| 中文摘要 | 第12-14页 |
| 英文摘要 | 第14-16页 |
| 1. 前言 | 第16-32页 |
| 1.1 骨资源的开发研究概况 | 第16-17页 |
| 1.1.1 骨资源简介 | 第16页 |
| 1.1.2 骨蛋白的开发利用现状 | 第16-17页 |
| 1.2 胶原蛋白的研究进展 | 第17-20页 |
| 1.2.1 胶原蛋白的结构与分类 | 第17-18页 |
| 1.2.2 胶原蛋白的氨基酸组成 | 第18页 |
| 1.2.3 胶原蛋白的提取 | 第18-19页 |
| 1.2.4 胶原蛋白的应用 | 第19-20页 |
| 1.3 生物活性肽 | 第20-25页 |
| 1.3.1 生物活性肽简介 | 第20-21页 |
| 1.3.2 生物活性肽的来源及制备 | 第21-22页 |
| 1.3.3 生物活性肽的功能 | 第22-25页 |
| 1.4 胶原多肽 | 第25-31页 |
| 1.4.1 胶原多肽的制备 | 第25页 |
| 1.4.2 胶原多肽的分离纯化 | 第25-26页 |
| 1.4.3 胶原多肽抗氧化活性概述 | 第26-28页 |
| 1.4.4 胶原多肽对酪氨酸酶活性影响的研究 | 第28-29页 |
| 1.4.5 胶原多肽抑制血管紧张素转化酶(ACE)活性 | 第29-31页 |
| 1.5 本论文的研究意义和主要内容 | 第31-32页 |
| 2 实验材料、试剂与仪器 | 第32-35页 |
| 2.1 材料与试剂 | 第32-33页 |
| 2.2 仪器 | 第33-35页 |
| 3 实验方法 | 第35-46页 |
| 3.1 原料鳄鱼骨中羟脯氨酸含量的测定 | 第35页 |
| 3.1.1 原料的预处理 | 第35页 |
| 3.1.2 羟脯氨酸含量的测定 | 第35页 |
| 3.2 鳄鱼骨胶原蛋白的提取纯化及理化性质检测 | 第35-38页 |
| 3.2.1 鳄鱼骨胶原蛋白的提取和纯化 | 第35-37页 |
| 3.2.2 鳄鱼骨胶原蛋白理化性质分析 | 第37-38页 |
| 3.3 水解制备鳄鱼骨胶原多肽及其成分分析 | 第38-39页 |
| 3.3.1 样品制备工艺流程 | 第38页 |
| 3.3.2 制备鳄鱼骨胶原蛋白多肽的水解条件优化 | 第38-39页 |
| 3.3.3 鳄鱼骨胶原多肽的分析 | 第39页 |
| 3.4 胶原多肽的抗氧化性实验 | 第39-42页 |
| 3.4.1 胶原多肽清除二苯代苦味酰基自由基(DPPH)能力的测定 | 第39页 |
| 3.4.2 胶原多肽清除羟自由基(OH)能力的测定 | 第39-40页 |
| 3.4.3 胶原多肽的还原力测定 | 第40页 |
| 3.4.4 胶原多肽体外抗氧化测定 | 第40-41页 |
| 3.4.5 胶原多肽在体外对DNA损伤的保护能力 | 第41-42页 |
| 3.5 胶原多肽对酪氨酸酶活力的影响 | 第42页 |
| 3.6 胶原多肽对小鼠B16黑色素瘤细胞的毒性实验 | 第42页 |
| 3.7 胶原多肽对血管紧张素转化酶(ACE)活力的影响 | 第42-46页 |
| 3.7.1 ACE的提取及酶活力的测定 | 第42-43页 |
| 3.7.2 ACE抑制活性的体外测定方法 | 第43-44页 |
| 3.7.3 半抑制浓度的测定 | 第44页 |
| 3.7.4 ACE抑制动力学研究 | 第44页 |
| 3.7.5 胶原多肽ACE抑制活性稳定性实验 | 第44-46页 |
| 4 实验结果 | 第46-69页 |
| 4.1 鳄鱼骨胶原蛋白的提取及理化性质研究 | 第46-48页 |
| 4.1.1 原料中羟脯氨酸的含量 | 第46页 |
| 4.1.2 胶原蛋白纯度的测定 | 第46页 |
| 4.1.3 胶原蛋白理化性质分析 | 第46-48页 |
| 4.2 水解制备鳄鱼骨胶原蛋白多肽及成分分析 | 第48-52页 |
| 4.2.1 最佳水解条件的确定 | 第48-51页 |
| 4.2.2 骨胶原多肽的成分分析 | 第51-52页 |
| 4.3 鳄鱼骨胶原多肽抗氧化功能研究 | 第52-58页 |
| 4.3.1 骨胶原多肽对DPPH的清除作用 | 第52页 |
| 4.3.2 骨胶原多肽对羟自由基的清除作用 | 第52-53页 |
| 4.3.3 骨胶原多肽的还原力 | 第53页 |
| 4.3.4 骨胶原多肽的体外抗氧化作用 | 第53-56页 |
| 4.3.5 骨胶原蛋白多肽的分离纯化 | 第56-57页 |
| 4.3.6 骨胶原蛋白肽(P2)在体外对DNA损伤的保护 | 第57-58页 |
| 4.4 骨胶原蛋白肽(P2)对蘑菇酪氨酸酶活力的影响 | 第58-61页 |
| 4.4.1 骨胶原蛋白肽(P2)对蘑菇酪氨酸酶的效应 | 第58-59页 |
| 4.4.2 骨胶原蛋白肽(P2)对蘑菇酪氨酸酶的抑制机理 | 第59页 |
| 4.4.3 骨胶原蛋白肽(P2)对蘑菇酪氨酸酶的抑制类型 | 第59-60页 |
| 4.4.4 骨胶原蛋白肽(P2)对小鼠B16黑色素瘤细胞生长的影响 | 第60-61页 |
| 4.5 鳄鱼骨胶原蛋白多肽的抑制血管紧张素转化酶(ACE)活性 | 第61-69页 |
| 4.5.1 ACE活力测定 | 第61页 |
| 4.5.2 确定制备ACE抑制肽的最佳水解条件 | 第61-63页 |
| 4.5.3 氨基酸组成分析 | 第63-64页 |
| 4.5.4 ACE抑制肽的分离纯化 | 第64-67页 |
| 4.5.5 ACE抑制动力学的研究 | 第67-68页 |
| 4.5.6 ACE抑制肽抑制活性的稳定性研究 | 第68-69页 |
| 5 讨论 | 第69-74页 |
| 5.1 骨胶原蛋白的理化性质 | 第69页 |
| 5.2 骨胶原多肽的制备 | 第69-70页 |
| 5.3 骨胶原多肽的抗氧化活性 | 第70-71页 |
| 5.4 骨胶原多肽抑制酪氨酸酶活性 | 第71-72页 |
| 5.5 骨胶原多肽的抑制血管紧张素转化酶(ACE)活性 | 第72-74页 |
| 6 结论 | 第74-75页 |
| 7 展望 | 第75-76页 |
| 参考文献 | 第76-84页 |
| 致谢 | 第84页 |
