| 摘要 | 第5-7页 |
| Abstract | 第7-8页 |
| 目录 | 第9-11页 |
| 第一章 绪论 | 第11-16页 |
| 1.1 L-阿拉伯糖异构酶 | 第11-13页 |
| 1.1.1 L-阿拉伯糖异构酶的结构 | 第11-12页 |
| 1.1.2 L-阿拉伯糖异构酶的催化机理 | 第12页 |
| 1.1.3 L-阿拉伯糖异构酶的生理功能 | 第12-13页 |
| 1.2 L-核酮糖 | 第13-14页 |
| 1.2.1 L-核酮糖简介 | 第13页 |
| 1.2.2 L-核酮糖研究概括 | 第13-14页 |
| 1.3 课题的立题依据 | 第14-15页 |
| 1.4 课题的主要内容 | 第15-16页 |
| 第二章 L-AI 基因的克隆及表达 | 第16-38页 |
| 2.1 前言 | 第16-17页 |
| 2.2 材料与方法 | 第17-31页 |
| 2.2.1 质粒与菌种 | 第17-18页 |
| 2.2.2 培养基 | 第18页 |
| 2.2.3 主要试剂 | 第18-21页 |
| 2.2.4 主要仪器 | 第21-22页 |
| 2.2.5 主要方法 | 第22-31页 |
| 2.3 结果与讨论 | 第31-37页 |
| 2.3.1 L-阿拉伯糖异构酶基因的扩增 | 第31-32页 |
| 2.3.2 目的基因 L-AI 连接 T 载体 | 第32页 |
| 2.3.3 L-阿拉伯糖异构酶基因序列的测序及序列分析 | 第32-33页 |
| 2.3.4 质粒 pBE3-ara 转化大肠杆菌 JM110 进行扩增 | 第33-35页 |
| 2.3.5 质粒 pBE3-ara 转化枯草 WB800 | 第35-36页 |
| 2.3.6 质粒 pBE3-ara 在枯草杆菌 WB800 表达 | 第36页 |
| 2.3.7 表达产物的 SDS-PAGE 分析 | 第36-37页 |
| 2.4 本章小节 | 第37-38页 |
| 第三章 L-阿拉伯糖异构酶催化条件优化研究 | 第38-54页 |
| 3.1 前言 | 第38-39页 |
| 3.2 材料与方法 | 第39-43页 |
| 3.2.1 实验材料 | 第39-40页 |
| 3.2.2 主要实验仪器 | 第40-41页 |
| 3.2.3 主要实验方法 | 第41-43页 |
| 3.3 结果与讨论 | 第43-52页 |
| 3.3.1 L-阿拉伯糖和 L-核酮糖标准曲线 | 第43-44页 |
| 3.3.2 发酵培养基中不同碳源对 L-阿拉伯糖异构酶的催化优化 | 第44-45页 |
| 3.3.3 温度对 L-阿拉伯糖异构酶的催化优化 | 第45-46页 |
| 3.3.4 pH 对 L-阿拉伯糖异构酶的催化优化 | 第46页 |
| 3.3.5 时间对 L-阿拉伯糖异构酶的催化优化 | 第46-47页 |
| 3.3.6 酶浓度对 L-阿拉伯糖异构酶的催化优化 | 第47-48页 |
| 3.3.7 金属离子及其浓度对 L-阿拉伯糖异构酶的催化优化 | 第48-49页 |
| 3.3.8 表面活性剂对 L-阿拉伯糖异构酶的催化优化 | 第49-50页 |
| 3.3.9 响应面优化结果分析 | 第50-52页 |
| 3.3.10 最优转化率的反应条件 | 第52页 |
| 3.3.11 模型验证 | 第52页 |
| 3.4 本章小节 | 第52-54页 |
| 结论与展望 | 第54-56页 |
| 一、结论 | 第54-55页 |
| 二、本论文的创新之处 | 第55页 |
| 三、展望 | 第55-56页 |
| 参考文献 | 第56-60页 |
| 攻读硕士学位期间取得的研究成果 | 第60-61页 |
| 致谢 | 第61-62页 |
| 附件 | 第62页 |
