| 摘要 | 第3-6页 |
| Abstract | 第6-9页 |
| 英文缩略词 | 第10-13页 |
| 第一部分 文献综述 | 第13-27页 |
| 1、糖蛋白激素受体家族（GPHR） | 第13-15页 |
| 2、FSHR的结构 | 第15-17页 |
| 3、FSHR激素结合模式 | 第17-18页 |
| 4、FSHR胞外区的功能结构 | 第18-19页 |
| 5、FSHR结构中的TMD区 | 第19页 |
| 6、FSHR突变和性腺功能减退 | 第19-20页 |
| 7、增加功能FSHR突变和自发性卵巢过度刺激综合征 | 第20-21页 |
| 8、从组织结构研究活性FSHR突变体 | 第21页 |
| 参考文献 | 第21-27页 |
| 第二部分 实验研究 | 第27-64页 |
| 第一章：人FSHR蛋白的表达及多克隆抗体的制备 | 第27-50页 |
| 引言 | 第27-29页 |
| 1 实验材料 | 第29-32页 |
| 1.1 细胞、菌株与质粒 | 第29页 |
| 1.2 实验动物 | 第29页 |
| 1.3 试剂 | 第29-30页 |
| 1.4 培养基和溶液配制 | 第30-32页 |
| 2 实验方法 | 第32-38页 |
| 2.1 原核表达载体的构建 | 第32-33页 |
| 2.2. 原核蛋白的表达与纯化 | 第33-34页 |
| 2.3 western Blot检测原核蛋白的抗原特异性 | 第34-35页 |
| 2.4 真核表达载体pMT-FSHRECD的构建 | 第35-36页 |
| 2.5 果蝇S2细胞的培养 | 第36页 |
| 2.6 果蝇S2细胞转染 | 第36-37页 |
| 2.7 SDS-PAGE检测真核蛋白的表达 | 第37页 |
| 2.8 ELISA检测血清效价 | 第37-38页 |
| 3 实验结果与分析 | 第38-46页 |
| 3.1 原核表达载体的构建和鉴定 | 第38-40页 |
| 3.2.重组蛋白的诱导表达 | 第40-41页 |
| 3.3. 重组蛋白的纯化 | 第41-42页 |
| 3.4 Western Blot检测蛋白抗原性 | 第42-43页 |
| 3.5 真核表达载体的构建与鉴定 | 第43-45页 |
| 3.6 荧光显微镜检测细胞转染 | 第45页 |
| 3.7 SDS-PAGE检测真核蛋白的表达 | 第45-46页 |
| 3.8 多克隆抗体的效价分析 | 第46页 |
| 4 讨论 | 第46-48页 |
| 参考文献 | 第48-50页 |
| 第二章 FSHR蛋白的结合作用 | 第50-63页 |
| 引言 | 第50-52页 |
| 1 实验材料 | 第52-53页 |
| 1.1 主要试剂 | 第52-53页 |
| 2 实验方法 | 第53-55页 |
| 2.1 Western Blot检测多克隆抗体的特异性 | 第53页 |
| 2.2 非竞争ELISA检测激素的亲和力 | 第53-54页 |
| 2.3 免疫共沉淀检测与Caov-3 的结合 | 第54页 |
| 2.4 ELISA检测FSHR不同多肽的结合阻断实验 | 第54-55页 |
| 3 实验结果与分析 | 第55-60页 |
| 3.1 ELISA检测多克隆抗体的特异性 | 第55页 |
| 3.2 免疫共沉淀 | 第55-56页 |
| 3.3 多克隆抗体的交叉反应 | 第56-57页 |
| 3.4 FSH33-53 肽与FSHR不同肽段的结合浓度 | 第57页 |
| 3.5 ELISA检测FSH33-53 肽与FSHR不同肽段的结合力 | 第57-59页 |
| 3.6 FSHR蛋白结合阻断实验 | 第59-60页 |
| 4.讨论 | 第60-61页 |
| 参考文献 | 第61-63页 |
| 第三章 总结与展望 | 第63-64页 |
| 致谢 | 第64-65页 |
| 个人简介 | 第65-66页 |
| 参与课题及发表文章 | 第65-66页 |
