| 摘要 | 第5-6页 |
| Abstract | 第6-7页 |
| 第1章 绪论 | 第8-16页 |
| 1.1 食品色素的分类、应用及在日常生活中存在的安全隐患 | 第8页 |
| 1.2 血清白蛋白的结构基础和功能 | 第8-9页 |
| 1.2.1 牛血清白蛋白（BSA） | 第8页 |
| 1.2.2 血清白蛋白（SA）在血液循环系统中发挥的作用 | 第8页 |
| 1.2.3 BSA-配体间的相互作用 | 第8-9页 |
| 1.3 选题背景及研究意义 | 第9-10页 |
| 1.4 蛋白质-配体间相互作用的研究方法 | 第10-11页 |
| 1.4.1 荧光光谱法 | 第10-11页 |
| 1.4.2 紫外-可见吸收光谱法 | 第11页 |
| 1.4.3 傅里叶变换红外光谱法 | 第11页 |
| 1.5 国内外研究进展 | 第11-14页 |
| 1.6 本课题主要研究内容 | 第14-16页 |
| 第2章 基于光谱法的酸性红92结合牛血清白蛋白的研究 | 第16-26页 |
| 2.1 实验部分 | 第16-17页 |
| 2.1.1 实验材料 | 第16页 |
| 2.1.2 实验方法 | 第16-17页 |
| 2.2 结果与讨论 | 第17-23页 |
| 2.2.1 AR92与BSA间相互作用的荧光猝灭机制 | 第17-19页 |
| 2.2.2 结合常数和结合位点数 | 第19-21页 |
| 2.2.3 位点标记物竞争实验 | 第21-22页 |
| 2.2.4 驱动结合力 | 第22页 |
| 2.2.5 盐对BSA与AR92结合作用的影响 | 第22-23页 |
| 2.2.6 乙醇对BSA与AR92结合作用的影响 | 第23页 |
| 2.3 AR92诱导BSA构象变化的研究 | 第23-25页 |
| 2.3.1 紫外-可见吸收光谱 | 第23-24页 |
| 2.3.2 同步荧光光谱 | 第24页 |
| 2.3.3 傅里叶变换红外光谱 | 第24-25页 |
| 2.4 小结 | 第25-26页 |
| 第3章 AR26/AB1与BSA之间相互作用的研究 | 第26-52页 |
| 3.1 实验部分 | 第26-27页 |
| 3.1.1 实验材料 | 第26页 |
| 3.1.2 实验方法 | 第26-27页 |
| 3.2 结果与讨论 | 第27-51页 |
| 3.2.1 不同条件下BSA与AR26 / AB1之间的结合特性 | 第27-45页 |
| 3.2.2 不同离子强度下BSA - AR26 / AB1体系结合作用的 -ckel极限理论分析 | 第45-48页 |
| 3.2.3 BSA的结构稳定性 | 第48-51页 |
| 3.3 小结 | 第51-52页 |
| 第4章 AG9/AB9与BSA之间的结合作用：离子强度的影响和焓-熵补偿 | 第52-77页 |
| 4.1 实验部分 | 第52-53页 |
| 4.1.1 实验材料 | 第52页 |
| 4.1.2 实验方法 | 第52-53页 |
| 4.2 结果与讨论 | 第53-76页 |
| 4.2.1 不同条件下BSA与AG9 /AB9间结合特性 | 第53-71页 |
| 4.2.2 不同离子强度下BSA - AG9 / AB9体系结合作用的 -ckel极限理论分析 | 第71-72页 |
| 4.2.3 焓熵补偿 | 第72-74页 |
| 4.2.4 BSA的结构稳定性 | 第74-76页 |
| 4.3 小结 | 第76-77页 |
| 结论 | 第77-78页 |
| 参考文献 | 第78-89页 |
| 致谢 | 第89-91页 |
| 在校期间的科研情况 | 第91页 |
