| 摘要 | 第4-7页 |
| Abstract | 第7-10页 |
| 第一章 前言 | 第17-43页 |
| 1.1 蛋白质 | 第17-20页 |
| 1.1.1 氨基酸的结构特征 | 第18页 |
| 1.1.2 氨基酸的分类 | 第18-20页 |
| 1.2 蛋白质的结构 | 第20-24页 |
| 1.2.1 一级结构 | 第21-22页 |
| 1.2.2 二级结构 | 第22-23页 |
| 1.2.3 结构模体 | 第23-24页 |
| 1.2.4 三级结构 | 第24页 |
| 1.2.5 四级结构 | 第24页 |
| 1.3 驱动蛋白质折叠的因素 | 第24-27页 |
| 1.4 蛋白质的折叠 | 第27-30页 |
| 1.4.1 物理学基础 | 第29页 |
| 1.4.2 蛋白质折叠的机制 | 第29-30页 |
| 1.5 辅助因子对蛋白质的影响 | 第30-34页 |
| 1.5.1 非共价修饰 | 第31页 |
| 1.5.2 共价修饰 | 第31-34页 |
| 1.6 模拟方法 | 第34-40页 |
| 1.6.1 粗粒化模型 | 第36-37页 |
| 1.6.2 AICG2+势能函数 | 第37-39页 |
| 1.6.3 副本交换 | 第39-40页 |
| 1.7 论文研究内容 | 第40-43页 |
| 第二章 血红素绑定对肌红蛋白折叠的影响 | 第43-53页 |
| 2.1 引言 | 第43-44页 |
| 2.2 材料和方法 | 第44-46页 |
| 2.3 结果和讨论 | 第46-52页 |
| 2.3.1 Q值随时间的波动和分布 | 第46-48页 |
| 2.3.2 HoloMb和ApoMb的中间态 | 第48页 |
| 2.3.3 基于Q_(AGH)和Q_(BCE)自由能图 | 第48-49页 |
| 2.3.4 肌红蛋白折叠的动力学描述 | 第49-50页 |
| 2.3.5 F螺旋对折叠机制的影响 | 第50-52页 |
| 2.4 结论 | 第52-53页 |
| 第三章 锌离子绑定对同源蛋白质折叠机制的影响 | 第53-61页 |
| 3.1 引言 | 第53-54页 |
| 3.2 材料和方法 | 第54-57页 |
| 3.3 结果和讨论 | 第57-59页 |
| 3.3.1 Q值随时间的演化和分布 | 第57-58页 |
| 3.3.2 折叠机制的动力学描述 | 第58-59页 |
| 3.4 结论 | 第59-61页 |
| 第四章 磷酸化对丝氨酸和苏氨酸肽骨架构象内禀倾向性的影响 | 第61-71页 |
| 4.1 引言 | 第61-63页 |
| 4.2 材料和方法 | 第63-64页 |
| 4.3 结果和讨论 | 第64-69页 |
| 4.3.1 磷酸化对丝氨酸和苏氨酸短肽构象分布的影响 | 第64-65页 |
| 4.3.2 磷酸化对骨架构象内禀倾向性影响的物理机制 | 第65-69页 |
| 4.4 结论 | 第69-71页 |
| 第五章 总结与展望 | 第71-75页 |
| 参考文献 | 第75-95页 |
| 攻读博士学位期间完成的工作 | 第95-97页 |
| 致谢 | 第97-98页 |
