| 提要 | 第1-5页 |
| 摘要 | 第5-8页 |
| Abstract | 第8-14页 |
| 第1章 绪论 | 第14-28页 |
| ·研究背景 | 第14-26页 |
| ·计算生物学 | 第14-15页 |
| ·基于计算的蛋白质研究 | 第15-20页 |
| ·膜蛋白及跨膜蛋白 | 第20-22页 |
| ·基于计算的跨膜蛋白研究 | 第22-26页 |
| ·本文研究工作 | 第26-27页 |
| ·研究内容 | 第26页 |
| ·关键问题 | 第26-27页 |
| ·技术路线 | 第27页 |
| ·章节安排 | 第27-28页 |
| 第2章 跨膜蛋白结构预测 | 第28-40页 |
| ·引言 | 第28页 |
| ·拓扑结构预测 | 第28-35页 |
| ·早期拓扑结构预测方法 | 第29-32页 |
| ·基于HMM的预测方法 | 第32-35页 |
| ·基于机器学习的预测方法 | 第35页 |
| ·Alignment比对 | 第35-37页 |
| ·结构到结构Alignment | 第35-36页 |
| ·序列到结构Alignment | 第36-37页 |
| ·折叠识别方法 | 第37-38页 |
| ·基于Alignment的折叠识别 | 第37页 |
| ·基于特征的折叠识别 | 第37-38页 |
| ·本章小结 | 第38-40页 |
| 第3章 基于交互性的Alpha跨膜蛋白集成拓扑预测 | 第40-56页 |
| ·引言 | 第40-42页 |
| ·集成拓扑预测 | 第42-44页 |
| ·IHC与IHC强度 | 第44-45页 |
| ·CNTOP集成拓扑预测 | 第45-50页 |
| ·独立拓扑预测工具选择 | 第45-46页 |
| ·TMH残基的IHC强度 | 第46-47页 |
| ·候选TMH选取 | 第47-48页 |
| ·SVM模型 | 第48-49页 |
| ·算法流程示例 | 第49-50页 |
| ·实验与结果分析 | 第50-54页 |
| ·预测精度评估标准 | 第50-51页 |
| ·传统测试比较 | 第51-53页 |
| ·挑战性测试 | 第53-54页 |
| ·本章小结 | 第54-56页 |
| 第4章 基于Segment预测跨膜蛋白Alignment方法 | 第56-80页 |
| ·引言 | 第56-57页 |
| ·α型跨膜蛋白Alignment方法TMSA | 第57-64页 |
| ·特征选取 | 第57-59页 |
| ·打分函数 | 第59-62页 |
| ·TMSA最优Alignment路径 | 第62-63页 |
| ·TMSA参数优化 | 第63-64页 |
| ·β型跨膜蛋白Alignment方法OMSA | 第64-70页 |
| ·特征选取 | 第66-68页 |
| ·打分函数 | 第68-69页 |
| ·OMSA参数优化 | 第69-70页 |
| ·实验及分析 | 第70-79页 |
| ·训练数据集与测试数据集 | 第70-73页 |
| ·Alignment精度评估标准 | 第73-74页 |
| ·TMSA的Alignment精度 | 第74-75页 |
| ·OMSA的Alignment精度 | 第75-76页 |
| ·基于OMSA的βTMP识别 | 第76-79页 |
| ·本章小结 | 第79-80页 |
| 第5章 跨膜蛋白折叠识别 | 第80-98页 |
| ·引言 | 第80页 |
| ·跨膜蛋白折叠 | 第80-81页 |
| ·TMFR工作流程 | 第81-82页 |
| ·TMFR Alignment | 第82-89页 |
| ·跨膜蛋白类型判定 | 第83-84页 |
| ·跨膜蛋白特征选择 | 第84-87页 |
| ·打分函数 | 第87-89页 |
| ·动态规划及参数学习 | 第89页 |
| ·TMFR折叠识别 | 第89-91页 |
| ·Rawscore校正 | 第90页 |
| ·识别精度评估标准 | 第90-91页 |
| ·实验与结果分析 | 第91-97页 |
| ·实验数据集 | 第91-93页 |
| ·TMFR Alignment精度 | 第93-94页 |
| ·Rawscore与蛋白结构相似性 | 第94-95页 |
| ·TMFR折叠识别精度 | 第95-97页 |
| ·本章小结 | 第97-98页 |
| 第6章 总结与展望 | 第98-100页 |
| ·总结 | 第98-99页 |
| ·展望 | 第99-100页 |
| 参考文献 | 第100-110页 |
| 作者简介及在学期间所取得的科研成果 | 第110-113页 |
| 致谢 | 第113页 |