| 摘要 | 第1-6页 |
| ABSTRACT | 第6-9页 |
| 目录 | 第9-12页 |
| 主要符号对照表 | 第12-13页 |
| 第一章 绪论 | 第13-33页 |
| ·引言 | 第13-15页 |
| ·实验方法简介 | 第15-17页 |
| ·计算方法简介 | 第17-30页 |
| ·分子动力学模拟 | 第17-24页 |
| ·蛋白质基本相互作用及力场 | 第17-20页 |
| ·算法框架 | 第20-22页 |
| ·快速模拟算法 | 第22-24页 |
| ·蛋白质结构相似性度量 | 第24-27页 |
| ·蛋白质结构分析方法 | 第27-30页 |
| ·本文研究目的、内容及组织结构 | 第30-33页 |
| ·本文研究目的 | 第30-31页 |
| ·本文研究内容 | 第31-32页 |
| ·本文组织结构 | 第32-33页 |
| 第二章 本文计算框架的基本原理和实现方法 | 第33-53页 |
| ·独立多步骤的短时间尺度分子动力学模拟 | 第35-43页 |
| ·重要假设的生物机理 | 第35-40页 |
| ·丙氨酸二肽 | 第35-37页 |
| ·Fre | 第37-38页 |
| ·腺苷酸激酶 | 第38-40页 |
| ·实现的假设、原理、方法和优点 | 第40-43页 |
| ·简正模结构相似性 | 第43-49页 |
| ·简正模分析发展简介 | 第43-45页 |
| ·简正模分析理论 | 第45-48页 |
| ·简正模结构相似性 | 第48-49页 |
| ·蛋白质结构分析 | 第49-52页 |
| ·马尔科夫状态模型 | 第49-51页 |
| ·振动相关性 | 第51页 |
| ·构象熵 | 第51-52页 |
| ·计算框架小节 | 第52-53页 |
| 第三章 计算框架在腺苷酸激酶构象转换中的应用 | 第53-72页 |
| ·腺苷酸激酶简介 | 第53-58页 |
| ·静态结构 | 第54-56页 |
| ·动力学特性 | 第56-58页 |
| ·腺苷酸激酶构象转换计算结果 | 第58-70页 |
| ·计算参数设置和计算过程说明 | 第59-60页 |
| ·计算结果分析与讨论 | 第60-70页 |
| ·并行模拟及其简正模结构相似性 | 第60-64页 |
| ·简正模结构相似性的生物意义 | 第64-65页 |
| ·简正模结构相似性与均方根距离的比较 | 第65-66页 |
| ·蛋白质结构分析 | 第66-68页 |
| ·结果比较与讨论 | 第68-70页 |
| ·本章小结 | 第70-72页 |
| 第四章 计算框架在AMP活化蛋白激酶自抑制功能中的应用 | 第72-90页 |
| ·AMP活化蛋白激酶自抑制功能 | 第73-78页 |
| ·AMP活化蛋白激酶 | 第73页 |
| ·α-subunit结构和功能 | 第73-78页 |
| ·AMP活化蛋白激酶自抑制功能的动力学机制 | 第78-89页 |
| ·计算参数设置和计算过程说明 | 第79-80页 |
| ·计算结果分析与讨论 | 第80-89页 |
| ·并行模拟轨迹及其简正模结构相似性 | 第80-83页 |
| ·蛋白质结构分析 | 第83-87页 |
| ·结果讨论 | 第87-89页 |
| ·本章小结 | 第89-90页 |
| 第五章 低频率弹性简正模的特征及其应用 | 第90-109页 |
| ·低频率弹性简正模对contact的敏感性 | 第91-97页 |
| ·触点删除算法 | 第92-93页 |
| ·计算结果 | 第93-97页 |
| ·结果分析 | 第93-96页 |
| ·结果讨论 | 第96-97页 |
| ·低频率弹性简正模对功能性构象转换的表示能力 | 第97-107页 |
| ·即时简正模对构象转换表示能力的评估 | 第97-104页 |
| ·非线性弹性模型 | 第97-98页 |
| ·简正模对于构象变化贡献的评估 | 第98-99页 |
| ·结果分析 | 第99-104页 |
| ·多basin构象转换路径预测 | 第104-107页 |
| ·混合能量模型及其鞍点求解 | 第104-105页 |
| ·结果分析 | 第105-107页 |
| ·本章小结 | 第107-109页 |
| 第六章 总结与展望 | 第109-115页 |
| ·本文的主要工作 | 第109-111页 |
| ·本文的创新点 | 第111-113页 |
| ·工作展望 | 第113-115页 |
| 参考文献 | 第115-127页 |
| 致谢 | 第127-128页 |
| 个人简历、在学期间的研究成果及发表的论文 | 第128-131页 |
| 上海交通大学博士学位论文答辩决议书 | 第131页 |