致谢 | 第5-7页 |
中文摘要 | 第7-10页 |
缩略语 | 第10-14页 |
前言 | 第14-17页 |
第一部分 文献综述及技术路线 | 第17-46页 |
第一章 纤维素酶降解纤维素的机理 | 第18-27页 |
1 纤维素的降解 | 第18-19页 |
1.1 纤维素结构 | 第18-19页 |
1.2 纤维素的降解 | 第19页 |
2 纤维素酶主要作用机制 | 第19-24页 |
2.1 主要成分 | 第19-20页 |
2.2 作用机理 | 第20-21页 |
2.3 结构与功能 | 第21-24页 |
3 纤维素酶的主要应用 | 第24-27页 |
第二章 白蚁纤维素酶研究进展 | 第27-41页 |
1 高等白蚁与低等白蚁的划分 | 第28-30页 |
2 白蚁纤维素酶来源 | 第30-35页 |
2.1 细菌类 | 第31-32页 |
2.2 原生动物 | 第32-33页 |
2.3 真菌类 | 第33-34页 |
2.4 白蚁自身分泌产生 | 第34-35页 |
3 白蚁纤维素酶的分离与纯化 | 第35-36页 |
4 白蚁纤维素酶基因的克隆 | 第36-39页 |
5 内切葡聚糖酶结构与功能预测 | 第39-40页 |
6 结语与展望 | 第40-41页 |
第三章 主要研究内容和技术路线 | 第41-46页 |
1 研究内容 | 第41页 |
2 研究拟解决的关键问题 | 第41-42页 |
3 研究的技术路线 | 第42-46页 |
3.1 白蚁纤维素酶最适反应条件研究 | 第42-43页 |
3.2 不同栖境白蚁纤维素酶酶活差异比较 | 第43页 |
3.3 白蚁纤维素酶的分离与纯化 | 第43页 |
3.4 白蚁唾液腺超微结构观察 | 第43-46页 |
第二部分 不同白蚁纤维素酶活性差异 | 第46-65页 |
第四章 白蚁纤维素酶最适反应条件研究 | 第47-56页 |
1 材料与方法 | 第47-49页 |
1.1 供试白蚁种类 | 第47页 |
1.2 酶液提取 | 第47-48页 |
1.3 酶活性测定 | 第48页 |
1.3.1 内切-β-1,4-葡聚糖酶(简称C_x)测定 | 第48页 |
1.3.2 β-葡萄糖苷酶(简称BG)测定 | 第48页 |
1.4 纤维素酶最适反应条件的确定 | 第48页 |
1.4.1 最适pH值的确定 | 第48页 |
1.4.2 最适反应温度的确定 | 第48页 |
1.4.3 最适底物浓度的确定 | 第48页 |
1.4.4 最适反应时间的确定 | 第48页 |
1.5 主要影响因子统计分析 | 第48-49页 |
2 结果与分析 | 第49-55页 |
2.1 最适pH值的确定 | 第49-50页 |
2.2 最适反应温度的确定 | 第50-52页 |
2.3 最适底物浓度的确定 | 第52-53页 |
2.4 最适反应时间的测定 | 第53-55页 |
3 结论与讨论 | 第55-56页 |
第五章 不同栖境白蚁纤维素酶比较研究 | 第56-65页 |
1 材料与方法 | 第57-58页 |
1.1 材料 | 第57页 |
1.1.1 供试白蚁 | 第57页 |
1.1.2 化学试剂 | 第57页 |
1.2 方法 | 第57-58页 |
1.2.1 酶液制备 | 第57-58页 |
1.2.2 酶活测定 | 第58页 |
2 结果与分析 | 第58-62页 |
2.1 纤维素酶对CMC-Na底物的专一性 | 第58-60页 |
2.2 5种白蚁β-葡萄糖苷酶活性比较 | 第60-62页 |
3 讨论 | 第62-65页 |
第三部分 黑翅土白蚁纤维素酶分离与纯化 | 第65-86页 |
第六章 黑翅土白蚁内切葡聚糖酶分离与纯化 | 第66-76页 |
1 材料与方法 | 第67-70页 |
1.1 白蚁种类 | 第67页 |
1.2 主要仪器设备 | 第67-68页 |
1.3 化学试剂 | 第68页 |
1.4 酶样品制备 | 第68页 |
1.5 酶的纯化 | 第68页 |
1.6 SDS-PAGE检测酶的纯度 | 第68-69页 |
1.7 酶活测定 | 第69页 |
1.8 双向凝胶电泳分析 | 第69-70页 |
2 结果与分析 | 第70-74页 |
2.1 内切葡聚糖酶纯化 | 第70页 |
2.2 酶的纯度鉴定 | 第70-72页 |
2.3 酶活性分析 | 第72-73页 |
2.4 双向电泳分析 | 第73-74页 |
3 讨论 | 第74-76页 |
第七章 黑翅土白蚁内切葡聚糖酶性质研究 | 第76-86页 |
1 材料与方法 | 第76-77页 |
1.1 酶液来源 | 第76页 |
1.2 化学试剂 | 第76页 |
1.3 酶活最适反应条件研究 | 第76-77页 |
1.3.1 酶促反应最适pH值 | 第76页 |
1.3.2 酶促反应最适温度 | 第76页 |
1.3.3 酶的动力学参数 | 第76-77页 |
1.4 SDS-PAGE电泳 | 第77页 |
1.5 N-末端测序 | 第77页 |
2 结果与分析 | 第77-85页 |
2.1 酶促反应最适pH值 | 第77-79页 |
2.2 酶促反应最适温度 | 第79页 |
2.3 酶的动力学参数 | 第79-80页 |
2.4 N-末端氨基酸序列 | 第80-85页 |
3 讨论 | 第85-86页 |
第四部分 白蚁纤维素酶分泌机制研究 | 第86-93页 |
第八章 黑翅土白蚁唾液腺超微结构特征 | 第87-93页 |
1 材料与方法 | 第87-88页 |
1.1 供试白蚁 | 第87-88页 |
1.2 方法 | 第88页 |
1.2.1 透射电镜样品制备 | 第88页 |
1.2.2 扫描电镜样品制备方法 | 第88页 |
2 结果与分析 | 第88-91页 |
3 讨论 | 第91-93页 |
第五部分 总结 | 第93-100页 |
第九章 总讨论 | 第94-100页 |
参考文献 | 第100-118页 |
Abstract | 第118页 |
附录一 攻读博士学位期间发表论文和获得奖励 | 第122-123页 |