摘要 | 第1-8页 |
Abstract | 第8-12页 |
1 前言 | 第12-24页 |
·无脊椎动物先天免疫机制 | 第12-13页 |
·细胞和体液免疫反应 | 第13-16页 |
·细胞免疫 | 第14-15页 |
·体液免疫 | 第15-16页 |
·C-型凝集素的定义及特征 | 第16-17页 |
·C-型凝集素CRD的结构 | 第17页 |
·C-型凝集素的种类多样性 | 第17-18页 |
·C-型凝集素的功能 | 第18-22页 |
·C-型凝集素在脊椎动物中的研究进展 | 第18-19页 |
·C-型凝集素在无脊椎动物中的研究进展 | 第19-22页 |
·本论文的研究目的和意义 | 第22-24页 |
2 材料与方法 | 第24-38页 |
·菌株和载体 | 第24页 |
·实验仪器和设备 | 第24页 |
·所用试剂药品 | 第24-27页 |
·实验中常用的各种缓冲液、试剂及培养基等的配制 | 第25-27页 |
·实验材料 | 第27-28页 |
·方法 | 第28-38页 |
·脂肪体total RNA提取以及cDNA合成 | 第28-29页 |
·pET-32a-HaCTL3,pET-32a-HaCLT7,pET-32a-HaCTL7D1,pET32a-HaCLT7D2重组质粒的构建 | 第29-32页 |
·重组蛋白表达与纯化 | 第32-35页 |
·重组蛋白凝集活性的鉴定 | 第35-36页 |
·糖对rHaCTL3、rHaCTL7、rHaCTL7D2凝集活性的抑制 | 第36页 |
·rHaCTL3、rHaCTL7、rHaCTL7D2体外促进血细胞包囊 | 第36-37页 |
·rHaCTL3、rHaCTL7、rHaCTL7D2体内促进凝胶珠黑化 | 第37-38页 |
3 结果 | 第38-52页 |
·rHaCTL3的重组表达、纯化及功能研究 | 第38-45页 |
·pET-32a-HaCTL3表达质粒的构建 | 第38页 |
·rHaCTL3重组蛋白的表达与纯化 | 第38-39页 |
·rHaCTL3对细菌的凝集 | 第39-41页 |
·rHaCTL3最小凝集浓度 | 第41-42页 |
·凝集所需最小Ca~(2+)浓度 | 第42-43页 |
·糖对r HaCTL3凝集作用的抑制 | 第43页 |
·rHaCTL3体外促进血细胞的包囊 | 第43-44页 |
·rHaCTL3体内促进凝胶珠黑化 | 第44-45页 |
·HaCTL7及其糖识别结构域HaCTL7D1、HaCTL7D2的表达、纯化和功能研究 | 第45-52页 |
·重组表达质粒pET-32a-HaCTL7、pET-32a-HaCTL7D1、pET-32a-HaCTL7D2的构建 | 第45-46页 |
·rHaCTL7、rHaCTL7D1、rHaCTL7D2重组蛋白的表达与纯化 | 第46-47页 |
·rHaCTL7、rHaCTL7D1、rHaCTL7D2对细菌的凝集 | 第47页 |
·rHaCTL7和rHaCTL7D2最小凝集浓度 | 第47-48页 |
·rHaCLT7和rHaCLT7D2对细菌凝集的最小Ca~(2+)依赖浓度 | 第48-49页 |
·糖对由rHaCTL7和rHaCTL7D2引发凝集的抑制 | 第49页 |
·rHaCLT7、rHaCLT7D1及rHaCLT7D2体外促进血细胞包囊 | 第49-50页 |
·rHaCTL7、rHaCT7D1及rHaCTL7D2体内促进凝胶珠黑化 | 第50-52页 |
4. 讨论 | 第52-57页 |
参考文献 | 第57-64页 |
硕士期间参与论文发表情况 | 第64-65页 |
致谢 | 第65页 |