酶法合成L-2-氨基丁酸及酶的固定化研究
| 摘要 | 第1-6页 |
| Abstract | 第6-9页 |
| 第1章 绪论 | 第9-22页 |
| ·手性化合物的简介 | 第9页 |
| ·手性化合物的应用 | 第9-12页 |
| ·手性化合物在医药方面的应用 | 第9-10页 |
| ·手性化合物在农药方面的应用 | 第10-12页 |
| ·手性化合物的拆分 | 第12-14页 |
| ·结晶法 | 第12页 |
| ·化学拆分法 | 第12-13页 |
| ·生物拆分法 | 第13页 |
| ·色谱拆分法 | 第13-14页 |
| ·萃取拆分法 | 第14页 |
| ·膜拆分法 | 第14页 |
| ·生物法合成手性的2-氨基丁酸 | 第14-16页 |
| ·氨基酰化酶的性质及在拆分中的应用 | 第16-17页 |
| · | 第17-20页 |
| ·固定化酶的定义及优点 | 第17页 |
| ·固定化酶的方法选择及比较 | 第17-19页 |
| ·固定化酶的应用 | 第19-20页 |
| ·本课题的研究背景和研究思路 | 第20-22页 |
| 第2章 酶法合成L-2-氨基丁酸 | 第22-37页 |
| ·材料及方法 | 第22-25页 |
| ·材料 | 第22页 |
| ·分析方法 | 第22-23页 |
| ·实验方法 | 第23-24页 |
| ·温度的影响 | 第24页 |
| ·最佳底物浓度的确定 | 第24页 |
| ·pH值对反应的影响 | 第24页 |
| ·加酶量对反应的影响 | 第24页 |
| ·反应时间对反应的影响 | 第24-25页 |
| ·酶催化拆分DL-2-氨基丁酸甲酯盐酸盐 | 第25页 |
| ·酶催化拆分DL-2-氨基丁酰胺盐酸盐 | 第25页 |
| ·结果与讨论 | 第25-36页 |
| ·底物标准曲线的绘制 | 第25-26页 |
| ·底物的合成 | 第26-29页 |
| ·温度的影响 | 第29-30页 |
| ·最佳底物浓度的确定 | 第30-31页 |
| ·pH值对反应的影响 | 第31-32页 |
| ·加酶量对反应的影响 | 第32-33页 |
| ·反应时间对反应的影响 | 第33-34页 |
| ·含量及ee值的测定 | 第34-35页 |
| ·酶催化DL-2-氨基丁酸甲酯盐酸盐 | 第35页 |
| ·酶催化DL-2-氨基丁酰胺盐酸盐 | 第35-36页 |
| ·本章小结 | 第36-37页 |
| 第3章 L-氨基酰化酶的固定化研究 | 第37-51页 |
| ·材料 | 第37-38页 |
| ·主要试剂 | 第37页 |
| ·主要仪器 | 第37页 |
| ·溶液的配制 | 第37-38页 |
| ·实验方法 | 第38-40页 |
| ·酶的固定化 | 第38页 |
| ·固定化酶的测定 | 第38-39页 |
| ·酶活的测定 | 第39页 |
| ·海藻酸钠固定化酶的条件优化 | 第39-40页 |
| ·固定化酶的稳定性 | 第40页 |
| ·结果与讨论 | 第40-49页 |
| ·固定化酶的测定 | 第40-41页 |
| ·交联法制备固定化L-氨基酰化酶 | 第41-42页 |
| ·海藻酸钠固定化酶的优化 | 第42-46页 |
| ·固定化酶的稳定性 | 第46-49页 |
| ·本章小结 | 第49-51页 |
| 总结与展望 | 第51-52页 |
| 参考文献 | 第52-56页 |
| 已申请的专利 | 第56-57页 |
| 致谢 | 第57页 |
