视黄醇结合蛋白的表达及其单抗在临床检测中的应用
| 中文摘要 | 第1-5页 |
| 英文摘要 | 第5-6页 |
| 前言 | 第6-8页 |
| 第一篇 实验部分 | 第8-32页 |
| 1. 材料与方法 | 第8-17页 |
| ·材料 | 第8-11页 |
| ·动物 | 第8页 |
| ·溶液 | 第8-10页 |
| ·培养液 | 第10-11页 |
| ·其他 | 第11页 |
| ·方法 | 第11-17页 |
| ·mRNA 抽提 | 第11-12页 |
| ·反转录 | 第12页 |
| ·转化 | 第12页 |
| ·RBP 表达载体构建 | 第12页 |
| ·RBP 蛋白的表达和纯化 | 第12-13页 |
| ·RBP 单克隆抗体的制备 | 第13-14页 |
| ·动物免疫 | 第13页 |
| ·单克隆抗体制备 | 第13页 |
| ·单抗的鉴定 | 第13-14页 |
| ·Protein G 纯化抗体 | 第14页 |
| ·酶联免疫吸附试验（ELISA） | 第14-15页 |
| ·RBP 单克隆抗体工作浓度确定 | 第14页 |
| ·试剂盒检测尿液 RBP | 第14页 |
| ·间接 ELISA | 第14-15页 |
| ·夹心ELISA | 第15页 |
| ·抗体亚型检测 | 第15-16页 |
| ·Western-Blot | 第16-17页 |
| 2. 结果 | 第17-26页 |
| ·RBP 基因的克隆和蛋白表达 | 第17-21页 |
| ·RBP 基因的克隆 | 第17-18页 |
| ·RBP 基因及其片段的表达纯化 | 第18-21页 |
| ·RBP 全长基因表达纯化 | 第18-20页 |
| ·RBP 基因片段表达 | 第20-21页 |
| ·RBP 单克隆抗体的制备 | 第21页 |
| ·RBP 单克隆抗体的特异性 | 第21-22页 |
| ·Protein G 纯化和 HRP 标记 | 第22页 |
| ·单克隆抗体性质的研究 | 第22-24页 |
| ·尿液样本 RBP 检测 | 第24-25页 |
| ·夹心 ELISA | 第25-26页 |
| 3. 讨论 | 第26-29页 |
| 4. 小结 | 第29-30页 |
| 参考文献 | 第30-32页 |
| 第二篇 文献综述大肠杆菌表达系统研究进展 | 第32-41页 |
| 1. 表达载体 | 第32-36页 |
| ·表达调控元件 | 第32-35页 |
| ·融合标签 | 第35-36页 |
| ·共表达载体 | 第36页 |
| 2. 宿主细胞 | 第36-39页 |
| ·蛋白酶缺陷株 | 第36-37页 |
| ·糖基化 | 第37页 |
| ·稀有密码子 | 第37页 |
| ·二硫键 | 第37-39页 |
| 参考文献 | 第39-41页 |
| 附录 | 第41-42页 |
| 致谢 | 第42页 |
