半合成法构建GPx模拟酶
| 第一章 文献综述 | 第1-74页 |
| ·半合成法 | 第16-40页 |
| ·化学修饰调节酶的活性及底物特异性 | 第16-29页 |
| ·天然酶催化基团的化学修饰 | 第16-19页 |
| ·天然酶重组片断的化学修饰 | 第19-23页 |
| ·天然酶的底物特异性的调节 | 第23-26页 |
| ·蛋白质与辅助因子的共价连接 | 第26-29页 |
| ·引入新的酶活性到蛋白质和酶 | 第29-40页 |
| ·含金属离子体系 | 第29-32页 |
| ·含有邻二氮杂菲的构建 | 第29-31页 |
| ·以EDTA为基础的构建 | 第31-32页 |
| ·不含金属离子的构建 | 第32-39页 |
| ·转氨酶 | 第32-35页 |
| ·黄素酶 | 第35-37页 |
| ·含硒体系 | 第37-39页 |
| ·生物印迹酶 | 第39-40页 |
| ·谷胱甘肽过氧化物酶(GPx) | 第40-45页 |
| ·GPx的结构 | 第41-44页 |
| ·GPx的催化机制 | 第44-45页 |
| ·GPx的人工模拟 | 第45-59页 |
| ·有机硒化合物模拟GPx | 第45-54页 |
| ·硒的氧化还原特性 | 第45-47页 |
| ·硒醇的稳定和活化作用 | 第47-48页 |
| ·次硒酸的稳定性和反应性作用 | 第48-50页 |
| ·GSH结合位点 | 第50-52页 |
| ·硒硫化合物的反应性 | 第52-54页 |
| ·有机碲化合物模拟GPx | 第54-59页 |
| ·参考文献 | 第59-74页 |
| 第二章 本论文立论依据 | 第74-81页 |
| ·GSH含硒印迹蛋白质模拟GPx | 第76-77页 |
| ·碲化枯草杆菌蛋白酶模拟GPx | 第77-78页 |
| ·参考文献 | 第78-81页 |
| 第三章 碲化枯草杆菌蛋白酶模拟GPx | 第81-122页 |
| ·序言 | 第81-85页 |
| ·碲化枯草杆菌蛋白酶模拟GPx | 第85-118页 |
| ·实验材料 | 第85页 |
| ·实验仪器 | 第85-86页 |
| ·实验方法 | 第86-92页 |
| ·碲氢化钠的制备 | 第86页 |
| ·碲化枯草杆菌蛋白酶的制备 | 第86-88页 |
| ·碲化枯草杆菌蛋白酶中碲含量的测定 | 第88页 |
| ·蛋白质浓度的测定 | 第88页 |
| ·碲硫化合物的制备 | 第88-89页 |
| ·碲化枯草杆菌蛋白酶的电泳分析 | 第89页 |
| ·碲化枯草杆菌蛋白酶的质谱分析 | 第89页 |
| ·碲化枯草杆菌蛋白酶的圆二色谱分析 | 第89页 |
| ·酶水解活性的测定 | 第89-90页 |
| ·模拟酶GPx活力的测定 | 第90-91页 |
| ·以谷胱甘肽为底物的测定法 | 第90页 |
| ·以TNB为底物的测定法 | 第90-91页 |
| ·pH值对模拟酶活性影响的测定 | 第91页 |
| ·动力学常数的测定 | 第91-92页 |
| ·碲化枯草杆菌蛋白酶的抑制实验 | 第92页 |
| ·结果与讨论 | 第92-118页 |
| ·碲化枯草杆菌蛋白酶的制备与表征 | 第92-97页 |
| ·碲化枯草杆菌蛋白酶的稳定性 | 第97-100页 |
| ·碲化枯草杆菌蛋白酶的水解活性 | 第100-101页 |
| ·TNB对碲化枯草杆菌蛋白酶的还原反应 | 第101-104页 |
| ·催化TNB对H_2O_2的还原反应 | 第104-106页 |
| ·酶促反应的动力学分析 | 第106-110页 |
| ·酶促反应的催化机制 | 第110-112页 |
| ·pH值对催化反应的影响 | 第112-114页 |
| ·抑制实验的结果 | 第114-115页 |
| ·硫醇底物特异性 | 第115-117页 |
| ·碲化枯草杆菌蛋白酶与天然GPx的比较 | 第117-118页 |
| ·本章小结 | 第118-119页 |
| ·参考文献 | 第119-122页 |
| 第四章 碲化枯草杆菌蛋白酶的动力学研究 | 第122-139页 |
| ·序言 | 第122-123页 |
| ·碲化枯草杆菌蛋白酶的动力学研究 | 第123-136页 |
| ·实验材料 | 第123-124页 |
| ·实验仪器 | 第124页 |
| ·实验方法 | 第124-125页 |
| ·碲化枯草杆菌蛋白酶合成 | 第124页 |
| ·催化硫醇还原氢过氧化物反应动力学常数的测定 | 第124-125页 |
| ·结果与讨论 | 第125-136页 |
| ·硒化／碲化枯草杆菌蛋白酶酶促反应的不同表现 | 第125-126页 |
| ·催化TNB、NTP还原氢过氧化物的不同表现 | 第126-130页 |
| ·催化还原氢过氧化物动力学分析 | 第130-136页 |
| ·本章小结 | 第136-137页 |
| ·参考文献 | 第137-139页 |
| 第五章 含硒生物印迹酶模拟GPx的研究 | 第139-160页 |
| ·序言 | 第139-141页 |
| ·含硒生物印迹酶模拟GPx | 第141-157页 |
| ·实验材料 | 第141-142页 |
| ·实验仪器 | 第142页 |
| ·实验方法 | 第142-147页 |
| ·硒氢化钠的制备 | 第142-143页 |
| ·硒化枯草杆菌蛋白酶的制备 | 第143-144页 |
| ·蛋白质浓度的测定 | 第144页 |
| ·硒化枯草杆菌蛋白酶的电泳分析 | 第144页 |
| ·硒化枯草杆菌蛋白酶中硒含量的测定 | 第144页 |
| ·硒硫化合物的制备 | 第144页 |
| ·GSH含硒印迹蛋白质的制备 | 第144-145页 |
| ·印迹酶产率的测定 | 第145-146页 |
| ·印迹酶的圆二色谱分析 | 第146页 |
| ·印迹酶的GPx活性的测定 | 第146页 |
| ·以谷胱甘肽为底物的测定法 | 第146页 |
| ·以TNB为底物的测定法 | 第146页 |
| ·动力学常数的测定 | 第146-147页 |
| ·结果与讨论 | 第147-157页 |
| ·硒化枯草杆菌蛋白酶的合成与表征 | 第147-148页 |
| ·印迹酶的合成与表征 | 第148-150页 |
| ·印迹酶的GPx活性 | 第150-153页 |
| ·印迹酶酶促反应的动力学分析 | 第153-156页 |
| ·印迹酶的稳定性 | 第156-157页 |
| ·本章小结 | 第157-158页 |
| ·参考文献 | 第158-160页 |
| 结论 | 第160-162页 |
| 作者简历 | 第162-164页 |
| 致谢 | 第164-165页 |
| 中文摘要 | 第165-169页 |
| 英文摘要 | 第169-174页 |
