| Abstract | 第1-6页 |
| 摘要 | 第6-8页 |
| 目录 | 第8-12页 |
| 第一篇 文献综述 | 第12-38页 |
| 第一章 胸腺素α1的研究进展 | 第12-18页 |
| ·Tα1的结构与性质 | 第12-13页 |
| ·体内分布 | 第13-14页 |
| ·生物活性 | 第14页 |
| ·临床应用 | 第14-15页 |
| ·制备生产 | 第15-18页 |
| 第二章 ROS的研究进展 | 第18-27页 |
| ·ROS的产生与清除 | 第18-19页 |
| ·ROS与细胞信号通路 | 第19-23页 |
| ·ROS在蛋白质磷酸化中的作用 | 第21页 |
| ·ROS对Ca~(2+)信号的调节 | 第21-22页 |
| ·ROS与磷脂酶 | 第22页 |
| ·ROS对转录因子活化的刺激作用 | 第22-23页 |
| ·ROS与细胞周期 | 第23-25页 |
| ·细胞周期的调控机制 | 第23-24页 |
| ·ROS对细胞周期的影响 | 第24-25页 |
| ·肿瘤细胞的ROS与Akt | 第25-27页 |
| ·ROS与肿瘤细胞 | 第25页 |
| ·Akt信号通路 | 第25-26页 |
| ·ROS与Akt信号通路 | 第26-27页 |
| 参考文献 | 第27-38页 |
| 第二篇 实验部分 | 第38-126页 |
| 研究目的及意义 | 第38-39页 |
| 研究内容 | 第39-40页 |
| 技术路线 | 第40-42页 |
| 第三章 胸腺素α1(Tα1)基因合成、串联及重组 | 第42-58页 |
| ·引言 | 第42-43页 |
| ·实验部分 | 第43-52页 |
| ·试剂与材料 | 第43-46页 |
| ·主要仪器设备 | 第46页 |
| ·Tα1基因片段的合成 | 第46-48页 |
| ·合成片断的克隆 | 第48-49页 |
| ·Tα1基因的串联 | 第49-51页 |
| ·表达载体构建 | 第51-52页 |
| ·实验结果 | 第52-55页 |
| ·pET-22b(+)质粒PCR鉴定 | 第52-53页 |
| ·基因测序 | 第53页 |
| ·结果分析 | 第53-55页 |
| ·小结 | 第55页 |
| 参考文献 | 第55-58页 |
| 第四章 Tα1六串体蛋白表达、分离纯化 | 第58-76页 |
| ·引言 | 第58-62页 |
| ·实验部分 | 第62-66页 |
| ·试剂与材料 | 第62-63页 |
| ·主要仪器设备 | 第63-64页 |
| ·Tα1六串体蛋白的表达 | 第64页 |
| ·Tα1六串体蛋白的表达条件优化 | 第64-65页 |
| ·Tα1六串体蛋白的亚细胞定位 | 第65页 |
| ·重组蛋白的抽提 | 第65页 |
| ·包涵体蛋白的DEAE-阴离子交换层析纯化 | 第65-66页 |
| ·实验结果 | 第66-73页 |
| ·Tα1六串体蛋白的表达 | 第66-67页 |
| ·Tα1六串体蛋白表达条件优化 | 第67-68页 |
| ·重组蛋白的亚细胞定位 | 第68页 |
| ·Tα1六串体蛋白的抽提 | 第68-70页 |
| ·DEAE-阴离子交换树脂纯化包涵体蛋白 | 第70-71页 |
| ·结果分析 | 第71-73页 |
| ·小结 | 第73页 |
| 参考文献 | 第73-76页 |
| 第五章 Tα1六串体蛋白的羟氨裂解 | 第76-88页 |
| ·引言 | 第76-77页 |
| ·实验部分 | 第77-80页 |
| ·试剂与材料 | 第77-78页 |
| ·主要仪器设备 | 第78页 |
| ·Tα1六串体蛋白裂解条件优化 | 第78-79页 |
| ·重组Tα1单体蛋白的尿素-SDS-PAGE电泳鉴定 | 第79页 |
| ·Tαl六串体蛋白裂解产物的分离纯化 | 第79页 |
| ·Tα1单体蛋白分子量的Mass Spectrum分析 | 第79-80页 |
| ·实验结果 | 第80-85页 |
| ·G-25凝胶层析分离Tα1单体 | 第80页 |
| ·Tα1单体蛋白电泳 | 第80-81页 |
| ·Tα1六串体蛋白裂解条件优化 | 第81-83页 |
| ·Tα1单体多肽质谱 | 第83-84页 |
| ·结果分析 | 第84-85页 |
| ·小结 | 第85-86页 |
| 参考文献 | 第86-88页 |
| 第六章 重组Tα1单体活性鉴定 | 第88-98页 |
| ·引言 | 第88-89页 |
| ·实验部分 | 第89-91页 |
| ·试剂与材料 | 第89页 |
| ·主要仪器设备 | 第89页 |
| ·小鼠脾淋巴细胞的分离与培养 | 第89-90页 |
| ·重组Tα1单体蛋白对小鼠脾淋巴细胞线粒体活性的作用 | 第90页 |
| ·肿瘤细胞的培养 | 第90页 |
| ·重组Tα1单体蛋白对肿瘤细胞线粒体活性的作用 | 第90-91页 |
| ·实验结果 | 第91-95页 |
| ·重组Tα1增强淋巴细胞线粒体活性 | 第91-92页 |
| ·重组Tα1减弱肿瘤细胞线粒体活性 | 第92-95页 |
| ·结果分析 | 第95页 |
| ·小结 | 第95-96页 |
| 参考文献 | 第96-98页 |
| 第七章 Tα1六串体蛋白工程菌的高密度发酵 | 第98-108页 |
| ·引言 | 第98页 |
| ·实验部分 | 第98-100页 |
| ·试剂与材料 | 第98-99页 |
| ·主要仪器设备 | 第99-100页 |
| ·种子培养 | 第100页 |
| ·高密度发酵 | 第100页 |
| ·补料培养发酵 | 第100页 |
| ·实验结果 | 第100-105页 |
| ·高密度发酵 | 第100-101页 |
| ·补料培养发酵 | 第101-102页 |
| ·发酵后处理 | 第102页 |
| ·结果分析 | 第102-105页 |
| ·小结 | 第105页 |
| 参考文献 | 第105-108页 |
| 第八章 Tα1作用机理的初步研究 | 第108-126页 |
| ·引言 | 第108-109页 |
| ·实验部分 | 第109-112页 |
| ·试剂与材料 | 第109页 |
| ·主要仪器设备 | 第109页 |
| ·Tα1对细胞ROS/GSH的影响 | 第109-110页 |
| ·Tα1对细胞周期的影响 | 第110-111页 |
| ·Tα1与淋巴细胞凋亡 | 第111页 |
| ·脾淋巴细胞内cAMP和PKC的检测 | 第111页 |
| ·Tα1与HepG-2细胞内Akt信号通路 | 第111-112页 |
| ·实验结果 | 第112-121页 |
| ·Tα1降低HepG-2细胞内ROS水平 | 第112-114页 |
| ·Tα1升高小鼠脾淋巴细胞内ROS水平 | 第114-116页 |
| ·Tα1导致HepG-2细胞的G_1期细胞积累 | 第116-117页 |
| ·Tα1导致T-淋巴细胞的S期细胞增加 | 第117页 |
| ·Tα1与淋巴细胞凋亡 | 第117-118页 |
| ·Tα1对脾细胞cAMP和PKC的影响 | 第118-119页 |
| ·Tα1与HepG-2细胞Akt信号通路 | 第119-120页 |
| ·结果分析 | 第120-121页 |
| ·小结 | 第121-122页 |
| 参考文献 | 第122-126页 |
| 结论与展望 | 第126-130页 |
| 结论 | 第126-127页 |
| 主要创新点 | 第127页 |
| 后续研究展望 | 第127-130页 |
| 英文缩写词表 | 第130-132页 |
| 在读博士期间主要工作 | 第132-134页 |
| 致谢 | 第134页 |
