摘要 | 第1-12页 |
Abstract | 第12-18页 |
第一章 绪论 | 第18-44页 |
第一节 细胞色素c简介 | 第18-21页 |
·细胞色素c的分子结构简介 | 第18页 |
·细胞色素c的种群关系简介 | 第18-19页 |
·细胞色素c的生理功能简介 | 第19-21页 |
第二节 细胞色素c的构象变化简介 | 第21-25页 |
·细胞色素c在促细胞凋亡过程中的构象转换 | 第21-22页 |
·细胞色素c的碱式构象转换 | 第22-25页 |
第三节 金属蛋白设计研究简介 | 第25-32页 |
·金属蛋白与金属蛋白设计 | 第25-26页 |
·蛋白骨架的从头设计 | 第26-28页 |
·天然蛋白骨架中设计金属结合位点 | 第28-30页 |
·金属蛋白中引入非天然的氨基酸或非天然金属辅因子 | 第30-32页 |
第四节 本论文研究的目的、内容和意义 | 第32-33页 |
·目的意义 | 第32页 |
·主要研究内容 | 第32-33页 |
参考文献 | 第33-44页 |
第二章 细胞色素c在促细胞凋亡过程中构象转换的机制研究 | 第44-64页 |
第一节 突变体蛋白的表达与纯化 | 第45-47页 |
·实验材料 | 第45页 |
·突变体蛋白的表达 | 第45-46页 |
·突变体蛋白的纯化 | 第46-47页 |
第二节 突变体蛋白的构象变化研究 | 第47-53页 |
·实验部分 | 第47页 |
·结果与讨论 | 第47-53页 |
第三节 突变体蛋白的过氧化物酶活性研究 | 第53-59页 |
·实验部分 | 第53-56页 |
·结果与讨论 | 第56-59页 |
参考文献 | 第59-64页 |
第三章 人细胞色素c与人Apaf-1的基因构建、蛋白表达纯化及人细胞色素c的碱式构象转换研究 | 第64-93页 |
第一节 人细胞色素c的基因构建 | 第64-70页 |
·实验材料 | 第64-65页 |
·人细胞色素c的cDNA克隆 | 第65-66页 |
·人细胞色素c的表达质粒的构建 | 第66-70页 |
第二节 人细胞色素c的蛋白表达与纯化 | 第70-72页 |
·实验材料 | 第70页 |
·人细胞色素c蛋白小量表达实验 | 第70-71页 |
·人细胞色素c蛋白的大量表达 | 第71页 |
·人细胞色素c蛋白的纯化 | 第71-72页 |
第三节 人Apaf-1的基因构建与蛋白表达纯化 | 第72-77页 |
·人Apaf-1的表达质粒的构建 | 第72-76页 |
·人Apaf-1的表达与纯化 | 第76-77页 |
第四节 人细胞色素c的碱式构象转换研究 | 第77-86页 |
·实验部分 | 第77-79页 |
·结果与讨论 | 第79-86页 |
参考文献 | 第86-93页 |
第四章 细胞色素c碱式构象转换的研究 | 第93-115页 |
第一节 突变体基因的构建及蛋白的表达与纯化 | 第94-95页 |
·实验材料 | 第94页 |
·突变体基因的构建 | 第94-95页 |
·突变体蛋白的表达与纯化 | 第95页 |
第二节 突变体蛋白的基本性质研究 | 第95-101页 |
·实验部分 | 第95-97页 |
·结果与讨论 | 第97-101页 |
第三节 突变体蛋白的碱式构象转换研究 | 第101-109页 |
·实验部分 | 第101-103页 |
·结果与讨论 | 第103-109页 |
参考文献 | 第109-115页 |
第五章 一类新颖的血红素金属蛋白嵌合体的研究 | 第115-142页 |
第一节 血红素金属蛋白嵌合体的基因构建 | 第115-120页 |
·实验材料 | 第115-116页 |
·嵌合体的构建思路 | 第116-118页 |
·嵌合体的基因构建 | 第118-120页 |
第二节 血红素金属蛋白嵌合体的蛋白表达纯化及其性质研究 | 第120-126页 |
·实验材料 | 第120-121页 |
·嵌合体蛋白的表达与纯化 | 第121-122页 |
·嵌合体蛋白的紫外可见光谱 | 第122-123页 |
·嵌合体蛋白的圆二色谱 | 第123-124页 |
·嵌合体蛋白的分子动力学结构模拟与空腔计算 | 第124-126页 |
第三节 血红素金属蛋白嵌合体的稳定性研究 | 第126-131页 |
·嵌合体蛋白的盐酸胍变性研究 | 第126-128页 |
·嵌合体蛋白的热变性研究 | 第128-130页 |
·讨论 | 第130-131页 |
第四节 血红素金属蛋白嵌合体的催化活性研究 | 第131-135页 |
参考文献 | 第135-142页 |
工作总结和展望 | 第142-144页 |
附录 本论文所涉及的基因测序结果 | 第144-166页 |
攻读学位期间己发表和完成的论文 | 第166-168页 |
致谢 | 第168-169页 |