| 摘要 | 第4-6页 |
| ABSTRACT | 第6-7页 |
| 符号说明 | 第11-12页 |
| 第一章 绪论 | 第12-23页 |
| 1.1 蚕蛹蛋白简介 | 第12-14页 |
| 1.1.1 蚕蛹 | 第12页 |
| 1.1.2 蚕蛹蛋白 | 第12-14页 |
| 1.2 高血压及血管紧张素转换酶简介 | 第14-17页 |
| 1.2.1 高血压简介 | 第14页 |
| 1.2.2 血管紧张素转换酶及其抑制剂 | 第14-16页 |
| 1.2.3 血管紧张素转换酶抑制多肽的构效关系 | 第16-17页 |
| 1.3 抑制动力学简介 | 第17-20页 |
| 1.3.1 抑制动力学原理 | 第17-19页 |
| 1.3.2 抑制动力学的应用 | 第19-20页 |
| 1.4 分子模拟简介 | 第20-22页 |
| 1.4.1 分子对接 | 第20-21页 |
| 1.4.2 分子动力学 | 第21-22页 |
| 1.5 选题意义与主要研究内容 | 第22-23页 |
| 1.5.1 选题意义与目的 | 第22页 |
| 1.5.2 选题主要内容 | 第22-23页 |
| 第二章 蚕蛹蛋白源ACE抑制多肽结构鉴定及稳定性 | 第23-33页 |
| 2.1 引言 | 第23页 |
| 2.2 实验试剂和设备 | 第23-24页 |
| 2.2.1 实验试剂 | 第23页 |
| 2.2.2 仪器和设备 | 第23-24页 |
| 2.3 实验方法 | 第24-26页 |
| 2.3.1 ACE抑制多肽氨基酸序列鉴定 | 第24页 |
| 2.3.2 ACE抑制活性测定 | 第24-25页 |
| 2.3.3 ACE抑制多肽固相合成 | 第25页 |
| 2.3.4 ACE抑制多肽标准曲线绘制 | 第25页 |
| 2.3.5 ACE抑制多肽热稳定性试验 | 第25-26页 |
| 2.3.6 ACE抑制多肽体外消化稳定性试验 | 第26页 |
| 2.4 结果与讨论 | 第26-31页 |
| 2.4.1 ACE抑制多肽结构鉴定 | 第26-28页 |
| 2.4.2 ACE抑制多肽的标准曲线 | 第28-29页 |
| 2.4.3 ACE抑制多肽热稳定性 | 第29-30页 |
| 2.4.4 ACE抑制多肽抗消化性 | 第30-31页 |
| 2.5 本章小结 | 第31-33页 |
| 第三章 蚕蛹蛋白源多肽抑制ACE机理研究 | 第33-46页 |
| 3.1 引言 | 第33页 |
| 3.2 实验试剂和仪器 | 第33-34页 |
| 3.2.1 实验试剂 | 第33-34页 |
| 3.2.2 仪器和设备 | 第34页 |
| 3.3 实验方法 | 第34-36页 |
| 3.3.1 ACE抑制多肽与ACE可逆反应类型判别 | 第34页 |
| 3.3.2 抑制多肽对ACE抑制类型判别 | 第34页 |
| 3.3.3 分子对接模拟 | 第34-35页 |
| 3.3.4 分子动力学模拟 | 第35-36页 |
| 3.4 结果与讨论 | 第36-45页 |
| 3.4.1 ACE抑制多肽与ACE可逆反应类型判别 | 第36页 |
| 3.4.2 抑制多肽对ACE抑制类型判别 | 第36-38页 |
| 3.4.3 HHL与ACE的分子对接模型 | 第38-39页 |
| 3.4.4 赖诺普利与ACE的分子对接模型 | 第39-40页 |
| 3.4.5 抑制多肽与ACE的分子对接模型 | 第40-42页 |
| 3.4.6 分子动力学结果分析 | 第42-45页 |
| 3.5 本章小结 | 第45-46页 |
| 第四章 改性多肽的活性研究 | 第46-58页 |
| 4.1 引言 | 第46页 |
| 4.2 实验试剂和仪器 | 第46-47页 |
| 4.2.1 实验试剂 | 第46页 |
| 4.2.2 仪器和设备 | 第46-47页 |
| 4.3 实验方法 | 第47页 |
| 4.3.1 多肽C端改性 | 第47页 |
| 4.3.2 多肽N端改性 | 第47页 |
| 4.4 结果与讨论 | 第47-57页 |
| 4.4.1 C端氨基酸变化对ACE抑制活性的影响 | 第47-50页 |
| 4.4.2 N端氨基酸变化对ACE抑制活性的影响 | 第50-57页 |
| 4.5 本章小结 | 第57-58页 |
| 第五章 结论与展望 | 第58-60页 |
| 5.1 结论 | 第58页 |
| 5.2 展望 | 第58-60页 |
| 参考文献 | 第60-66页 |
| 致谢 | 第66-67页 |
| 攻读硕士学位期间发表的学术论文目录 | 第67页 |