| 摘要 | 第1-6页 |
| ABSTRACT | 第6-8页 |
| 目录 | 第8-10页 |
| 第一章 文献综述 | 第10-20页 |
| 1 乳腺癌现状 | 第10页 |
| 2 HER2研究进展 | 第10-11页 |
| ·HER2概述 | 第10页 |
| ·HER2与乳腺癌相关性 | 第10-11页 |
| 3 抗体药物研究进展 | 第11-14页 |
| ·抗体药物的概述 | 第11-12页 |
| ·HER2靶向治疗单克隆抗体赫赛汀 | 第12-13页 |
| ·小型化抗体的发展 | 第13-14页 |
| 4 防御素研究进展 | 第14-16页 |
| ·防御素概况 | 第14页 |
| ·人β防御素Ⅱ的结构与潜在抗肿瘤机理 | 第14-16页 |
| 5 SUMO蛋白融合系统 | 第16-18页 |
| ·SUMO概述 | 第16页 |
| ·SUMO作为高效表达重组蛋白的融合标签 | 第16-18页 |
| 6 课题思路 | 第18-19页 |
| 7 技术路线 | 第19-20页 |
| 第二章 基因的克隆、表达及蛋白质的纯化鉴定 | 第20-40页 |
| 1 实验仪器和材料 | 第20-21页 |
| 2 实验方法 | 第21-32页 |
| ·融合蛋白的分子设计与结构预测 | 第21页 |
| ·融合蛋白重组表达载体的构建与克隆 | 第21-28页 |
| ·融合蛋白的表达 | 第28-29页 |
| ·融合蛋白的纯化鉴定 | 第29-32页 |
| 3 实验结果 | 第32-40页 |
| ·融合蛋白的分子设计与结构预测 | 第32页 |
| ·融合蛋白重组表达载体的构建与克隆 | 第32-34页 |
| ·融合蛋白的表达 | 第34-36页 |
| ·融合蛋白的纯化鉴定 | 第36-40页 |
| 第三章 融合蛋白体外生物活性检测 | 第40-47页 |
| 1 实验仪器和材料 | 第40-41页 |
| 2 实验方法 | 第41-42页 |
| ·融合蛋白的抑菌活性检测 | 第41页 |
| ·Western Blot检测SK-BR-3和MDA-MB-231细胞表面HER2蛋白的表达 | 第41页 |
| ·MTT检测融合蛋白对SK-BR-3和MDA-MB-231细胞杀伤活性 | 第41-42页 |
| ·流式细胞技术检测融合蛋白对SK-BR-3和MDA-MB-231细胞凋亡的影响 | 第42页 |
| ·细胞免疫荧光检测融合蛋白在SK-BR-3和MDA-MB-231细胞中的结合 | 第42页 |
| 3 实验结果 | 第42-47页 |
| ·融合蛋白的抑菌活性检测 | 第42-43页 |
| ·Western Blot检测SK-BR-3和MDA-MB-231细胞表面HER2蛋白的表达 | 第43-44页 |
| ·MTT检测融合蛋白对SK-BR-3和MDA-MB-231细胞杀伤活性 | 第44-45页 |
| ·流式细胞技术检测融合蛋白对SK-BR-3和MDA-MB-231细胞凋亡的影响 | 第45页 |
| ·细胞免疫荧光检测融合蛋白在SK-BR-3和MDA-MB-231细胞中的结合 | 第45-47页 |
| 第四章 讨论 | 第47-51页 |
| 1 融合蛋白的表达 | 第47页 |
| 2 融合蛋白的纯化 | 第47-48页 |
| 3 融合蛋白HBD2-4D5的抑菌和抗肿瘤活性 | 第48页 |
| 4 融合蛋白HBD2-4D5与受体的结合 | 第48-49页 |
| 5 通过融合小分子抗体与抗肿瘤药物来实现靶向治疗 | 第49-51页 |
| 结论 | 第51-52页 |
| 展望 | 第52-53页 |
| 参考文献 | 第53-58页 |
| 附录 | 第58-64页 |
| 附录一:各种试剂和培养基的配制 | 第58-61页 |
| 附录二:目的基因的碱基序列 | 第61-62页 |
| 附录三:测序表 | 第62-64页 |
| 英文缩略词表 | 第64-65页 |
| 攻硕期间发表论文 | 第65-66页 |
| 致谢 | 第66页 |
