| 摘要 | 第1-6页 |
| Abstract | 第6-11页 |
| 第1章 前言 | 第11-16页 |
| ·血栓病的危害及治疗 | 第11-12页 |
| ·蚯蚓纤溶酶研究概况 | 第12-15页 |
| ·药理学 | 第12页 |
| ·酶学、生化性质 | 第12-13页 |
| ·抗原性 | 第13-14页 |
| ·基因克隆表达 | 第14页 |
| ·N-末端序列分析 | 第14页 |
| ·固定化 | 第14-15页 |
| ·前期研究、本论文的主要研究内容及意义 | 第15-16页 |
| 第2章 大豆胰蛋白酶抑制剂(SBTI)的分离纯化 | 第16-26页 |
| ·材料与方法 | 第16-21页 |
| ·材料 | 第16页 |
| ·试剂 | 第16页 |
| ·仪器 | 第16页 |
| ·方法 | 第16-21页 |
| ·结果与讨论 | 第21-25页 |
| ·蛋白浓度标准曲线 | 第21页 |
| ·SBTI的DEAE-Cellulose-32柱层析 | 第21-22页 |
| ·SBTI活性峰的确定 | 第22-23页 |
| ·天然聚丙烯酰胺凝胶电泳(PAGE)检测 | 第23页 |
| ·SDS-聚丙烯酰胺凝胶电泳(SDS-PAGE)检测 | 第23-24页 |
| ·纯化后SBTI的抑制比 | 第24-25页 |
| ·小结 | 第25-26页 |
| 第3章 亲和层析分离蚯蚓纤溶酶(EFEs)全组分 | 第26-37页 |
| ·引言 | 第26页 |
| ·亲和层析简介 | 第26页 |
| ·大豆胰蛋白酶抑制剂简介 | 第26页 |
| ·卵清蛋白简介 | 第26页 |
| ·材料与方法 | 第26-29页 |
| ·材料 | 第27页 |
| ·试剂 | 第27页 |
| ·仪器 | 第27页 |
| ·方法 | 第27-29页 |
| ·结果与讨论 | 第29-36页 |
| ·卵清蛋白抑制比 | 第29-30页 |
| ·偶联率的比较 | 第30-31页 |
| ·各亲和层析柱的实验结果 | 第31-33页 |
| ·亲和层析条件的优化 | 第33-36页 |
| ·小结 | 第36-37页 |
| 第4章 蚯蚓纤溶酶单组分的分离纯化 | 第37-42页 |
| ·材料与方法 | 第37页 |
| ·材料 | 第37页 |
| ·试剂 | 第37页 |
| ·仪器 | 第37页 |
| ·方法 | 第37页 |
| ·结果与讨论 | 第37-41页 |
| ·蚯蚓纤溶酶全组分的DEAE-Cellulose-52层析 | 第37-40页 |
| ·制备电泳纯化蚯蚓纤溶酶各单组分 | 第40-41页 |
| ·小结 | 第41-42页 |
| 第5章 蚯蚓纤溶酶单组分的性质研究 | 第42-54页 |
| ·材料与方法 | 第42-44页 |
| ·材料 | 第42页 |
| ·试剂 | 第42页 |
| ·仪器 | 第42-43页 |
| ·方法 | 第43-44页 |
| ·结果与讨论 | 第44-52页 |
| ·蚯蚓纤溶酶各组分活性的测定 | 第44-47页 |
| ·蚯蚓纤溶酶各组分分子量的测定 | 第47-48页 |
| ·不同抑制剂对蚯蚓纤溶酶各组分的作用 | 第48-51页 |
| ·蚯蚓纤溶酶各组分糖蛋白性质 | 第51-52页 |
| ·胃蛋白酶对蚯蚓纤溶酶8号组分的作用 | 第52页 |
| ·小结 | 第52-54页 |
| 第6章 结论 | 第54-55页 |
| 参考文献 | 第55-59页 |
| 致谢 | 第59页 |
