| 致谢 | 第1-6页 |
| 中文摘要 | 第6-8页 |
| Abstract | 第8-11页 |
| 主要缩略语 | 第11-13页 |
| 1 引言 | 第13-20页 |
| 2 材料和方法 | 第20-33页 |
| 3 结果和讨论 | 第33-80页 |
| ·hRRM2蛋白结晶及X-射线衍射晶体结构解析 | 第33-45页 |
| ·hRRM1和hRRM2表达质粒的构建 | 第33-37页 |
| ·hRRM1和hRRM2的表达与纯化 | 第37-40页 |
| ·hRRM2截断体蛋白结晶以及X-射线衍射晶体结构 | 第40-42页 |
| ·hRRM1和hRRM2全酶模型建立 | 第42-45页 |
| ·Elu106在RR酶催化活性中起着关键作用 | 第45-53页 |
| ·Trp102被周围的氨基酸包埋在蛋白的内部 | 第45-46页 |
| ·Trp102周围氨基酸突变提示Elu106在酶催化中起着关键作用 | 第46-49页 |
| ·Elu106系列突变分析提示其参与自由基传递通路 | 第49-53页 |
| ·Elu106作用机制研究 | 第53-75页 |
| ·Elu106的空间位置分析 | 第53-54页 |
| ·SPR检测Elu106突变体对hRRM2蛋白与hRRM1相互作用的影响 | 第54-57页 |
| ·Elu106突变体的光谱扫描 | 第57-61页 |
| ·EPR检测Elu106突变体的酪氨酰自由基信号 | 第61-62页 |
| ·E106A、E106D和E106Q的晶体结构分析 | 第62-63页 |
| ·CzDP抑制试验-间接证实Elu106参与hRRM2的PCET通路 | 第63-68页 |
| ·Elu106参与PCET的可能机制 | 第68-75页 |
| ·小结与讨论 | 第75-80页 |
| 4. 结论和展望 | 第80-81页 |
| ·主要结论 | 第80页 |
| ·展望 | 第80-81页 |
| 参考文献 | 第81-88页 |
| 综述一 | 第88-108页 |
| 参考文献 | 第101-108页 |
| 综述二 | 第108-135页 |
| 参考文献 | 第127-135页 |
| 作者简历及在学期间取得的科研成果 | 第135页 |
