英文缩写词表 | 第7-8页 |
论文中所构建的质粒说明 | 第8-9页 |
构建克隆所使用的引物表 | 第9-10页 |
摘要 | 第10-13页 |
Abstract | 第13-15页 |
1. 前言 | 第16-20页 |
2. 实验材料与方法 | 第20-29页 |
2.1 实验材料 | 第20-22页 |
2.1.1 菌株与细胞株 | 第20页 |
2.1.2 质粒 | 第20页 |
2.1.3 分子生物学试验试剂 | 第20-21页 |
2.1.4 细胞培养及转染试剂 | 第21页 |
2.1.5 抗体 | 第21页 |
2.1.6 Western Blot试剂 | 第21-22页 |
2.1.7 主要实验仪器 | 第22页 |
2.2 实验方法 | 第22-29页 |
2.2.1 质粒构建与表达鉴定 | 第22-24页 |
2.2.2 细胞培养与冻存 | 第24-25页 |
2.2.3 转染 | 第25页 |
2.2.4 病毒的包装与感染 | 第25-26页 |
2.2.5 免疫荧光 | 第26页 |
2.2.6 免疫共沉淀 | 第26-27页 |
2.2.7 免疫印记 | 第27-28页 |
2.2.8 免疫荧光原位杂交(IF-FISH) | 第28-29页 |
3. 研究结果与分析 | 第29-52页 |
3.1 TPP1-C100有效介导POT1入核以及入核后的端粒定位 | 第29-37页 |
3.1.1 TPP1与Tin2蛋白相互作用的结构域在TPP1的C末端 | 第29-30页 |
3.1.2 TPP1-C100能够有效介导POT1的入核以及端粒定位 | 第30-37页 |
3.2 TPP1调控依赖ATM/ATR信号通路的端粒DNA损伤途径 | 第37-41页 |
3.3 TPP1通过Tin2调控端粒双链结合蛋白TRF2的定位 | 第41-52页 |
3.3.1 沉默内源性TPP1后下调TRF2的端粒定位 | 第42-44页 |
3.3.2 TPP1是通过它的连接蛋白Tin2调控TRF2的端粒定位 | 第44-50页 |
3.3.3 TPP1-C100能够有效介导TRF2的端粒定位 | 第50-52页 |
4. 讨论 | 第52-55页 |
5. 结论 | 第55-56页 |
参考文献 | 第56-60页 |
致谢 | 第60页 |