| 摘要 | 第4-6页 |
| Abstract | 第6-7页 |
| 引言 | 第11-12页 |
| 1 文献综述 | 第12-28页 |
| 1.1 昆虫表皮 | 第12-15页 |
| 1.1.1 昆虫表皮 | 第12页 |
| 1.1.2 昆虫表皮的结构 | 第12-13页 |
| 1.1.3 昆虫表皮的组成和形成过程 | 第13-15页 |
| 1.2 昆虫几丁质 | 第15-17页 |
| 1.2.1 几丁质 | 第15页 |
| 1.2.2 几丁质的构成 | 第15-16页 |
| 1.2.3 几丁质的分布 | 第16页 |
| 1.2.4 几丁质的装配 | 第16-17页 |
| 1.3 几丁质结合蛋白 | 第17-26页 |
| 1.3.1 几丁质结合结构域 | 第17-18页 |
| 1.3.2 几丁质结合蛋白的分类 | 第18-19页 |
| 1.3.3 CPAP3蛋白的家族和分类 | 第19-22页 |
| 1.3.4 CPAP3的基因表达 | 第22-23页 |
| 1.3.5 CPAP3蛋白的功能 | 第23-26页 |
| 1.4 本论文的选题依据和研究内容 | 第26-28页 |
| 1.4.1 选题依据 | 第26-27页 |
| 1.4.2 研究内容 | 第27-28页 |
| 2 家蚕BmCPAP3的基因克隆、序列分析及发育表达特性检测 | 第28-37页 |
| 2.1 引言 | 第28页 |
| 2.2 实验材料与方法 | 第28-31页 |
| 2.2.1 供试昆虫 | 第28页 |
| 2.2.2 试剂和试剂盒 | 第28页 |
| 2.2.3 总RNA提取与cDNA合成 | 第28-29页 |
| 2.2.4 PCR克隆获得BmCPAP3基因全长序列 | 第29-30页 |
| 2.2.5 序列分析 | 第30页 |
| 2.2.6 BmCPAP3发育表达特性检测 | 第30-31页 |
| 2.3 实验结果与讨论 | 第31-35页 |
| 2.3.1 家蚕CPAP3家族基因 | 第31页 |
| 2.3.2 家蚕CPAP3家族蛋白质性质的预测 | 第31-32页 |
| 2.3.3 BmCPAP3的进化分析 | 第32-33页 |
| 2.3.4 BmCPAP3蛋白氨基酸的多重序列比对 | 第33-34页 |
| 2.3.5 BmCPAP3的发育表达特性 | 第34-35页 |
| 2.4 小结 | 第35-37页 |
| 3 BmCPAP3蛋白的重组表达、分离纯化与性质研究 | 第37-50页 |
| 3.1 引言 | 第37页 |
| 3.2 实验材料与方法 | 第37-40页 |
| 3.2.1 BmCPAP3的重组表达与分离纯化 | 第37-39页 |
| 3.2.2 重组BmCPAP3的性质研究 | 第39-40页 |
| 3.3 实验结果与讨论 | 第40-48页 |
| 3.3.1 重组BmCPAP3的诱导表达 | 第40-41页 |
| 3.3.2 重组BmCPAP3的分离纯化 | 第41-42页 |
| 3.3.3 重组BmCPAP3的性质研究 | 第42-48页 |
| 3.4 小结 | 第48-50页 |
| 4 BmCPAP3-C的性质研究及截短体的重组表达 | 第50-58页 |
| 4.1 引言 | 第50页 |
| 4.2 实验材料与方法 | 第50-52页 |
| 4.2.1 凝胶液相色谱分析BmCPAP3-C相对分子质量 | 第50页 |
| 4.2.2 BmCPAP3-C截短体的重组表达与分离纯化 | 第50-52页 |
| 4.3 实验结果与讨论 | 第52-57页 |
| 4.3.1 凝胶液相色谱分析BmCPAP3-C相对分子质量 | 第52-53页 |
| 4.3.2 BmCPAP3-C截短体的重组表达与分离纯化 | 第53-57页 |
| 4.4 小结 | 第57-58页 |
| 结论 | 第58-59页 |
| 参考文献 | 第59-63页 |
| 附录A BmCPAP3s的DNA序列 | 第63-66页 |
| 附录B BmCPAP3s蛋白的氨基酸序列 | 第66-67页 |
| 附录C CPAP3s蛋白多重序列比对 | 第67-70页 |
| 攻读硕士学位期间发表学术论文情况 | 第70-71页 |
| 致谢 | 第71-72页 |
