| 摘要 | 第4-6页 |
| ABSTRACT | 第6-7页 |
| 缩略词表 | 第10-11页 |
| 引言 | 第11-13页 |
| 1 材料、仪器 | 第13-19页 |
| 1.1 材料和仪器 | 第13-19页 |
| 1.1.1 抗体 | 第13页 |
| 1.1.2 质粒，细胞，菌株及小鼠 | 第13-14页 |
| 1.1.3 试剂盒 | 第14页 |
| 1.1.4 其他材料 | 第14页 |
| 1.1.5 主要仪器 | 第14-15页 |
| 1.1.6 主要试剂配制 | 第15-19页 |
| 2 主要研究方法 | 第19-31页 |
| 2.1 细胞培养方法 | 第19-20页 |
| 2.1.1 细胞复苏 | 第19页 |
| 2.1.2 细胞传代 | 第19页 |
| 2.1.3 细胞转染 | 第19页 |
| 2.1.4 细胞冻存 | 第19-20页 |
| 2.1.5 细胞爬片 | 第20页 |
| 2.2 构建稳定株细胞系 | 第20页 |
| 2.3 双荧光素酶报告实验 | 第20-21页 |
| 2.4 免疫印迹 | 第21-22页 |
| 2.5 提取细胞RNA | 第22-23页 |
| 2.6 免疫荧光 | 第23-24页 |
| 2.7 免疫共沉淀（IP） | 第24页 |
| 2.8 pull down实验 | 第24-25页 |
| 2.9 GST-pull down实验 | 第25-26页 |
| 2.10 染色质免疫共沉淀 | 第26-27页 |
| 2.11 重叠延伸法构建点突变质粒 | 第27-29页 |
| 2.12 饲养小鼠 | 第29-30页 |
| 2.13 晶状体剥离 | 第30-31页 |
| 3 实验结果 | 第31-47页 |
| 3.1 UBA52在晶状体上皮细胞中可以剪切为ubiquitin和L40 | 第31-32页 |
| 3.2 HSF4b与UBA52的ubiquitin端相互作用 | 第32-34页 |
| 3.3 UBA52不直接泛素化修饰HSF4b | 第34-35页 |
| 3.4 UBA52增加HSF4b下游基因hsp25，αB-crystallin的mRNA水平和蛋白水平的表达 | 第35-36页 |
| 3.5 UBA52通过增强HSF4b的DNA结合能力来促进HSF4b的转录活性 | 第36-38页 |
| 3.6 UBA52特定位点突变后会影响其成熟及定位改变 | 第38-39页 |
| 3.7 UBA52点突变后影响其与HSF4b的相互作用进而削弱其调控HSF4b的转录活性的能力 | 第39-41页 |
| 3.8 UBA52和HSF4b通过与Rpb1结合来调控HSF4b的转录活性 | 第41-42页 |
| 3.9 细胞水平上，在蛋白毒性压力下，HSF4b与UBA52的结合增强 | 第42-43页 |
| 3.10 UBA52在晶状体中的时空表达 | 第43-44页 |
| 3.11 HSF4b与UBA52在晶状体组织中相互作用 | 第44-47页 |
| 4 讨论 | 第47-51页 |
| 结论 | 第51-53页 |
| 参考文献 | 第53-57页 |
| 综述 | 第57-66页 |
| 参考文献 | 第62-66页 |
| 致谢 | 第66-67页 |
| 攻读学位期间参加的学术会议及研究成果 | 第67-68页 |
