| 摘要 | 第4-6页 |
| Abstract | 第6-8页 |
| 第一章 绪论 | 第13-26页 |
| 1.1 论文的选题背景、研究意义以及创新之处 | 第13-14页 |
| 1.1.1 论文的选题背景 | 第13页 |
| 1.1.2 论文的研究意义 | 第13页 |
| 1.1.3 论文的创新之处 | 第13-14页 |
| 1.2 淀粉样纤维简介 | 第14-17页 |
| 1.2.1 淀粉样纤维的发现及形成 | 第14-15页 |
| 1.2.2 淀粉样纤维的相关疾病 | 第15-17页 |
| 1.3 溶菌酶淀粉样纤维 | 第17-19页 |
| 1.3.1 溶菌酶简介 | 第17-18页 |
| 1.3.2 鸡蛋清溶菌酶 | 第18-19页 |
| 1.4 抑制剂的发展 | 第19-20页 |
| 1.5 分子对接简介 | 第20-21页 |
| 1.6 淀粉样纤维的检测技术 | 第21-24页 |
| 1.6.1 ThT和ANS荧光光谱法 | 第21-22页 |
| 1.6.2 刚果红吸收法 | 第22-23页 |
| 1.6.3 圆二色光谱法 | 第23-24页 |
| 1.6.4 透射电子显微镜 | 第24页 |
| 1.7 本文的设计思路及研究内容 | 第24-26页 |
| 1.7.1 本文的设计思路 | 第24-25页 |
| 1.7.2 本文的研究内容 | 第25-26页 |
| 第二章 溶菌酶自聚集纤维化过程体系的构建及表征 | 第26-32页 |
| 2.1 引言 | 第26页 |
| 2.2 仪器与药品 | 第26-27页 |
| 2.2.1 药品及试剂 | 第26-27页 |
| 2.2.2 主要仪器与设备 | 第27页 |
| 2.3 实验部分 | 第27-31页 |
| 2.3.1 实验试剂配置 | 第27页 |
| 2.3.2 样品的制备 | 第27-30页 |
| 2.3.3 透射电子显微镜观察溶菌酶纤维的形貌特征 | 第30-31页 |
| 2.4 结论 | 第31-32页 |
| 第三章 黄酮类化合物对溶菌酶纤维化过程的抑制作用研究 | 第32-64页 |
| 3.1 引言 | 第32-34页 |
| 3.2 试剂和仪器配置 | 第34-35页 |
| 3.2.1 药品及试剂 | 第34页 |
| 3.2.2 主要仪器与设备 | 第34页 |
| 3.2.3 实验试剂配置 | 第34-35页 |
| 3.3 实验方法 | 第35-36页 |
| 3.3.1 溶菌酶纤维样品的制备 | 第35页 |
| 3.3.2 ThT荧光检测 | 第35页 |
| 3.3.3 ANS荧光检测 | 第35-36页 |
| 3.3.4 刚果红吸收检测 | 第36页 |
| 3.3.5 圆二色光谱检测 | 第36页 |
| 3.3.6 透射电子显微镜 | 第36页 |
| 3.4 实验结果 | 第36-63页 |
| 3.4.1 ThT荧光法检测黄酮化合物对溶菌酶聚集的动力学的影响 | 第36-41页 |
| 3.4.2 ANS荧光法检测黄酮化合物对溶菌酶聚集的结构的影响 | 第41-48页 |
| 3.4.3 刚果红吸收法检测黄酮类化合物对溶菌酶聚集的影响 | 第48-55页 |
| 3.4.4 圆二色光谱法检测黄酮化合物对溶菌酶纤维化二级结构的影响 | 第55-61页 |
| 3.4.5 透射电子显微镜观察溶菌酶淀粉纤维的形态 | 第61-63页 |
| 3.5 结论 | 第63-64页 |
| 第四章 黄酮类化合物与溶菌酶相互作用的分子对接研究 | 第64-72页 |
| 4.1 引言 | 第64页 |
| 4.2 实验部分 | 第64-65页 |
| 4.2.1 受体蛋白的处理 | 第64页 |
| 4.2.2 配体分子的处理 | 第64-65页 |
| 4.2.3 分子对接与虚拟筛选 | 第65页 |
| 4.3 结果与讨论 | 第65-71页 |
| 4.4 结论 | 第71-72页 |
| 第五章 结论 | 第72-74页 |
| 参考文献 | 第74-83页 |
| 致谢 | 第83页 |
