| 摘要 | 第4-6页 |
| abstract | 第6-7页 |
| 第一章 引言 | 第10-24页 |
| 1.1 NADH氧化酶简介 | 第10-17页 |
| 1.1.1 NADH氧化酶的菌种来源 | 第10-11页 |
| 1.1.2 NADH氧化酶的结构特性 | 第11-12页 |
| 1.1.3 NADH氧化酶的底物特异性 | 第12页 |
| 1.1.4 NADH氧化酶的反应机理 | 第12-13页 |
| 1.1.5 NADH氧化酶的克隆研究 | 第13-15页 |
| 1.1.6 NADH氧化酶的应用研究 | 第15-17页 |
| 1.2 半乳糖醇脱氢酶简介 | 第17-21页 |
| 1.2.1 半乳糖醇脱氢酶的来源 | 第17页 |
| 1.2.2 半乳糖醇脱氢酶的结构 | 第17-18页 |
| 1.2.3 半乳糖醇脱氢酶的反应原理 | 第18-19页 |
| 1.2.4 半乳糖醇脱氢酶的克隆表达研究 | 第19-20页 |
| 1.2.5 半乳糖醇脱氢酶的应用 | 第20-21页 |
| 1.3 本课题研究的目的和意义 | 第21-22页 |
| 1.4 本课题研究的主要内容 | 第22-24页 |
| 第二章 变异链球菌中产水型NADH氧化酶的克隆、表达及性质表征 | 第24-51页 |
| 2.1 实验材料 | 第24-25页 |
| 2.1.1 实验仪器 | 第24页 |
| 2.1.2 实验试剂 | 第24-25页 |
| 2.2 实验方法 | 第25-34页 |
| 2.2.1 菌种的活化与培养 | 第25页 |
| 2.2.2 NADH氧化酶目的基因的获得 | 第25-27页 |
| 2.2.3 NADH氧化酶的TA克隆 | 第27-28页 |
| 2.2.4 重组表达载体的构建 | 第28-30页 |
| 2.2.5 重组大肠杆菌的表达与纯化 | 第30-31页 |
| 2.2.6 NADH氧化酶的性质表征 | 第31-34页 |
| 2.2.7 NADH氧化酶的同源建模 | 第34页 |
| 2.3 结果与讨论 | 第34-49页 |
| 2.3.1 产水型NADH氧化酶的菌种筛选及蛋白序列比对 | 第34-36页 |
| 2.3.2 质粒载体的构建 | 第36-38页 |
| 2.3.3 NADH氧化酶基因Sm NOX的表达与纯化 | 第38-40页 |
| 2.3.4 NADH氧化酶的性质表征 | 第40-47页 |
| 2.3.5 NADH氧化酶的同源建模 | 第47-49页 |
| 2.4 本章小结 | 第49-51页 |
| 第三章 类球红细菌中半乳糖醇脱氢酶的克隆、表达及性质表征 | 第51-69页 |
| 3.1 实验材料 | 第51页 |
| 3.1.1 实验仪器 | 第51页 |
| 3.1.2 实验试剂 | 第51页 |
| 3.2 实验方法 | 第51-56页 |
| 3.2.1 菌种的活化与培养 | 第51-52页 |
| 3.2.2 半乳糖醇脱氢酶目的基因的获得 | 第52-53页 |
| 3.2.3 半乳糖醇脱氢酶的TA克隆 | 第53页 |
| 3.2.4 重组表达载体的构建 | 第53-54页 |
| 3.2.5 重组大肠杆菌的表达与纯化 | 第54页 |
| 3.2.6 半乳糖醇脱氢酶的性质表征 | 第54-56页 |
| 3.3 结果与讨论 | 第56-68页 |
| 3.3.1 半乳糖醇脱氢酶的菌种筛选及蛋白序列比对 | 第56-57页 |
| 3.3.2 半乳糖醇脱氢酶质粒载体的构建 | 第57-59页 |
| 3.3.3 半乳糖醇脱氢酶基因Rs GDH的表达与纯化 | 第59-61页 |
| 3.3.4 半乳糖醇脱氢酶的性质表征 | 第61-63页 |
| 3.3.5 半乳糖醇脱氢酶反应影响因素 | 第63-68页 |
| 3.4 本章小结 | 第68-69页 |
| 第四章 结论与展望 | 第69-71页 |
| 4.1 结论 | 第69-70页 |
| 4.2 展望 | 第70-71页 |
| 参考文献 | 第71-79页 |
| 致谢 | 第79-80页 |
| 攻读硕士学位期间发表论文 | 第80页 |
