| 第一章 绪论 | 第1-13页 |
| ·国内外纤维素酶的研究动态. | 第6页 |
| ·离子束生物技术发展概况 | 第6-12页 |
| ·本课题的科学意义、已取得成果、应用前景和研究内容 | 第12-13页 |
| 第二章 试验材料和方法 | 第13-17页 |
| ·试验材料 | 第13-113页 |
| ·供试菌种 | 第13页 |
| ·试剂 | 第13页 |
| ·仪器 | 第13-113页 |
| ·试验方法 | 第113-214页 |
| ·酶活力测定 | 第13页 |
| ·蛋白质的测定 | 第13页 |
| ·培养基配方 | 第13-14页 |
| ·粗酶液的制备 | 第14页 |
| ·葡萄糖标准曲线的制作 | 第14页 |
| ·DNS的配制 | 第14-214页 |
| ·试验方法 | 第214-17页 |
| ·酶的分离和纯 | 第14-15页 |
| ·酶蛋白各组分最适PH和温度测定 | 第15页 |
| ·酶蛋白各组分PH稳定性和热稳定性测定 | 第15页 |
| ·测定不同纤维基质的酶解产物以及底物特异性 | 第15页 |
| ·协同作用的测定 | 第15页 |
| ·动力学研究 | 第15-17页 |
| 第三章 纤维分解细菌HY2及HY2-3311纤维素酶组分的分离纯化 | 第17-26页 |
| ·前言 | 第17-18页 |
| ·纤维素酶简介 | 第17页 |
| ·纤维素酶的水解及活力测定 | 第17页 |
| ·纤维素酶研究的展望 | 第17-18页 |
| ·试验方法 | 第18-19页 |
| ·试验方法 | 第18页 |
| ·凝胶类型的选择 | 第18页 |
| ·分离条件的优化 | 第18-19页 |
| ·结果与讨论 | 第19-21页 |
| ·凝胶的选择 | 第19-20页 |
| ·分离条件的优化 | 第20-21页 |
| ·离子注入前后纤维素酶的分离纯化结果 | 第21-25页 |
| ·Sephadex G-75柱凝胶过滤 | 第21页 |
| ·、DEAE-Sephadex A-50离子交换层析 | 第21-25页 |
| ·、讨论 | 第25-26页 |
| 第四章 离子注入前后纤维素酶各组分酶学性质研究 | 第26-31页 |
| ·酶学性质的研究方法 | 第26-27页 |
| ·最适pH测定 | 第26页 |
| ·最适反应温度的测定 | 第26页 |
| ·热稳定性的测定 | 第26页 |
| ·pH稳定性的测定 | 第26-27页 |
| ·结果与讨论 | 第27-31页 |
| ·最适pH、温度 | 第27页 |
| ·温度稳定性和pH稳定性 | 第27-31页 |
| 第五章 离子注入前后纤维素酶酶解底物特异性及协同作用的研究 | 第31-36页 |
| ·关于纤维素酶的底物特异性 | 第31页 |
| ·关于纤维素酶的协同作用 | 第31-32页 |
| ·酶的底物专一性测定 | 第32-33页 |
| ·酶的底物专一性测定方法 | 第32-33页 |
| ·实验结果及讨论 | 第33页 |
| ·酶的协同作用的测定 | 第33-36页 |
| ·酶的协同作用的测定 | 第33-35页 |
| ·实验结果及讨论 | 第35-36页 |
| 第六章 离子注入前后纤维素酶水解动力学研究 | 第36-42页 |
| ·纤维素酶的吸附 | 第36-37页 |
| ·纤维素酶的水解机理 | 第37-38页 |
| ·纤维素酶水解的动力学研究概况 | 第38-39页 |
| ·纤维素酶水解动力学研究方法及其水解动力学推导 | 第39-40页 |
| ·实验结果 | 第40-41页 |
| ·讨论 | 第41-42页 |
| 第七章 结论和建议 | 第42-43页 |
| ·结论 | 第42页 |
| ·建议 | 第42-43页 |
| 参考文献 | 第43-47页 |
| 附 录 | 第47-48页 |
| 致 谢 | 第48页 |
