第一章 中心蛋白研究进展 | 第1-26页 |
·引言 | 第10页 |
·中心蛋白的分类 | 第10-11页 |
·中心蛋白的结构 | 第11-12页 |
·中心蛋白生物功能的研究 | 第12-20页 |
·绿藻中心蛋白功能的研究 | 第12-14页 |
·牙殖酵母中心蛋白功能的研究 | 第14-15页 |
·哺乳动物中心蛋白功能的研究 | 第15-20页 |
·中心蛋白的作用机制 | 第20-22页 |
参考文献 | 第22-26页 |
第二章 中心蛋白的表达、纯化及鉴定 | 第26-44页 |
·引言 | 第26页 |
·材料 | 第26-29页 |
·菌种与质粒 | 第26-27页 |
·寡聚核苷酸 | 第27页 |
·主要酶及生化试剂 | 第27页 |
·主要试剂配制 | 第27-29页 |
·方法 | 第29-36页 |
·Centrin基因的克隆 | 第29-34页 |
·Centrin基因所编码的蛋白质的表达 | 第34-35页 |
·表达蛋白的纯化 | 第35-36页 |
·实验结果 | 第36-41页 |
·Centrin基因的扩增 | 第36页 |
·重组质粒pGEM-Te-centrin的PCR分析与酶切鉴定 | 第36-37页 |
·重组质粒pGEX-6p-1-centrin的PCR分析与酶切鉴定 | 第37页 |
·重组表达质粒pGEX-6p-1-centrin的构建流程(图2.4) | 第37-39页 |
·重组菌的诱导表达 | 第39页 |
·表达蛋白的纯化 | 第39-41页 |
·讨论 | 第41-42页 |
·重组pGEX-6p-1-centrin在E.coil中的表达 | 第41-42页 |
·表达蛋白的纯化 | 第42页 |
参考文献 | 第42-44页 |
第三章 中心蛋白一些性质预测 | 第44-49页 |
·引言 | 第44页 |
·中心蛋白基因核苷酸序列及其氨基酸序列 | 第44-45页 |
·中心蛋白的一些参数 | 第45-46页 |
·氨基酸组成 | 第45页 |
·一些特征参数 | 第45-46页 |
·通过GenePro分析中心蛋白的一些性质 | 第46-47页 |
·中心蛋白钙结合区的氨基酸序列分析 | 第47-48页 |
·结论 | 第48-49页 |
第四章 金属离子与中心蛋白结合的光谱研究 | 第49-60页 |
·引言 | 第49页 |
·材料 | 第49-50页 |
·主要试剂 | 第49-50页 |
·主要仪器 | 第50页 |
·方法 | 第50-51页 |
·稀土离子(Tb~(3+))储备液的配制 | 第50页 |
·中心蛋白的分离纯化 | 第50页 |
·光谱的测定 | 第50-51页 |
·结果与讨论 | 第51-57页 |
·中心蛋白的紫外光谱和荧光光谱 | 第51-52页 |
·钙离子与脱钙中心蛋白结合的紫外差光谱研究 | 第52-54页 |
·不同浓度钙离子对中心蛋白内源荧光光谱的影响 | 第54页 |
·铽离子与脱钙中心蛋白作用后的敏化荧光光谱 | 第54-57页 |
·酸度对铽离子与脱钙中心蛋白作用后敏化荧光光谱的影响 | 第57页 |
·铽离子与钙离子竞争中心蛋白的结合位点的研究 | 第57页 |
·结论 | 第57-58页 |
参考文献 | 第58-60页 |
第五章 蜂毒素与中心蛋白作用的光谱研究 | 第60-69页 |
·引言 | 第60页 |
·材料 | 第60-61页 |
·主要试剂 | 第60页 |
·主要仪器 | 第60-61页 |
·方法 | 第61-62页 |
·稀土离子(Tb~(3+))储备液的配制 | 第61页 |
·中心蛋白的分离纯化 | 第61页 |
·蜂毒素储备液的配制 | 第61页 |
·光谱的测定 | 第61-62页 |
·结果与讨论 | 第62-67页 |
·钙离子在中心蛋白与蜂毒素结合中的作用 | 第62-63页 |
·铽离子对中心蛋白与蜂毒素作用的影响 | 第63页 |
·中心蛋白结合蜂毒素分子数及其形成复合物的构象的研究 | 第63-65页 |
·蜂毒素对铽离子与脱钙中心蛋白结合的影响 | 第65页 |
·蜂毒素对铽离子与钙饱和中心蛋白结合的影响 | 第65-67页 |
·结论 | 第67-68页 |
参考文献 | 第68-69页 |
第六章 总结 | 第69-71页 |
·目前进展 | 第69页 |
·进一步研究工作 | 第69-71页 |
附录Ⅰ | 第71-78页 |
附录Ⅱ | 第78-79页 |
致谢 | 第79-80页 |