| 第一章 文献综述 | 第1-27页 |
| 1．1 手性药物中间体和氨基酸的发展现状及趋势 | 第12-13页 |
| 1．1．1 手性药物中间体的发展现状及趋势 | 第12页 |
| 1．1．2 氨基酸的发展现状及趋势 | 第12-13页 |
| 1．2 D-苯甘氨酸的性质、用途及研究进展 | 第13-17页 |
| 1．2．1 D-苯甘氨酸的性质 | 第13-14页 |
| 1．2．2 D-苯甘氨酸的用途 | 第14页 |
| 1．2．3 D-苯甘氨酸的研究进展 | 第14-17页 |
| 1．3 氨基酰化酶的来源及菌体培养 | 第17-18页 |
| 1．3．1 氨基酰化酶的来源及特性 | 第17页 |
| 1．3．2 菌体培养 | 第17-18页 |
| 1．4 酶和菌体的固定化 | 第18-23页 |
| 1．4．1 固定化酶技术的发展概况 | 第18-20页 |
| 1．4．2 酶的固定化方法 | 第20-21页 |
| 1．4．3 各种固定化酶方法的比较 | 第21-22页 |
| 1．4．4 固定化菌体 | 第22页 |
| 1．4．5 固定化技术的研究动态 | 第22-23页 |
| 1．5 固定化酶（菌体）反应动力学 | 第23-25页 |
| 1．5．1 固定化对酶（菌体）的影响 | 第23-24页 |
| 1．5．2 固定化酶（菌体）反应动力学的影响因素 | 第24-25页 |
| 1．6 固定化技术在氨基酸生产中的应用研究及进展 | 第25-26页 |
| 1．7 本文的主要工作 | 第26-27页 |
| 1．8 本文创新点 | 第27页 |
| 第二章 米曲霉菌体的培养 | 第27-36页 |
| 2．1 引言 | 第28页 |
| 2．2 实验材料与方法 | 第28-30页 |
| 2．2．1 实验试剂与仪器 | 第28页 |
| 2．2．2 培养基 | 第28-29页 |
| 2．2．3 菌体培养 | 第29页 |
| 2．2．4 酶活力的测定 | 第29-30页 |
| 2．3 实验结果与讨论 | 第30-36页 |
| 2．3．1 培养基的选择 | 第30-33页 |
| 2．3．2 培养条件对菌体的影响 | 第33-34页 |
| 2．3．3 米曲霉菌体的生长规律 | 第34-35页 |
| 2．3．4 氨基酰化酶的存在位置 | 第35-36页 |
| 2．3．5 米曲霉氨基酰化酶对不同氨基酸水解能力的比较 | 第36页 |
| 2．4 小结 | 第36页 |
| 第三章 米曲霉菌体的固定化研究 | 第36-46页 |
| 3．1 引言 | 第37页 |
| 3．2 实验材料与方法 | 第37-38页 |
| 3．2．1 实验试剂与仪器 | 第37页 |
| 3．2．2 固定化方法 | 第37页 |
| 3．2．3 固定化菌体的酶活力测定 | 第37-38页 |
| 3．2．4 固定化菌体的性质 | 第38页 |
| 3．3 实验结果与讨论 | 第38-46页 |
| 3．3．1 固定化交联剂的选择 | 第38-39页 |
| 3．3．2 固定化条件的确定 | 第39-42页 |
| 3．3．3 固定化米曲霉菌体的性质 | 第42-46页 |
| 3．4 小结 | 第46页 |
| 第四章 酶促反应动力学基本理论分析 | 第46-55页 |
| 4．1 引言 | 第46-47页 |
| 4．2 实验材料与方法 | 第47页 |
| 4．2．1 实验试剂与仪器 | 第47页 |
| 4．2．2 实验方法 | 第47页 |
| 4．3 酶促反应动力学的基本方程——米氏方程 | 第47-48页 |
| 4．4 有抑制作用时的酶促反应动力学 | 第48-50页 |
| 4．4．1 竞争性抑制 | 第48-49页 |
| 4．4．2 非竞争性抑制 | 第49-50页 |
| 4．4．3 反竞争性抑制 | 第50页 |
| 4．4．4 底物抑制 | 第50页 |
| 4．5 动力学参数的确定 | 第50-54页 |
| 4．5．1 拆分反应条件的确定 | 第51-52页 |
| 4．5．2 底物浓度对反应的影响 | 第52-53页 |
| 4．5．3 产物浓度对反应的影响 | 第53-54页 |
| 4．6 小结 | 第54-55页 |
| 第五章 拆分反应的机理及动力学方程 | 第55-63页 |
| 5．1 引言 | 第55-56页 |
| 5．2 基于序列单双反应机制的动力学方程—Cleland方程 | 第56-57页 |
| 5．3 Warburton方程 | 第57-58页 |
| 5．4 新的动力学方程 | 第58-61页 |
| 5．5 实验验证与比较 | 第61-63页 |
| 5．5．1 实验验证 | 第61-62页 |
| 5．5．2 方程比较 | 第62-63页 |
| 5．6 小结 | 第63页 |
| 第六章 氨基酰化酶的固定化及其性质研究 | 第63-72页 |
| 6．1 引言 | 第63-64页 |
| 6．2 实验材料与方法 | 第64-65页 |
| 6．2．1 实验试剂与仪器 | 第64页 |
| 6．2．2 实验方法 | 第64-65页 |
| 6．3 固定化方法和载体的选择 | 第65-68页 |
| 6．3．1 固定化方法的选择 | 第65页 |
| 6．3．2 固定化载体的选择 | 第65-68页 |
| 6．4 实验结果与讨论 | 第68-70页 |
| 6．4．1 DEAE-E/H树脂的处理 | 第68页 |
| 6．4．2 pH值对固定化结果的影响 | 第68-69页 |
| 6．4．3 温度对固定化结果的影响 | 第69页 |
| 6．4．4 自由酶液浓度对固定化结果的影响 | 第69-70页 |
| 6．5 DEAE-E/H与DEAE-Sephadex的基本性质及固定化条件比较 | 第70-71页 |
| 6．5．1 DEAE-E/H与DEAE-Sephadex的基本性质比较 | 第70-71页 |
| 6．5．2 DEAE-E/H和DEAE-Sephadex固定化条件比较 | 第71页 |
| 6．6 小结 | 第71-72页 |
| 第七章 固定化氨基酰化酶的性质及动力学研究 | 第72-85页 |
| 7．1 引言 | 第72页 |
| 7．2 实验材料与方法 | 第72-74页 |
| 7．2．1 实验试剂与仪器 | 第72页 |
| 7．2．2 酶活力的测定方法 | 第72页 |
| 7．2．3 酶促反应过程 | 第72页 |
| 7．2．4 DEAE-E/H固定化氨基酰化酶的性质测定 | 第72-73页 |
| 7．2．5 底物浓度和产物浓度对自由酶及固定化酶反应速度的影响 | 第73-74页 |
| 7．3 实验结果与讨论 | 第74-84页 |
| 7．3．1 DEAE-E/H固定化酶的最适反应条件 | 第74-75页 |
| 7．3．2 固定化酶的热稳定性 | 第75页 |
| 7．3．3 固定化酶的热失活特性 | 第75-79页 |
| 7．3．4 固定化酶的操作稳定性 | 第79页 |
| 7．3．5 金属离子浓度对酶活力的影响 | 第79-80页 |
| 7．3．6 自由酶及固定化酶的动力学参数 | 第80-84页 |
| 7．4 小节 | 第84-85页 |
| 第八章 连续拆分反应的研究 | 第85-92页 |
| 8．1 引言 | 第85页 |
| 8．2 实验材料与方法 | 第85-86页 |
| 8．2．1 实验材料 | 第85页 |
| 8．2．2 填充床参数的测定 | 第85页 |
| 8．2．3 连续拆分实验 | 第85-86页 |
| 8．3 结果与讨论 | 第86-91页 |
| 8．3．1 停留时间分布（RTD) | 第86-87页 |
| 8．3．2 填充床的轴向扩散系数 | 第87页 |
| 8．3．3 外扩散系数 | 第87-88页 |
| 8．3．4 填充床反应器连续拆分模型 | 第88-89页 |
| 8．3．5 模型的实验验证 | 第89-90页 |
| 8．3．6 产品的分离与鉴定 | 第90-91页 |
| 8．4 小结 | 第91-92页 |
| 第九章 结论与建议 | 第92-94页 |
| 主要符号表 | 第94-97页 |
| 参考文献 | 第97-105页 |
| 附录 | 第105-107页 |
| 致谢 | 第107页 |
