| 1 引言 | 第1-14页 |
| 1．1 对蛋白质进行分离、纯化和鉴定的必要性 | 第6-7页 |
| 1．2 蛋白酶在食品工业中的应用 | 第7-8页 |
| 1．2．1 作为肉类嫩化剂 | 第7页 |
| 1．2．2 用于食物蛋白质的降解 | 第7-8页 |
| 1．2．3 蛋白酶在食品工业中的其他应用 | 第8页 |
| 1．3 植物蛋白酶研究进展 | 第8-10页 |
| 1．3．1 植物蛋白酶的分类 | 第9页 |
| 1．3．2 植物蛋白酶的分布及存在形式 | 第9页 |
| 1．3．3 植物蛋白酶的分离纯化 | 第9-10页 |
| 1．4 生姜和生姜蛋白酶 | 第10-12页 |
| 1．4．1 生姜及其功能与功能成份研究进展 | 第10页 |
| 1．4．2 生姜蛋白酶的国内外研究现状 | 第10-12页 |
| 1．5 研究生姜蛋白酶的意义、目的与内容 | 第12-14页 |
| 2 材料与方法 | 第14-21页 |
| 2．1 材料 | 第14页 |
| 2．2 主要试剂 | 第14页 |
| 2．3 方法 | 第14-20页 |
| 2．3．1 试剂的配制 | 第14-17页 |
| 2．3．2 分析方法 | 第17-20页 |
| 2．4 主要仪器 | 第20-21页 |
| 3 结果与分析 | 第21-34页 |
| 3．1 生姜蛋白酶活力测定方法的确定 | 第21页 |
| 3．2 从丙酮粉中浸提生姜蛋白酶最适pH的确定 | 第21-22页 |
| 3．3 硫酸铵沉淀应用策略的确定 | 第22-24页 |
| 3．4 DEAE-纤维素离子交换层析条件的确定 | 第24-26页 |
| 3．4．1 初始PH的确定 | 第24-25页 |
| 3．4．2 初始离子强度的确定 | 第25页 |
| 3．4．3 吸附容量的测定 | 第25-26页 |
| 3．5 DEAE—纤维素DE-52层析分离生姜蛋白酶 | 第26-27页 |
| 3．6 生姜蛋白质酶纯化总结表 | 第27-28页 |
| 3．7 生姜蛋白酶的SDS—PAGE分析 | 第28-29页 |
| 3．8 生姜蛋白酶凝乳特性的研究 | 第29-30页 |
| 3．8．1 凝乳活力的测定 | 第29页 |
| 3．8．2 游离氨基酸释放量的测定 | 第29页 |
| 3．8．3 热处理后pH4．6可溶性蛋白的测定 | 第29页 |
| 3．8．4 生姜蛋白酶凝乳的尿素—SDS—PAGE分析 | 第29-30页 |
| 3．9 生姜蛋白酶水解酪蛋白的研究 | 第30-32页 |
| 3．9．1 样品C_1对酪蛋白的分解 | 第30-32页 |
| 3．9．2 样品C_1与C_2水解酪蛋白的比较 | 第32页 |
| 3．10 生姜蛋白酶在不同原料中的含量 | 第32-33页 |
| 3．11 冻藏对生姜蛋白酶提取率的影响 | 第33-34页 |
| 4 讨论 | 第34-38页 |
| 4．1 丙酮粉 | 第34页 |
| 4．2 最适提取缓冲液及其pH | 第34页 |
| 4．3 硫酸铵沉淀 | 第34页 |
| 4．4 离子交换层析 | 第34-35页 |
| 4．5 缓冲液的更换 | 第35页 |
| 4．6 样品的浓缩 | 第35-36页 |
| 4．7 生姜蛋白酶的等电点 | 第36页 |
| 4．8 生姜蛋白酶的分子量 | 第36页 |
| 4．9 生姜蛋白酶对酪蛋白的水解特性 | 第36-37页 |
| 4．10 生姜的冻藏对生姜蛋白酶提取率的影响 | 第37页 |
| 4．11 超临界CO_2萃取后姜渣中酶活的测定 | 第37-38页 |
| 5 结论 | 第38-39页 |
| 参考文献 | 第39-43页 |
| 英文摘要 | 第43-44页 |
| 致谢 | 第44页 |