| 中文摘要 | 第1-9页 |
| 英文摘要 | 第9-11页 |
| 前言 | 第11-39页 |
| 1 蛋白质甲基化修饰 | 第11-15页 |
| ·蛋白质赖氨酸甲基化修饰 | 第11-13页 |
| ·蛋白质精氨酸甲基化修饰 | 第13-14页 |
| ·甲基化修饰的生物学功能 | 第14-15页 |
| 2 蛋白精氨酸甲基转移酶PRMT1 | 第15-27页 |
| ·PRMT1的发现 | 第15页 |
| ·PRMT1在染色体上的定位 | 第15-16页 |
| ·PRMT1的亚型 | 第16页 |
| ·PRMT1的甲基化底物特征 | 第16-18页 |
| ·PRMT1的生物学功能 | 第18-24页 |
| ·PRMT1活性的调控 | 第24-27页 |
| 3 孤儿受体TR3 | 第27-37页 |
| ·TR3的发现及命名 | 第28-29页 |
| ·TR3的结构 | 第29-30页 |
| ·TR3的调控 | 第30-32页 |
| ·TR3的生物学功能 | 第32-37页 |
| 4 本文研究的目的、内容和意义 | 第37-39页 |
| 材料与方法 | 第39-50页 |
| 1 材料 | 第39-42页 |
| ·细胞株 | 第39页 |
| ·主要试剂 | 第39-41页 |
| ·主要仪器 | 第41-42页 |
| 2 实验方法 | 第42-50页 |
| ·细胞培养 | 第42页 |
| ·药物处理 | 第42页 |
| ·瞬时转染(磷酸钙沉淀法) | 第42-43页 |
| ·蛋白提取与Western-blotting | 第43-44页 |
| ·免疫共沉淀 | 第44-45页 |
| ·GST蛋白的体外诱导和纯化 | 第45页 |
| ·GST-pull down实验 | 第45-46页 |
| ·荧光素酶活性测定 | 第46-47页 |
| ·RNAi实验 | 第47-48页 |
| ·核浆分离 | 第48页 |
| ·体外放射性甲基化实验 | 第48-49页 |
| ·体外非放射性甲基化反应 | 第49页 |
| ·移植瘤及组织检测 | 第49-50页 |
| 结果与分析 | 第50-69页 |
| 1 TR3抑制PRMT1甲基化酶的活性 | 第50-54页 |
| 2 TR3抑制PRMT1对H4 R3的甲基化 | 第54-60页 |
| 3 TR3激活剂抑制PRMT1对H4 R3的甲基化 | 第60-64页 |
| 4 TR3抑制PRMT1对SAM68和STAT3的甲基化 | 第64-69页 |
| 讨论与结论 | 第69-72页 |
| 参考文献 | 第72-85页 |
| 致谢 | 第85页 |