| 缩略词表 | 第1-8页 |
| 摘要 | 第8-11页 |
| Abstract | 第11-14页 |
| 前言 | 第14-18页 |
| 材料与方法 | 第18-35页 |
| 1 材料 | 第18-21页 |
| 2 重组质粒pPIC9k/ES-HSA的构建 | 第21-23页 |
| 3 重组质粒pPIC9k/ES-HSA转化入酵母 | 第23-24页 |
| 4 转化子的筛选 | 第24-26页 |
| 5 阳性转化子的小量表达及鉴定 | 第26-27页 |
| 6 诱导时间及表达培养基的优化及鉴定 | 第27-28页 |
| 7 测定ES-HSA融合蛋白的表达量 | 第28页 |
| 8 ES-HSA融合蛋白的纯化 | 第28-30页 |
| 9 MTT法检测ES-HSA融合蛋白的体外生物学活性 | 第30-31页 |
| 10 CAM法检测ES-HSA融合蛋白的体内生物学活性 | 第31页 |
| 11 ES-HSA融合蛋白半衰期的测定 | 第31-35页 |
| 结果 | 第35-51页 |
| 1 重组质粒pPIC9k/ES-HSA的构建与鉴定 | 第35-37页 |
| 2 转化酵母重组蛋白的筛选及鉴定 | 第37-38页 |
| 3 转化酵母重组蛋白的小量表达及鉴定 | 第38-41页 |
| 4 诱导时间及表达培养基对表达量的影响 | 第41-42页 |
| 5 ES-HSA融合蛋白的纯化及鉴定 | 第42-45页 |
| 6 MTT法检测ES-HSA融合蛋白的体外生物学活性 | 第45-46页 |
| 7 CAM法检测ES-HSA融合蛋白的体内生物学活性 | 第46-47页 |
| 8 ELISA法测定ES-HSA融合蛋白的半衰期 | 第47-51页 |
| 讨论 | 第51-57页 |
| 1 巴斯德毕赤表达系统的优点 | 第51-52页 |
| 2 表达条件的优化 | 第52-53页 |
| 3 ES-HSA融合蛋白的纯化 | 第53-55页 |
| 4 ES-HSA融合蛋白的体内外生物活性 | 第55页 |
| 5 ES-HSA融合蛋白的半衰期 | 第55-57页 |
| 结论 | 第57-58页 |
| 参考文献 | 第58-63页 |
| 已发表与待发表的文章 | 第63-64页 |
| 个人简历 | 第64-65页 |
| 致谢 | 第65页 |
