| 摘要 | 第3-4页 |
| ABSTRACT | 第4-5页 |
| 前言 | 第10-12页 |
| 第一章 文献综述 | 第12-39页 |
| 1.1 酶促肽键合成的研究现状 | 第12-16页 |
| 1.1.1 酶促肽键合成的应用研究 | 第12-13页 |
| 1.1.2 酶促肽键合成的前景及困境 | 第13-16页 |
| 1.2 阿斯巴甜合成的研究现状 | 第16-21页 |
| 1.2.1 阿斯巴甜的化学法合成 | 第16-17页 |
| 1.2.2 阿斯巴甜前体的酶法合成 | 第17-21页 |
| 1.3 酪蛋白活性多肽的开发与应用现状 | 第21-27页 |
| 1.3.1 营养功能活性多肽 | 第21-22页 |
| 1.3.2 降血压功能活性多肽 | 第22-25页 |
| 1.3.3 免疫调节功能活性多肽 | 第25-27页 |
| 1.4 多肽的分离及分析方法 | 第27-32页 |
| 1.4.1 分子排阻色谱 | 第28页 |
| 1.4.2 离子交换色谱 | 第28-29页 |
| 1.4.3 疏水相互作用色谱 | 第29页 |
| 1.4.4 亲和色谱 | 第29-30页 |
| 1.4.5 反相色谱 | 第30-31页 |
| 1.4.6 质谱分析 | 第31-32页 |
| 1.4.7 核磁共振 | 第32页 |
| 1.5 多肽介导合成纳米金及其应用研究 | 第32-37页 |
| 1.5.1 多肽在纳米金制备中的应用 | 第33-35页 |
| 1.5.2 纳米金用于蛋白/多肽富集及固定化的研究 | 第35-37页 |
| 1.6 本文主要研究内容 | 第37-39页 |
| 第二章 两相体系阿斯巴甜前体的酶促合成 | 第39-61页 |
| 2.1 引言 | 第39-40页 |
| 2.2 实验材料和方法 | 第40-44页 |
| 2.2.1 实验材料与仪器 | 第40页 |
| 2.2.2 z-L-天冬氨酸-L-苯丙氨酸甲酯（z-L-Asp-Phe-OMe，Z-APM）的酶促合成 | 第40页 |
| 2.2.3 补料实验 | 第40-42页 |
| 2.2.4 反应体系的 RP-HPLC 组分分析 | 第42页 |
| 2.2.5 反应物及产物的 RP-HPLC-MS 鉴定 | 第42页 |
| 2.2.6 反应物及目标产物浓度测定 | 第42-43页 |
| 2.2.7 木瓜蛋白酶活性测定 | 第43页 |
| 2.2.8 白色沉淀物的表征（MALDI-MS/FTIR/NMR/SEM） | 第43-44页 |
| 2.3 结果与讨论 | 第44-59页 |
| 2.3.1 RP-HPLC 条件优化 | 第44页 |
| 2.3.2 RP-HPLC-MS 分析结果 | 第44-46页 |
| 2.3.3 标准曲线的测定 | 第46页 |
| 2.3.4 反应条件对 Z-APM 收率的影响 | 第46-52页 |
| 2.3.5 酶促合成 Z-APM 反应过程 | 第52-57页 |
| 2.3.6 补料实验 | 第57-59页 |
| 2.4 本章小结 | 第59-61页 |
| 第三章 阿斯巴甜介导金纳米粒子的合成及其应用研究 | 第61-82页 |
| 3.1 引言 | 第61-62页 |
| 3.2 实验材料与方法 | 第62-64页 |
| 3.2.1 实验材料与仪器 | 第62页 |
| 3.2.2 阿斯巴甜诱导的金纳米粒子（APM-AuNPs）制备 | 第62-63页 |
| 3.2.3 APM-AuNPs 的表征 | 第63页 |
| 3.2.4 APM-AuNPs 催化对硝基苯酚的还原 | 第63页 |
| 3.2.5 APM-AuNPs 修饰电极的制备 | 第63-64页 |
| 3.2.6 电化学测试方法 | 第64页 |
| 3.3 结果与讨论 | 第64-81页 |
| 3.3.1 反应条件对 APM-AuNPs 紫外可见光谱的影响 | 第64-68页 |
| 3.3.2 APM-AuNPs 的表征（FTIR/XRD/TEM/DLS/XPS） | 第68-73页 |
| 3.3.3 APM 介导 AuNPs 合成机理的探究 | 第73-75页 |
| 3.3.4 APM-AuNPs 的催化性能研究 | 第75-79页 |
| 3.3.5 电化学应用 | 第79-81页 |
| 3.4 本章小结 | 第81-82页 |
| 第四章 金属螯合层析纯化制备酪蛋白磷酸肽的研究 | 第82-104页 |
| 4.1 引言 | 第82-83页 |
| 4.2 实验材料与方法 | 第83-90页 |
| 4.2.1 实验方法与仪器 | 第83-84页 |
| 4.3.2 陶瓷基质的修饰及表征 | 第84-85页 |
| 4.2.3 酪蛋白磷酸肽的制备、富集及性能测定 | 第85-88页 |
| 4.2.4 功能性食品添加剂 CPPs-Ca~(2+)复合物的制备及其钙含量的测定 | 第88-89页 |
| 4.2.5 CPPs、CPPs-Ca~(2+)的红外光谱和荧光光谱的表征 | 第89-90页 |
| 4.3 结果与讨论 | 第90-102页 |
| 4.3.1 陶瓷基质的修饰及表征 | 第90-92页 |
| 4.3.2 酪蛋白磷酸肽的富集制备 | 第92-98页 |
| 4.3.3 CPPs-Ca~(2+)复合物含钙量的测定 | 第98-99页 |
| 4.3.4 CPPs 与 Ca~(2+)相互作用的研究 | 第99-102页 |
| 4.4 本章小结 | 第102-104页 |
| 第五章 高活性血管紧张素转化酶抑制肽的分离纯化 | 第104-115页 |
| 5.1 引言 | 第104-105页 |
| 5.2 实验材料与方法 | 第105-107页 |
| 5.2.1 实验材料与仪器 | 第105页 |
| 5.2.2 酪蛋白单酶及复酶水解 | 第105-106页 |
| 5.2.3 蛋白质水解度测定 | 第106页 |
| 5.2.4 酶解混合物的膜分离 | 第106页 |
| 5.2.5 ACE 体外抑制活性的测定 | 第106页 |
| 5.2.6 体积排阻色谱（SEC）及反相色谱（RP-HPLC）分析 | 第106-107页 |
| 5.3 结果与讨论 | 第107-114页 |
| 5.3.1 复酶水解蛋白质策略 | 第107-110页 |
| 5.3.2 ACE 抑制肽纯化分离 | 第110-112页 |
| 5.3.3 RP-HPLC 分析 | 第112-114页 |
| 5.4 本章小结 | 第114-115页 |
| 第六章 结论与展望 | 第115-118页 |
| 6.1 结论 | 第115-116页 |
| 6.1.1 酶促合成与酶解制备多肽的研究 | 第115-116页 |
| 6.1.2 Aspartame 制备金纳米颗粒（APM-AuNPs） | 第116页 |
| 6.2 主要创新点 | 第116-117页 |
| 6.3 展望 | 第117-118页 |
| 参考文献 | 第118-137页 |
| 发表论文和参加科研情况说明 | 第137-139页 |
| 附录 | 第139-140页 |
| 致谢 | 第140页 |
