| 中文摘要 | 第1-7页 |
| 英文摘要 | 第7-9页 |
| 正文： 菠菜光系统Ⅱ颗粒结合的蛋白酶分离纯化与性质研究 | 第9-34页 |
| 导言 | 第9-11页 |
| 材料与方法 | 第11-15页 |
| 实验材料 | 第11页 |
| 实验方法 | 第11-15页 |
| 光系统Ⅱ的制备 | 第11-12页 |
| 叶绿素定量 | 第12页 |
| 1mol／L NaCl溶液抽提PSⅡ颗粒的外周蛋白 | 第12-13页 |
| SDS-聚丙烯酰胺凝胶电泳 | 第13页 |
| 蛋白酶活性电泳分析 | 第13页 |
| 离子强度和巯基乙醇对NaCl抽提溶液中蛋白酶活性的影响 | 第13-14页 |
| 蛋白酶的分离纯化 | 第14页 |
| 蛋白酶活性的最适pH值 | 第14页 |
| 酶的热稳定性 | 第14页 |
| 蛋白酶抑制剂分析 | 第14-15页 |
| 二价金属阳离子对酶活性的影响 | 第15页 |
| 离子强度对蛋白酶活性的影响 | 第15页 |
| 抑制剂处理后蛋白酶内源荧光的变化 | 第15页 |
| 实验结果 | 第15-23页 |
| 使用SDS-gelatin-PAGE研究PSⅡ 1mol／L NaCl抽提液中的蛋白酶 | 第15-18页 |
| PSⅡ 1mol／L NaCl抽提液中蛋白酶活性 | 第15-16页 |
| PSⅡ 1mol／L NaCl抽提液中蛋白酶的部分性质分析 | 第16-18页 |
| 从PSⅡ 1mol／L NaCl抽提液中分离纯化得到一种金属蛋白酶 | 第18-23页 |
| 蛋白酶的分子量为58kD | 第18页 |
| 离子强度对58kD蛋白酶活性的影响 | 第18-20页 |
| 58kD蛋白酶的最适pH值 | 第20页 |
| 58kD蛋白酶的最适温度 | 第20页 |
| 抑制剂实验表明58kD蛋白酶是一种金属蛋白酶 | 第20-21页 |
| 不同金属阳离子对蛋白酶活性的影响 | 第21-23页 |
| 抑制剂对蛋白酶分子内源荧光的影响 | 第23页 |
| 实验讨论 | 第23-28页 |
| 正文参考文献 | 第28-34页 |
| 综述 | 第34-87页 |
| 叶绿体中蛋白质的降解及参与降解的蛋白酶 | 第34-87页 |
| 导言 | 第34-35页 |
| 蛋白质降解的原因 | 第35-51页 |
| 不能正常聚集造成蛋白质的快速降解 | 第35-36页 |
| 缺乏辅助因子造成的降解 | 第36-38页 |
| 环境造成的蛋白质降解 | 第38-44页 |
| 定位错误蛋白质的降解 | 第44-45页 |
| 叶绿体蛋白的加工成熟 | 第45-47页 |
| 光系统Ⅱ中蛋白质的降解 | 第47-51页 |
| 叶绿体中的蛋白酶和肽酶 | 第51-64页 |
| ATP／GTP依赖性蛋白酶 | 第51-58页 |
| 非ATP／GTP依赖性蛋白酶 | 第58-59页 |
| 氨肽酶和羧肽酶 | 第59-64页 |
| 降解的信号 | 第64-68页 |
| 综述参考文献 | 第68-87页 |
| 致谢 | 第87-88页 |
| 附录 | 第88页 |
