| 摘要 | 第1-8页 |
| 第一篇 前言 | 第8-28页 |
| 第一章 背景知识 | 第8-24页 |
| 第一节 HIV-1 抑制剂研究现状 | 第8-14页 |
| 第二节 HIV-1 Vif蛋白 | 第14-16页 |
| 第三节 APOBEC3G蛋白 | 第16-20页 |
| 第四节 泛素-蛋白酶体降解体系 | 第20-22页 |
| 第五节 Vif对APOBEC3G的拮抗作用 | 第22-24页 |
| 第二章 论文设计 | 第24-28页 |
| 第一节 论文目的 | 第24-25页 |
| 第二节 实验设计 | 第25-28页 |
| 第二篇 材料与方法 | 第28-40页 |
| 第一章 材料试剂 | 第28-34页 |
| 第一节 质粒 | 第28页 |
| 第二节 抗体 | 第28-29页 |
| 第三节 细胞 | 第29-30页 |
| 第四节 试剂 | 第30-32页 |
| 第五节 仪器 | 第32-34页 |
| 第六节 其它 | 第34页 |
| 第二章 操作方法 | 第34-40页 |
| 第一节 常用操作 | 第34页 |
| 第二节 多肽的固相合成 | 第34-35页 |
| 第三节 细胞培养 | 第35-36页 |
| 第四节 质粒转染 | 第36页 |
| 第五节 免疫共沉淀 | 第36-37页 |
| 第六节 用MAGI方法检测HIV-1 病毒感染性 | 第37页 |
| 第七节 多肽抑制病毒感染性的检测 | 第37-38页 |
| 第八节 MTT法检测多肽的细胞毒性 | 第38页 |
| 第九节 细胞对肽的摄入 | 第38页 |
| 第十节 多肽对HIV-1 长期感染性的影响 | 第38-39页 |
| 第十一节 APOBEC3G包装进病毒的检测 | 第39-40页 |
| 第三篇 结果与讨论 | 第40-79页 |
| 第一章 以Vif为靶点设计HIV-1 短肽抑制剂 | 第40-56页 |
| 第一节 抑制剂设计原则 | 第40-43页 |
| 第二节 抑制剂筛选体系的选择 | 第43-45页 |
| 第三节 以Vif-ElonginC相互作用为靶点设计短肽 | 第45-48页 |
| 第四节 以Vif-Culli115 相互作用为靶点设计短肽 | 第48-51页 |
| 第五节 以Vif-APOBEC3G相互作用为靶点设计短肽 | 第51-53页 |
| 第六节 优化短肽作用条件 | 第53-54页 |
| 第七节 总结 | 第54-56页 |
| 第二章 设计合成HIV-1 长肽抑制剂 | 第56-65页 |
| 第一节 长肽的设计前提与原则 | 第56-57页 |
| 第二节 依据Vif蛋白序列设计长肽 | 第57-58页 |
| 第三节 依据ElonginC蛋白序列设计长肽 | 第58-59页 |
| 第四节 10 号肽性质研究 | 第59-64页 |
| 第五节 总结 | 第64-65页 |
| 第三章 长肽抑制剂的机理研究 | 第65-79页 |
| 第一节 推测10 号肽的作用机理 | 第65-67页 |
| 第二节 10 号肽与ElonginC蛋白特异性结合 | 第67-70页 |
| 第三节 10 号肽阻断Vif-ElonginC蛋白间相互作用 | 第70-71页 |
| 第四节 10 号肽抑制Vif对APOBEC3G蛋白的降解作用 | 第71-74页 |
| 第五节 模拟10 号肽与ElonginC的结合方式 | 第74-78页 |
| 第六节 总结 | 第78-79页 |
| 结论 | 第79-80页 |
| 参考文献 | 第80-91页 |
| 致谢 | 第91-92页 |
| 中文摘要 | 第92-96页 |
| 英文摘要 | 第96-103页 |
| 作者简历 | 第103页 |
