| 第一章 文献综述 | 第1-22页 |
| ·引言 | 第8-10页 |
| ·钙离子结合蛋白(Calcium-Binding Proteins) | 第10-17页 |
| ·中心蛋白的研究现状 | 第17-19页 |
| 参考文献 | 第19-22页 |
| 第二章 八肋游仆虫中心蛋白的基因突变 | 第22-34页 |
| ·引言 | 第22页 |
| ·材料 | 第22-25页 |
| ·菌种与质粒 | 第22-23页 |
| ·寡核苷酸 | 第23页 |
| ·主要酶及生化试剂 | 第23页 |
| ·主要试剂 | 第23-24页 |
| ·主要仪器设备 | 第24-25页 |
| ·方法 | 第25-26页 |
| ·重组质粒(pGEM-Te-centrin)的提取和鉴定 | 第25-26页 |
| ·TakaRa MutanBEST kit原理及操作方法 | 第26-30页 |
| ·实验结果 | 第30-32页 |
| ·突变引物进行的PCR扩增 | 第30-31页 |
| ·测序 | 第31-32页 |
| ·讨论 | 第32-33页 |
| 参考文献 | 第33-34页 |
| 第三章 八肋游仆虫中心蛋白的表达、纯化及鉴定 | 第34-49页 |
| ·引言 | 第34页 |
| ·材料 | 第34-37页 |
| ·菌种与质粒 | 第34页 |
| ·主要酶及生化试剂 | 第34-35页 |
| ·主要试剂 | 第35页 |
| ·主要仪器设备 | 第35-37页 |
| ·方法 | 第37-42页 |
| ·重组表达质粒pGEX-6P-1-M-Centrin的构建 | 第37-39页 |
| ·含重组质粒工程菌的诱导表达 | 第39-42页 |
| ·实验结果 | 第42-45页 |
| ·重组质粒pGEX-6P-1-M-Centrin的PCR与酶切鉴定 | 第42页 |
| ·重组表达质粒pGEX-6P-1-M-Centrin的构建流程 | 第42页 |
| ·重组菌的诱导表达 | 第42-44页 |
| ·表达蛋白的纯化 | 第44-45页 |
| ·讨论 | 第45-48页 |
| ·重组pGEX-6P-1-M-Centrin在E.coil中的表达 | 第46-47页 |
| ·表达蛋白的纯化 | 第47-48页 |
| 参考文献 | 第48-49页 |
| 第四章 中心蛋白突变体的光谱研究 | 第49-58页 |
| ·引言 | 第49-50页 |
| ·材料 | 第50页 |
| ·主要试剂 | 第50页 |
| ·主要仪器 | 第50页 |
| ·方法 | 第50-51页 |
| ·稀土离子(Tb~(3+))储备液的配制 | 第50页 |
| ·中心蛋白的分离纯化 | 第50-51页 |
| ·光谱的测定 | 第51页 |
| ·结果与讨论 | 第51-56页 |
| ·中心蛋白突变体的紫外光谱和荧光光谱 | 第51-53页 |
| ·铽离子与脱钙中心蛋白突变体相互作用的敏化荧光光谱 | 第53-55页 |
| ·铽离子与脱钙中心蛋白突变体结合常数测定 | 第55-56页 |
| ·结论 | 第56-57页 |
| 参考文献 | 第57-58页 |
| 第五章 蜂毒素与中心蛋白突变体结合的光谱特性 | 第58-65页 |
| ·引言 | 第58-59页 |
| ·材料 | 第59页 |
| ·主要试剂 | 第59页 |
| ·主要仪器 | 第59页 |
| ·方法 | 第59-60页 |
| ·稀土离子(Tb~(3+))储备液的配制 | 第59页 |
| ·中心蛋白的分离纯化 | 第59-60页 |
| ·蜂毒素储备液的配制 | 第60页 |
| ·光谱的测定 | 第60页 |
| ·结果与讨论 | 第60-63页 |
| ·钙离子在中心蛋白与蜂毒素结合中的作用 | 第61-62页 |
| ·铽离子在中心蛋白与蜂毒素结合中的作用 | 第62-63页 |
| ·结论 | 第63-64页 |
| 参考文献 | 第64-65页 |
| 第六章 总结 | 第65-68页 |
| ·目前进展 | 第65页 |
| ·展望 | 第65-68页 |
