| 摘要 | 第4-5页 |
| ABSTRACT | 第5页 |
| 第1章 绪论 | 第8-17页 |
| 1.1 课题背景 | 第8页 |
| 1.2 计算机辅助药物设计简介 | 第8-12页 |
| 1.2.1 计算机辅助药物设计 | 第8-11页 |
| 1.2.2 计算机辅助药物设计的应用 | 第11-12页 |
| 1.3 癌症细胞新陈代谢的研究 | 第12-13页 |
| 1.4 抗肿瘤药物的研究现状及分析 | 第13-15页 |
| 1.4.1 国外研究现状 | 第13-14页 |
| 1.4.2 国内研究现状 | 第14-15页 |
| 1.5 论文研究的主要内容 | 第15-17页 |
| 第2章 计算方法 | 第17-24页 |
| 2.1 抑制剂小分子及蛋白质受体的选择及结构准备 | 第17-18页 |
| 2.2 抑制剂与蛋白质的定量构效及分子对接 | 第18-21页 |
| 2.2.1 定量构效关系 | 第18-20页 |
| 2.2.2 分子对接简介 | 第20页 |
| 2.2.3 分子对接实验方法 | 第20-21页 |
| 2.3 酶-抑制剂复合体的分子动力学模拟 | 第21-22页 |
| 2.4 酶-抑制剂结合自由能的计算 | 第22-24页 |
| 第3章G6PD及其固醇类抑制剂的结合结构和自由能研究 | 第24-44页 |
| 3.1 分子对接结果 | 第24-30页 |
| 3.2 Amber分子动力学计算结果 | 第30-38页 |
| 3.3 酶-配体结合自由能计算结果 | 第38-40页 |
| 3.4 结合模式及自由能的影响因素 | 第40-42页 |
| 3.5 本章小结 | 第42-44页 |
| 第4章 6PGDH及其抑制剂的结合构象和自由能研究 | 第44-60页 |
| 4.1 实验方法及步骤 | 第44-46页 |
| 4.1.1 抑制剂小分子及蛋白质受体的选择及结构准备 | 第44-45页 |
| 4.1.2 抑制剂与蛋白质的分子对接及结合模式 | 第45页 |
| 4.1.3 酶-抑制剂复合体的分子动力学模拟 | 第45-46页 |
| 4.1.4 酶-抑制剂结合自由能的计算 | 第46页 |
| 4.2 T.brucei源 6PGDH及其抑制剂实验结果 | 第46-52页 |
| 4.2.1 坐标替代对接结果 | 第46-47页 |
| 4.2.2 Amber分子动力学计算结果 | 第47-52页 |
| 4.2.3 酶-配体结合自由能计算结果 | 第52页 |
| 4.3 Sheep源 6PGDH及其抑制剂实验结果 | 第52-59页 |
| 4.3.1 Amber分子动力学计算结果 | 第52-58页 |
| 4.3.2 酶-配体结合自由能计算结果 | 第58-59页 |
| 4.4 本章小结 | 第59-60页 |
| 结论 | 第60-61页 |
| 主要参考文献 | 第61-66页 |
| 攻读硕士期间发表的论文 | 第66-68页 |
| 致谢 | 第68页 |
