| 摘要 | 第6-7页 |
| Abstract | 第7-8页 |
| 第一章 引言 | 第13-27页 |
| 1.1 流感疫苗概述 | 第13-19页 |
| 1.1.1 流感病毒简介 | 第13-14页 |
| 1.1.2 传统流感疫苗 | 第14-15页 |
| 1.1.3 新型流感疫苗 | 第15-18页 |
| 1.1.4 新型流感疫苗的开发步骤 | 第18-19页 |
| 1.2 流感DNA疫苗研究进展 | 第19-25页 |
| 1.2.1 DNA疫苗的发展 | 第19-20页 |
| 1.2.2 DNA疫苗的优点和缺点 | 第20页 |
| 1.2.3 提高DNA疫苗免疫效率的方法 | 第20-25页 |
| 1.2.4 未来展望 | 第25页 |
| 1.3 本研究的目的和意义 | 第25-27页 |
| 第二章 以eGFP为报告基因的禽流感DNA疫苗双表达质粒的构建及表达 | 第27-37页 |
| 2.1 材料和方法 | 第27-32页 |
| 2.1.1 菌株、质粒和细胞株 | 第27页 |
| 2.1.2 实验动物 | 第27页 |
| 2.1.3 酶和主要试剂 | 第27页 |
| 2.1.4 血清和抗体 | 第27页 |
| 2.1.5 主要仪器 | 第27-28页 |
| 2.1.6 禽流感DNA疫苗双表达载体的构建及鉴定 | 第28-29页 |
| 2.1.7 重组双表达质粒在 293T细胞中的表达 | 第29-30页 |
| 2.1.8 激光共聚焦显微镜观察HA5蛋白和eGFP在 293T细胞中的表达 | 第30页 |
| 2.1.9 Western blot分析 | 第30-32页 |
| 2.1.10 BALB/c小鼠的活体成像 | 第32页 |
| 2.2 结果 | 第32-35页 |
| 2.2.1 重组双表达质粒的酶切鉴定 | 第32-33页 |
| 2.2.2 IFA鉴定结果 | 第33页 |
| 2.2.3 HA蛋白和eGFP在 293T细胞中的定位 | 第33-34页 |
| 2.2.4 HA蛋白和eGFP的western blot鉴定 | 第34-35页 |
| 2.2.5 BALB/c小鼠活体成像结果 | 第35页 |
| 2.3 讨论 | 第35-37页 |
| 第三章 禽流感DNA疫苗表达产物在BALB/c小鼠中的组织分布 | 第37-50页 |
| 3.1 材料和方法 | 第37-41页 |
| 3.1.1 菌株、质粒和细胞株 | 第37页 |
| 3.1.2 实验动物 | 第37页 |
| 3.1.3 酶和主要试剂 | 第37页 |
| 3.1.4 血清和抗体 | 第37页 |
| 3.1.5 主要仪器 | 第37-38页 |
| 3.1.6 重组DNA疫苗质粒的构建及鉴定 | 第38页 |
| 3.1.7 激光共聚焦显微镜观察HA5蛋白和Luciferase在 293T细胞中的表达 | 第38-39页 |
| 3.1.8 Western blot分析 | 第39-40页 |
| 3.1.9 DNA疫苗免疫后在BALB/c小鼠体内的表达分布 | 第40-41页 |
| 3.1.10 BALB/c小鼠HI抗体的测定 | 第41页 |
| 3.2 结果 | 第41-48页 |
| 3.2.1 重组质粒的酶切鉴定结果 | 第41-42页 |
| 3.2.2 HA蛋白和Luciferase在 293T细胞中的定位 | 第42-43页 |
| 3.2.3 Western blot鉴定结果 | 第43页 |
| 3.2.4 BALB/c小鼠活体成像结果 | 第43-46页 |
| 3.2.5 IHC结果 | 第46-48页 |
| 3.2.6 小鼠免疫后HI抗体水平 | 第48页 |
| 3.3 讨论 | 第48-50页 |
| 第四章 全文结论 | 第50-51页 |
| 参考文献 | 第51-60页 |
| 致谢 | 第60-61页 |
| 作者简介 | 第61页 |
