| 摘要 | 第5-6页 |
| Abstract | 第6-7页 |
| 1 绪论 | 第10-20页 |
| 1.1 生物催化 | 第10页 |
| 1.2 漆酶 | 第10-15页 |
| 1.2.1 漆酶的来源 | 第10-11页 |
| 1.2.2 真菌漆酶空间结构 | 第11-12页 |
| 1.2.3 真菌漆酶催化机理 | 第12-13页 |
| 1.2.4 漆酶催化底物氧化及其作用方式 | 第13-15页 |
| 1.3 漆酶应用进展 | 第15-19页 |
| 1.3.1 漆酶催化氧化对乙酰氨基酚的研究进展 | 第15-16页 |
| 1.3.2 漆酶催化氧化儿茶素的研究进展 | 第16-18页 |
| 1.3.3 固定化漆酶的研究进展 | 第18-19页 |
| 1.4 立题背景与研究内容 | 第19-20页 |
| 2 漆酶的分离纯化及酶学性质分析 | 第20-33页 |
| 2.1 引言 | 第20-21页 |
| 2.2 实验试剂与实验材料 | 第21-22页 |
| 2.2.1 实验器材 | 第21页 |
| 2.2.2 实验材料 | 第21-22页 |
| 2.2.3 实验试剂 | 第22页 |
| 2.3 实验方法 | 第22-27页 |
| 2.3.1 漆酶的提取及纯化 | 第22-24页 |
| 2.3.2 酶活及蛋白质含量测定 | 第24-25页 |
| 2.3.3 漆酶酶学性质测定 | 第25-27页 |
| 2.4 实验结果 | 第27-32页 |
| 2.4.1 漆酶分离纯化 | 第27-28页 |
| 2.4.2 漆酶酶学性质 | 第28-32页 |
| 2.5 本章小结 | 第32-33页 |
| 3 漆酶对儿茶素、对乙酰氨基酚的影响 | 第33-44页 |
| 3.1 引言 | 第33页 |
| 3.2 实验试剂与实验材料 | 第33-34页 |
| 3.2.1 实验器材 | 第33页 |
| 3.2.2 实验材料 | 第33页 |
| 3.2.3 试剂配制 | 第33-34页 |
| 3.3 实验方法 | 第34-37页 |
| 3.3.1 漆酶催化儿茶素氧化 | 第34-35页 |
| 3.3.2 漆酶催化对乙酰氨基酚氧化 | 第35-36页 |
| 3.3.3 漆酶对儿茶素和对乙酰氨基酚混合体系催化氧化 | 第36-37页 |
| 3.4 结果与讨论 | 第37-43页 |
| 3.4.1 漆酶催化氧化儿茶素结果分析 | 第37-39页 |
| 3.4.2 漆酶催化氧化对乙酰氨基酚结果分析 | 第39-41页 |
| 3.4.3 漆酶催化氧化儿茶素和对乙酰氨基酚混合物结果分析 | 第41-43页 |
| 3.5 本章小结 | 第43-44页 |
| 4 固定化漆酶 | 第44-51页 |
| 4.1 引言 | 第44页 |
| 4.2 实验试剂与实验材料 | 第44-45页 |
| 4.2.1 实验器材 | 第44页 |
| 4.2.2 实验材料 | 第44页 |
| 4.2.3 实验试剂 | 第44-45页 |
| 4.3 实验方法 | 第45-46页 |
| 4.3.1 固定化漆酶制备 | 第45页 |
| 4.3.2 固定化漆酶酶活和蛋白含量测定 | 第45-46页 |
| 4.3.3 固定化漆酶酶学性质测定 | 第46页 |
| 4.4 实验结果和分析 | 第46-50页 |
| 4.4.1 固定化漆酶最适负载量测定结果 | 第46-47页 |
| 4.4.2 固定化漆酶最适pH和pH耐受性结果分析 | 第47-48页 |
| 4.4.3 固定化漆酶最适温度及温度耐受性测定结果 | 第48-49页 |
| 4.4.4 固定化漆酶Km和Vmax值 | 第49-50页 |
| 4.4.5 固定化漆酶重复使用次数实验结果 | 第50页 |
| 4.5 本章小结 | 第50-51页 |
| 5 结论与展望 | 第51-52页 |
| 5.1 结论 | 第51页 |
| 5.2 展望 | 第51-52页 |
| 致谢 | 第52-53页 |
| 参考文献 | 第53-61页 |
| 附录 | 第61页 |
