目录 | 第1-8页 |
摘要 | 第8-10页 |
Abstract | 第10-12页 |
第一部分 综述 | 第12-50页 |
第一章 GOPC功能的研究进展 | 第12-27页 |
·与TC10相互作用,参与信号传导途径 | 第13-14页 |
·GOPC调控成熟性囊泡纤维跨膜调节蛋白 | 第14-16页 |
·TC10与GOPC相互作用,上调CFTR的表达水平 | 第16-17页 |
·GOPC与Beclin1和GluRδ2协同作用,促进自吞噬作用 | 第17-19页 |
·GOPC与生长激素抑制素受体亚型5(SSTR5)相互作用 | 第19-20页 |
·GOPC与Golgin-160相互作用促进细胞凋亡 | 第20-21页 |
·GOPC与Frizzled蛋白 | 第21-22页 |
·GOPC与CALEB/NGC相互作用 | 第22-23页 |
·GOPC抑制β1-肾上腺素受体的表面表达 | 第23-24页 |
·GOPC缺失导致小鼠顶体形成缺陷 | 第24-25页 |
·总结 | 第25-27页 |
第二章 Neuroligin的生物学功能综述 | 第27-36页 |
·Neuroligin触发突触前膜的发育 | 第27-28页 |
·Neuroligin与β-nurexin相互作用 | 第28-30页 |
·Neuroligin与PSD-95相互作用 | 第30页 |
·Neuroligin的突触定位不依赖于与neurexin以及PSD95的结合 | 第30-32页 |
·突触支架分子与nueroligin的聚集有关 | 第32-34页 |
·Neuroligins与遗传性疾病 | 第34-36页 |
参考文献 | 第36-50页 |
第二部分 人GOPC蛋白质PDZ结构域溶液结构的测定及其与Neuroligin和Frizzled 8 C-末端多肽相互作用的研究 | 第50-103页 |
第一章 引言 | 第50-53页 |
·PDZ结构域识别配基的C-末端 | 第51-52页 |
·PDZ结构域对配基内部序列的识别 | 第52页 |
·GOPC PDZ结构域 | 第52-53页 |
第二章 材料和方法 | 第53-67页 |
·人GOPC蛋白PDZ结构域基因的亚克隆 | 第53-54页 |
·人GOPC蛋白PDZ结构域蛋白质的表达与纯化 | 第54-55页 |
·蛋白质浓度的测定 | 第55页 |
·多肽合成 | 第55-56页 |
·NMR波谱解析人GOPC蛋白PDZ结构域的三维溶液空间结构 | 第56-64页 |
·主链驰豫的测定 | 第64页 |
·化学位移干扰实验 | 第64-65页 |
·平衡解离常数的测量 | 第65页 |
·人GOPC PDZ domain与Neuroligin或Frizzled C-末端多肽复合物的分子动力学模拟 | 第65-67页 |
第三章 结果和讨论 | 第67-98页 |
·人GOPC PDZ结构域基因的克隆 | 第67页 |
·PDZ结构域蛋白的表达和纯化和分子量确定 | 第67-68页 |
·NMR波谱解析GOPC PDZ结构域的三维溶液空间结构 | 第68-80页 |
·GOPC PDZ的主链动力学分析 | 第80-82页 |
·GOPC PDZ结构域和其他PDZ结构域的比较 | 第82-85页 |
·GOPC PDZ结构域与Neuroligins C-末端多肽的相互作用 | 第85-93页 |
·GOPC PDZ结构域与Frizzled 8 C-末端多肽的相互作用 | 第93-95页 |
·小结 | 第95-98页 |
参考文献 | 第98-103页 |
第三部分 人AREB6 Homeobox结构域的表达、纯化及二级结构的初步研究 | 第103-116页 |
第一章 综述 | 第103-106页 |
·Homeobox结构域简介 | 第103-104页 |
·人AREB6的Homeobox结构域的研究进展 | 第104-106页 |
第二章 材料和方法 | 第106-108页 |
·hAREB6 Homeobox的表达与纯化 | 第106页 |
·纯度及分子量的鉴定 | 第106-107页 |
·浓度测定 | 第107页 |
·均一性研究 | 第107页 |
·hAREB6 Homeobox二级结构特性的光谱学研究——圆二色光谱(CD)法 | 第107-108页 |
第三章 结果和讨论 | 第108-115页 |
·hAREB6 Homeobox的表达与纯化 | 第108-110页 |
·hAREB6 Homeobox分子量的鉴定 | 第110页 |
·蛋白质均一性的研究 | 第110-112页 |
·蛋白质质二级结构特性的光谱学研究 | 第112-115页 |
参考文献 | 第115-116页 |
致谢 | 第116-117页 |
附录:PUBLICATIONS | 第117页 |