| 摘要 | 第3-5页 |
| Abstract | 第5-11页 |
| 第一章绪论 | 第11-26页 |
| 1超氧化物歧化酶 | 第11-13页 |
| 1.1超氧化物歧化酶的生物学意义 | 第11-12页 |
| 1.1.1超氧自由基的产生及危害 | 第11-12页 |
| 1.1.2超氧化物歧化酶（SOD）的催化机理 | 第12页 |
| 1.2超氧化物歧化酶的分类及结构 | 第12-13页 |
| 2超氧化物人工模拟酶的认识 | 第13-17页 |
| 2.1血清白蛋白人工金属酶 | 第14-15页 |
| 2.2席夫碱及其配合物概述 | 第15-17页 |
| 3席夫碱配合物抗氧化活性测试方法 | 第17-18页 |
| 3.1SOD的活性测定 | 第17页 |
| 3.2ABTS·+自由基清除率测定原理与应用 | 第17-18页 |
| 4论文选题的研究内容和意义 | 第18-20页 |
| 参考文献 | 第20-26页 |
| 第二章双磺酸钠水杨醛席夫碱配合物的合成及结构表征 | 第26-47页 |
| 1实验仪器与试剂 | 第26页 |
| 2双磺酸钠水杨醛缩-1,2-丙二胺席夫碱配合物的合成 | 第26-30页 |
| 2.15-磺酸钠钾水杨醛缩（R）-1,2-丙二胺席夫碱（R-NaKH2L~1）和5-磺酸钠钾水杨醛缩（S）-1,2-丙二胺席夫碱（S-NaKH2L~1）配体合成 | 第26-28页 |
| 2.1.1磺基水杨醛的制备 | 第26-27页 |
| 2.1.2（R）-1,2-丙二胺单-（+）-酒石酸盐的分离 | 第27页 |
| 2.1.3（S）-1,2-丙二胺单-（-）-酒石酸盐的分离 | 第27页 |
| 2.1.45-磺酸钠钾水杨醛缩（R）-1,2-丙二胺席夫碱（R-NaKH2L~1）和5-磺酸钠钾水杨醛缩（S）-1,2-丙二胺席夫碱（S-NaKH2L~1）配体的合成 | 第27-28页 |
| 2.25-磺酸钠钾水杨醛缩（R）-1,2-丙二胺席夫碱（R-NaKH2L~1）和5-磺酸钠钾水杨醛缩（S）-1,2-丙二胺席夫碱（S-NaKH2L~1）配合物的合成 | 第28-30页 |
| 2.2.1配合物NaK[（R-L~1Mn）2（C2H5OH）4]（1a）的合成 | 第28-29页 |
| 2.2.2配合物NaK[（S-L~1Mn）2（C2H5OH）4]（1b）的合成 | 第29页 |
| 2.2.3配合物NaK[R-L~1Co]（OH）·2（H2O）（2a）的合成 | 第29页 |
| 2.2.4配合物NaK[S-L~1Co]（OH）·（H2O）（2b）的合成 | 第29页 |
| 2.2.5配合物NaK[（VO）（R-L~1）（OH）]·2（H2O）（3a）的合成 | 第29页 |
| 2.2.6配合物NaK[（VO）（S-L~1）（OH）]·2（H2O）（3b）的合成 | 第29-30页 |
| 3双磺酸钠水杨醛缩-乙二胺席夫碱配合物的合成 | 第30页 |
| 3.15-磺酸钠钾水杨醛缩-乙二胺席夫碱（NaKH2L~2）配体的合成 | 第30页 |
| 3.25-磺酸钠钾水杨醛缩-乙二胺席夫碱（NaKH2L~2）配合物的合成 | 第30页 |
| 3.2.1配合物（CH3CH2）3NH·[MnL2]·2（H2O）·2（CH3OH）（4）的合成 | 第30页 |
| 4配合物的结构表征 | 第30-32页 |
| 4.1配合物的晶体结构测定 | 第31-32页 |
| 4.2配体和配合物圆二色光谱的测定 | 第32页 |
| 5金属配合物-BSA杂化蛋白的合成与表征 | 第32-33页 |
| 5.1金属配合物-BSA杂化蛋白的合成 | 第32-33页 |
| 5.2金属配合物-BSA杂化蛋白的表征 | 第33页 |
| 5.2.1紫外-可见吸收光谱 | 第33页 |
| 6金属配合物与牛血清白蛋白的基质辅助激光解吸电离时间质谱（MALDI-TOF-MS） | 第33页 |
| 7结果与讨论 | 第33-44页 |
| 7.1配合物的晶体结构解析 | 第33-38页 |
| 7.1.1配合物Co-2a和Co-2b的晶体结构 | 第33-35页 |
| 7.1.2配合物V-3a和V-3b的晶体结构 | 第35-37页 |
| 7.1.3配合物Mn-4的晶体结构 | 第37-38页 |
| 7.2配合物的圆二色光谱分析 | 第38-41页 |
| 7.2.1配体R-L~1和S-L~1的CD光谱 | 第38-39页 |
| 7.2.2配合物Mn-1a和Mn-1b的CD光谱 | 第39-40页 |
| 7.2.3配合物Co-2a和Co-2b的CD光谱 | 第40页 |
| 7.2.4配合物V-3a和V-3b的CD光谱 | 第40-41页 |
| 7.3配合物与BSA形成杂化蛋白的紫外-可见吸收光谱分析 | 第41-42页 |
| 7.4金属配合物与牛血清白蛋白的基质辅助激光解吸电离时间质谱（MALDI-TOF-MS）分析 | 第42-44页 |
| 参考文献 | 第44-47页 |
| 第三章抗氧化活性测试 | 第47-65页 |
| 1实验部分 | 第47-49页 |
| 1.1金属配合物及其杂化蛋白的SOD活性探究 | 第47-48页 |
| 1.1.1实验仪器与试剂 | 第47页 |
| 1.1.2测试原理 | 第47-48页 |
| 1.1.3测试方法 | 第48页 |
| 1.2ABTS·+自由基清除能力测定 | 第48-49页 |
| 1.2.1实验试剂与仪器 | 第48页 |
| 1.2.2实验原理 | 第48-49页 |
| 1.2.3实验方法 | 第49页 |
| 2测试结果与讨论 | 第49-60页 |
| 2.1金属配合物及BSA-配合物加合物的SOD活性研究 | 第49-57页 |
| 2.1.1金属配合物及BSA-配合物加合物的SOD活性确定 | 第49-52页 |
| 2.1.2金属配合物及BSA-配合物加合物的SOD活性大小的确定 | 第52-57页 |
| 2.2ABTS·+自由基清除能力测定 | 第57-60页 |
| 3本章小结 | 第60-61页 |
| 参考文献 | 第61-65页 |
| 第四章双磺酸钠水杨醛席夫碱过渡金属配合物与牛血清白蛋白的相互作用 | 第65-98页 |
| 1实验试剂与仪器 | 第65页 |
| 2光谱方法 | 第65-66页 |
| 2.1稳态荧光狩灭光谱实验 | 第65-66页 |
| 2.2BSA的构象变化测定 | 第66页 |
| 2.2.1紫外-可见吸收光谱测定 | 第66页 |
| 2.2.2同步荧光光谱测定 | 第66页 |
| 2.2.3圆二色光谱测定 | 第66页 |
| 2.2.4拉曼光谱测定 | 第66页 |
| 3结果与讨论 | 第66-92页 |
| 3.1配合物与BSA相互作用的的稳态荧光光谱 | 第67-74页 |
| 3.1.1配合物对BSA荧光猝火的机理 | 第68-70页 |
| 3.1.2配合物与BSA的结合常数、结合位点数 | 第70-72页 |
| 3.1.3配合物与BSA的结合位点 | 第72-74页 |
| 3.2BSA的构象变化测定 | 第74-92页 |
| 3.2.1配合物与BSA相互作用的紫外吸收光谱 | 第74-75页 |
| 3.2.2配合物与BSA相互作用的的同步荧光光谱 | 第75-79页 |
| 3.2.3配合物与BSA相互作用的圆二色光谱 | 第79-82页 |
| 3.2.4配合物与BSA相互作用的拉曼光谱 | 第82-92页 |
| 4本章小结 | 第92-93页 |
| 参考文献 | 第93-98页 |
| 研究生期间发表的学术论文 | 第98-99页 |
| 致谢 | 第99-100页 |
