| 摘要 | 第3-4页 |
| Abstract | 第4页 |
| 目录 | 第5-7页 |
| 第一章 绪论 | 第7-21页 |
| 1 精氨酸激酶 | 第7-11页 |
| 1.1 精氨酸激酶的分子结构 | 第7-9页 |
| 1.2 精氨酸激酶的分类 | 第9-10页 |
| 1.3 精氨酸激酶的分子生物学研究进展 | 第10页 |
| 1.4 精氨酸激酶活性测定方法 | 第10-11页 |
| 2 蛋白质的聚沉 | 第11-12页 |
| 2.1 蛋白质聚沉的定义及分类 | 第11-12页 |
| 2.2 生物工程中的蛋白质聚沉 | 第12页 |
| 2.3 蛋白质聚沉与重金属离子 | 第12页 |
| 3 荧光光谱研究蛋白质 | 第12-19页 |
| 3.1 荧光分析的概述 | 第12-13页 |
| 3.2 荧光分析法的基本原理 | 第13-14页 |
| 3.3 环境因素对荧光光谱和荧光强度的影响 | 第14-16页 |
| 3.4 荧光的激发光谱和发射光谱 | 第16页 |
| 3.5 溶液荧光的猝灭作用 | 第16-17页 |
| 3.6 蛋白质的内源荧光和外源荧光 | 第17-18页 |
| 3.7 荧光光谱研究蛋白质 | 第18-19页 |
| 4 本研究的立题依据与研究意义 | 第19-21页 |
| 第二章 基围虾精氨酸激酶的纯化及性质研究 | 第21-33页 |
| 引言 | 第21页 |
| 1 材料和方法 | 第21-27页 |
| 1.1 材料与试剂 | 第21-22页 |
| 1.2. 实验仪器 | 第22-23页 |
| 1.3 实验试剂配制 | 第23-25页 |
| 1.4 实验方法 | 第25-27页 |
| 2 实验结果与分析 | 第27-31页 |
| 2.1 AK 的纯化与活性 | 第27-28页 |
| 2.2 精氨酸激酶的浓度 | 第28-29页 |
| 2.3 不同 pH 值对精氨酸激酶酶活力的影响 | 第29页 |
| 2.4 不同 pH 值对精氨酸激酶荧光光谱影响 | 第29-30页 |
| 2.5 AK 的热稳定性分析 | 第30-31页 |
| 3 小结与讨论 | 第31-33页 |
| 第三章：重金属离子对精氨酸激酶活力及聚沉影响 | 第33-49页 |
| 引言 | 第33页 |
| 1 材料、试剂与仪器 | 第33-35页 |
| 1.1 精氨酸激酶 | 第33-34页 |
| 1.2 试剂的配制 | 第34-35页 |
| 1.3 主要仪器 | 第35页 |
| 2 实验方法 | 第35-36页 |
| 2.1 重金属离子对精氨酸激酶活力的影响 | 第35-36页 |
| 2.2 重金属离子对精氨酸激酶聚沉的研究 | 第36页 |
| 3. 实验结果与分析 | 第36-47页 |
| 3.1 重金属对精氨酸激酶活力的影响 | 第36-39页 |
| 3.2 重金属离子对精氨酸激酶聚沉的影响 | 第39-47页 |
| 4. 小结与讨论 | 第47-49页 |
| 第四章 精氨酸激酶与重金属离子相互作用的荧光光谱研究 | 第49-66页 |
| 引言 | 第49页 |
| 1. 材料、试剂与仪器 | 第49-51页 |
| 1.1 精氨酸激酶 | 第49页 |
| 1.2 试剂的配制 | 第49-50页 |
| 1.3 主要仪器 | 第50-51页 |
| 2. 实验方法 | 第51页 |
| 3. 实验结果与分析 | 第51-65页 |
| 3.1 Ag~+与 AK 相互作用的研究 | 第51-54页 |
| 3.2 Cu~(2+)与 AK 相互作用的研究 | 第54-57页 |
| 3.3 Zn~(2+)与 AK 相互作用的研究 | 第57-59页 |
| 3.4 Fe~(3+)与 AK 相互作用的研究 | 第59-62页 |
| 3.5 Cd~(2+)与 AK 相互作用的研究 | 第62-65页 |
| 4 小结与讨论 | 第65-66页 |
| 第五章 总结与展望 | 第66-69页 |
| 1 结论 | 第66-67页 |
| 2 展望 | 第67-69页 |
| 参考文献 | 第69-76页 |
| 攻读硕士学位期间发表的学术论文 | 第76-77页 |
| 致谢 | 第77页 |