| 摘要 | 第4-7页 |
| abstract | 第7-9页 |
| 序 | 第14-15页 |
| 第1章 绪论 | 第15-31页 |
| 1.1 研究背景 | 第15-28页 |
| 1.1.1 生物信息学 | 第15-18页 |
| 1.1.2 蛋白质结构与功能 | 第18-22页 |
| 1.1.3 基于计算的蛋白质结构研究 | 第22-25页 |
| 1.1.4 外膜蛋白结构研究特殊性 | 第25-28页 |
| 1.2 本文研究工作 | 第28-29页 |
| 1.2.1 研究内容 | 第28页 |
| 1.2.2 关键问题 | 第28页 |
| 1.2.3 技术路线 | 第28-29页 |
| 1.3 章节安排 | 第29-31页 |
| 第2章 外膜蛋白特异性结构研究 | 第31-49页 |
| 2.1 引言 | 第31页 |
| 2.2 外膜蛋白结构特征 | 第31-37页 |
| 2.2.1 残基属性 | 第32-34页 |
| 2.2.2 序列保守性 | 第34-37页 |
| 2.2.3 空间结构保守性 | 第37页 |
| 2.3 拓扑结构预测 | 第37-42页 |
| 2.3.1 基于氨基酸分布的拓扑结构预测 | 第39页 |
| 2.3.2 基于统计模型的拓扑结构预测 | 第39-41页 |
| 2.3.3 基于机器学习的拓扑结构预测 | 第41-42页 |
| 2.4 三级结构预测 | 第42-48页 |
| 2.4.1 de novo方法 | 第42-45页 |
| 2.4.2 同源建模方法 | 第45-47页 |
| 2.4.3 折叠识别方法 | 第47-48页 |
| 2.5 本章小结 | 第48-49页 |
| 第3章 外膜蛋白拓扑结构深度学习预测 | 第49-61页 |
| 3.1 研究思路 | 第49-51页 |
| 3.2 深度学习在蛋白结构研究中的应用 | 第51-52页 |
| 3.3 外膜蛋白拓扑预测方法OMPTDN | 第52-56页 |
| 3.3.1 深度卷积网络模块Inception | 第52-53页 |
| 3.3.2 深度Inception模块Deep3I | 第53页 |
| 3.3.3 Struct2Struct网络 | 第53-54页 |
| 3.3.4 批量归一化和Dropout | 第54页 |
| 3.3.5 外膜蛋白特征提取 | 第54-56页 |
| 3.4 实验结果与分析 | 第56-60页 |
| 3.4.1 数据集 | 第56-57页 |
| 3.4.2 验证标准 | 第57-58页 |
| 3.4.3 序列保守性特征提取方法与预测结果 | 第58-59页 |
| 3.4.4 预测精度对比 | 第59-60页 |
| 3.5 本章小结 | 第60-61页 |
| 第4章 外膜蛋白折叠识别 | 第61-81页 |
| 4.1 研究简述 | 第61-62页 |
| 4.2 跨膜蛋白折叠分类 | 第62-63页 |
| 4.3 跨膜蛋白折叠识别方法TMFR工作流程 | 第63-65页 |
| 4.4 外膜蛋白比对方法TMFRB | 第65-72页 |
| 4.4.1 外膜蛋白特征选取 | 第66-69页 |
| 4.4.2 打分函数 | 第69-71页 |
| 4.4.3 动态规划及参数学习 | 第71-72页 |
| 4.5 外膜蛋白折叠识别全局优化 | 第72-74页 |
| 4.6 实验与结果 | 第74-79页 |
| 4.6.1 实验数据集 | 第74-75页 |
| 4.6.2 TMFRB比对精度 | 第75-76页 |
| 4.6.3 TMFRB打分与模板蛋白结构 | 第76-77页 |
| 4.6.4 TMFRB折叠识别精度 | 第77-79页 |
| 4.7 本章小结 | 第79-81页 |
| 第5章 外膜蛋白内部交互预测 | 第81-97页 |
| 5.1 研究思路 | 第81页 |
| 5.2 外膜蛋白β桶内部残基交互 | 第81-83页 |
| 5.3 内部残基交互预测方法OMPCONTACT | 第83-88页 |
| 5.3.1 特征选取 | 第83-87页 |
| 5.3.2 SVM预测模型 | 第87-88页 |
| 5.4 实验与结果分析 | 第88-95页 |
| 5.4.1 实验数据集 | 第88-89页 |
| 5.4.2 协同进化特征与残基交互 | 第89-91页 |
| 5.4.3 SVM分类阈值 | 第91-93页 |
| 5.4.4 OMPcontact预测精度 | 第93-95页 |
| 5.5 本章小结 | 第95-97页 |
| 第6章 外膜蛋白外部交互位点预测 | 第97-111页 |
| 6.1 研究简介 | 第97页 |
| 6.2 外膜蛋白外部交互位点 | 第97-99页 |
| 6.3 外膜蛋白外部交互位点预测方法OMPSITE | 第99-105页 |
| 6.3.1 实验数据集 | 第99-102页 |
| 6.3.2 特征选取 | 第102-104页 |
| 6.3.3 OMPsite预测流程 | 第104-105页 |
| 6.4 实验与结果分析 | 第105-108页 |
| 6.4.1 预测精度标准 | 第106页 |
| 6.4.2 分类器预测精度对比 | 第106-108页 |
| 6.4.3 正负样本比例与预测精度 | 第108页 |
| 6.5 本章小结 | 第108-111页 |
| 第7章 总结与展望 | 第111-113页 |
| 7.1 总结 | 第111-112页 |
| 7.2 展望 | 第112-113页 |
| 参考文献 | 第113-121页 |
| 作者简介 | 第121-123页 |
| 致谢 | 第123页 |