| 摘要 | 第1-5页 |
| Abstract | 第5-12页 |
| 第1章 绪论 | 第12-36页 |
| ·固定化酶(immobilized enzyme)概述 | 第12-18页 |
| ·固定化酶概念 | 第12页 |
| ·固定化酶的制备方法 | 第12-14页 |
| ·固定化酶的制备原则 | 第14-15页 |
| ·固定化酶的性质 | 第15页 |
| ·固定化酶的评价指标 | 第15-16页 |
| ·固定化酶的应用 | 第16-18页 |
| ·乙酰胆碱酯酶(AChE)概述 | 第18-21页 |
| ·AChE的分子形式 | 第18-19页 |
| ·AChE的基因分析 | 第19页 |
| ·AChE的应用 | 第19-20页 |
| ·AChE抑制剂 | 第20-21页 |
| ·α-淀粉酶概述 | 第21-25页 |
| ·α-淀粉酶的结构特征 | 第21-22页 |
| ·α-淀粉酶的性质 | 第22页 |
| ·α-淀粉酶的应用 | 第22-23页 |
| ·α-淀粉酶的活性检测 | 第23-24页 |
| ·α-淀粉酶的固定化 | 第24-25页 |
| ·β-葡萄糖苷酶概述 | 第25-28页 |
| ·β-葡萄糖苷酶的来源 | 第25页 |
| ·β-葡萄糖苷酶的结构 | 第25-26页 |
| ·β-葡萄糖苷酶的分类 | 第26页 |
| ·β-葡萄糖苷酶的酶学性质 | 第26-27页 |
| ·β-葡萄糖苷酶的应用 | 第27页 |
| ·β-葡萄糖苷酶的固定化 | 第27-28页 |
| ·α-葡萄糖苷酶概述 | 第28-31页 |
| ·α-葡萄糖苷酶的来源 | 第28页 |
| ·α-葡萄糖苷酶的结构 | 第28页 |
| ·α-葡萄糖苷酶的理化性质 | 第28-29页 |
| ·α-葡萄糖苷酶的应用 | 第29页 |
| ·α-葡萄糖苷酶的抑制剂 | 第29-31页 |
| ·GQDs概述 | 第31-34页 |
| ·GQDs的制备 | 第31-33页 |
| ·GQDs的形貌表征 | 第33页 |
| ·GQDs的应用 | 第33-34页 |
| ·本论文研究内容及研究意义 | 第34-36页 |
| 第2章 α-淀粉酶的固定化及其性质研究 | 第36-54页 |
| ·引言 | 第36-38页 |
| ·仪器与试剂 | 第37页 |
| ·主要试剂 | 第37-38页 |
| ·固定化载体的合成 | 第38-39页 |
| ·聚甲基丙烯酸环氧丙酯(P_(GMA/EDMA))微球的合成 | 第38-39页 |
| ·P_(GMA/EDMA)微球的修饰 | 第39页 |
| ·α-淀粉酶的固定化 | 第39页 |
| ·α-淀粉酶的活性测定 | 第39-40页 |
| ·α-淀粉酶的最适pH和温度 | 第40页 |
| ·α-淀粉酶的稳定性测试 | 第40-41页 |
| ·贮存稳定性测试 | 第40页 |
| ·重复使用性测试 | 第40页 |
| ·热稳定性测试 | 第40页 |
| ·动力学参数测定 | 第40-41页 |
| ·结果与讨论 | 第41-51页 |
| ·氨基化P_(GMA/EDMA)微球的表征 | 第41-43页 |
| ·固定化效率对比 | 第43页 |
| ·固定化条件的优化 | 第43-45页 |
| ·pH值和温度的优化 | 第45-47页 |
| ·固定化酶和自由酶的稳定性 | 第47-49页 |
| ·动力学参数对比 | 第49-51页 |
| ·本章小结 | 第51-54页 |
| 第3章 β-葡萄糖苷酶的固定化及其性质研究 | 第54-68页 |
| ·引言 | 第54页 |
| ·实验部分 | 第54-57页 |
| ·主要试剂 | 第54-55页 |
| ·聚合交联固定化β-葡萄糖苷酶的制备 | 第55页 |
| ·酶活性的测定 | 第55页 |
| ·测定酶活的最优化条件 | 第55-56页 |
| ·动力学参数测定 | 第56页 |
| ·稳定性测试 | 第56页 |
| ·纤维二糖的水解 | 第56-57页 |
| ·结果与讨论 | 第57-66页 |
| ·β-葡萄糖苷酶固定化条件的选择 | 第57-60页 |
| ·聚合交联β-葡萄糖苷酶应用条件的选择 | 第60-62页 |
| ·固定化酶和游离酶的稳定性测试 | 第62-65页 |
| ·纤维二糖的水解 | 第65-66页 |
| ·本章小结 | 第66-68页 |
| 第4章 基于增强荧光的GQDs纳米传感器用于乙酰胆碱酯酶的传感及其抑制剂筛选 | 第68-78页 |
| ·引言 | 第68页 |
| ·实验部分 | 第68-69页 |
| ·实验试剂 | 第68-69页 |
| ·AChE的固定化 | 第69页 |
| ·AChE的检测 | 第69页 |
| ·抑制剂对AChE的活性影响 | 第69页 |
| ·结果与讨论 | 第69-76页 |
| ·GQDs的表征 | 第69-70页 |
| ·AChE的固定化及荧光增强 | 第70-71页 |
| ·检测AChE活性的条件优化 | 第71-73页 |
| ·AChE活性检测 | 第73-74页 |
| ·AChE的抑制剂检测 | 第74-76页 |
| ·小结 | 第76-78页 |
| 第5章 基于增强GQDs荧光的α-葡萄糖苷酶检测及其抑制剂筛选 | 第78-86页 |
| ·引言 | 第78页 |
| ·实验部分 | 第78-79页 |
| ·实验试剂 | 第78页 |
| ·α-葡萄糖苷酶的活性测定 | 第78-79页 |
| ·GQDs的增强荧光 | 第79页 |
| ·pNP对GQDs的荧光猝灭 | 第79页 |
| ·α-葡萄糖苷酶酶活性分析 | 第79页 |
| ·结果与讨论 | 第79-85页 |
| ·酶促反应的条件优化 | 第79-81页 |
| ·pNP的荧光猝灭作用 | 第81-82页 |
| ·荧光法检测α-葡萄糖苷酶活性 | 第82-84页 |
| ·α-葡萄糖苷酶抑制剂的筛选 | 第84-85页 |
| ·小结 | 第85-86页 |
| 第6章 总结 | 第86-88页 |
| 参考文献 | 第88-102页 |
| 致谢 | 第102-104页 |
| 攻读博士学位期间研究成果 | 第104页 |
