鹰嘴豆胰蛋白酶抑制剂的纯化及其部分特性研究
| 摘要 | 第1-5页 |
| Abstract | 第5-10页 |
| 第一章 文献综述 | 第10-24页 |
| ·蛋白酶抑制剂概述 | 第10-13页 |
| ·分类 | 第10-11页 |
| ·命名 | 第11-12页 |
| ·蛋白酶抑制剂作用机理 | 第12页 |
| ·蛋白酶抑制剂的应用 | 第12-13页 |
| ·丝氨酸蛋白酶抑制剂概述 | 第13-17页 |
| ·Serpin 的来源 | 第13页 |
| ·Serpin 的分类 | 第13页 |
| ·Bowman-Birk(BBI)亚家族 | 第13-15页 |
| ·Bowman-Birk 亚家族的分子结构 | 第14-15页 |
| ·Bowman-Birk 亚家族的作用机制 | 第15页 |
| ·Kunitz(KTi)亚家族 | 第15-17页 |
| ·Kunitz 亚家族的分子结构 | 第16页 |
| ·Kunitz 亚家族的作用机制 | 第16-17页 |
| ·胰蛋白酶抑制剂概述 | 第17-21页 |
| ·胰蛋白酶抑制剂的研究现状 | 第17-18页 |
| ·胰蛋白酶抑制剂结构与功能的关系研究 | 第18页 |
| ·胰蛋白酶抑制剂的应用和前景 | 第18-21页 |
| ·TI 应用于农业 | 第18-19页 |
| ·TI 应用于治疗疾病 | 第19-21页 |
| ·鹰嘴豆概述 | 第21-22页 |
| ·本研究的目的、意义及主要内容 | 第22-24页 |
| 第二章 实验材料与方法 | 第24-34页 |
| ·实验材料、试剂及仪器 | 第24-25页 |
| ·材料 | 第24页 |
| ·试剂 | 第24-25页 |
| ·仪器 | 第25页 |
| ·实验方法 | 第25-34页 |
| ·蛋白质含量的测定 | 第25-26页 |
| ·CPTI 活性的测定 | 第26-27页 |
| ·CPTI 粗提物的制备 | 第27-28页 |
| ·鹰嘴豆粉的制备方法 | 第27页 |
| ·浸提液最适体积的确定 | 第27页 |
| ·浸提液最适 pH 值的确定 | 第27页 |
| ·浸提液最适提取时间的确定 | 第27-28页 |
| ·浸提液最适温度的确定 | 第28页 |
| ·CPTI 粗提条件的正交试验优化设计 | 第28页 |
| ·CPTI 的分离纯化 | 第28-30页 |
| ·硫酸铵分级沉淀条件的确定 | 第28-29页 |
| ·离子交换层析和凝胶过滤层析的应用 | 第29-30页 |
| ·CPTI 性质鉴定 | 第30-34页 |
| ·CPTI 分子量测定 | 第30-32页 |
| ·CPTI 热稳定性分析 | 第32-33页 |
| ·CPTI 抑制专一性的鉴定 | 第33页 |
| ·CPTI 抑制动力学实验 | 第33-34页 |
| 第三章 结果与讨论 | 第34-46页 |
| ·CPTI 粗提物的制备 | 第34-38页 |
| ·浸提液最适体积的确定 | 第34-35页 |
| ·浸提液最适 pH 值的确定 | 第35页 |
| ·浸提液最适提取时间的确定 | 第35-36页 |
| ·浸提液最适提取温度的确定 | 第36-37页 |
| ·CPTI 粗提条件的正交优化 | 第37-38页 |
| ·CPTI 的分离纯化 | 第38-41页 |
| ·硫酸铵分级沉淀的确定 | 第38-39页 |
| ·离子交换层析的应用 | 第39页 |
| ·凝胶过滤层析的应用 | 第39-41页 |
| ·CPTI 的部分性质鉴定 | 第41-46页 |
| ·CPTI 纯度的鉴定 | 第41页 |
| ·CPTI 的分子量测定 | 第41-43页 |
| ·CPTI 的热稳定性分析 | 第43-44页 |
| ·CPTI 抑制专一性的鉴定 | 第44页 |
| ·CPTI 抑制类型和抑制常数 Ki 值的确定 | 第44-46页 |
| 第四章 结论 | 第46-47页 |
| 参考文献 | 第47-51页 |
| 致谢 | 第51-52页 |
| 附录 发表论文 | 第52页 |
