| 中文摘要 | 第10-13页 |
| 英文摘要 | 第13-15页 |
| 1 前言 | 第16-28页 |
| 1.1 乳蛋白概述 | 第16-20页 |
| 1.1.1 乳清蛋白 | 第16页 |
| 1.1.2 β-乳球蛋白 | 第16-18页 |
| 1.1.3 α-乳白蛋白 | 第18-20页 |
| 1.1.4 κ-酪蛋白 | 第20页 |
| 1.2 热聚合 | 第20-22页 |
| 1.3 纤维聚合结构的形成 | 第22-23页 |
| 1.4 纤维聚合机理 | 第23-24页 |
| 1.5 纤维聚合的作用力 | 第24-25页 |
| 1.6 纤维聚合结构的分析方法 | 第25页 |
| 1.7 改性对蛋白质纤维聚合物的影响 | 第25-26页 |
| 1.7.1 物理改性 | 第25-26页 |
| 1.7.2 化学改性 | 第26页 |
| 1.7.3 酶法改性 | 第26页 |
| 1.8 课题研究的目的意义及主要内容 | 第26-28页 |
| 1.8.1 课题研究的目的意义 | 第26-27页 |
| 1.8.2 主要内容 | 第27-28页 |
| 2 材料与方法 | 第28-36页 |
| 2.1 原料与试剂 | 第28-29页 |
| 2.2 主要仪器与设备 | 第29-30页 |
| 2.3 试验方法 | 第30-35页 |
| 2.3.1 原料成分测定 | 第30页 |
| 2.3.2 乳清浓缩蛋白纤维聚合物的制备 | 第30页 |
| 2.3.3 酶修饰乳清浓缩蛋白纤维聚合物的制备流程 | 第30页 |
| 2.3.4 酶修饰乳清浓缩蛋白水解度测定 | 第30-31页 |
| 2.3.5 β-乳球蛋白与α-乳白蛋白的分离方法 | 第31页 |
| 2.3.6 κ-酪蛋白的分离方法 | 第31-32页 |
| 2.3.7 SDS-PAGE凝胶电泳试验 | 第32-33页 |
| 2.3.8 透射电镜试验 | 第33页 |
| 2.3.9 Th T荧光测定 | 第33页 |
| 2.3.10 聚合量测定 | 第33页 |
| 2.3.11 表面疏水性测定 | 第33页 |
| 2.3.12 游离巯基测定 | 第33-34页 |
| 2.3.13 圆二色光谱 | 第34页 |
| 2.3.14 Zeta-电位及粒径测定 | 第34页 |
| 2.3.15 乳化性和乳化稳定性测定 | 第34-35页 |
| 2.3.16 起泡性和泡沫稳定性测定 | 第35页 |
| 2.3.17 体外酶消化性测定 | 第35页 |
| 2.3.18 钙吸附能力测定 | 第35页 |
| 2.4 统计方法 | 第35-36页 |
| 3 结果与分析 | 第36-85页 |
| 3.1 酶修饰对WPC纤维聚合物形成的影响 | 第36-44页 |
| 3.1.1 聚合物形貌分析 | 第36-38页 |
| 3.1.2 聚合动力学 | 第38-41页 |
| 3.1.3 主要驱动力 | 第41-43页 |
| 3.1.4 二级结构分析 | 第43-44页 |
| 3.2 α-乳白蛋白和κ-酪蛋白对β-乳球蛋白纤维聚合物形成的影响 | 第44-73页 |
| 3.2.1 分离纯化 | 第45-48页 |
| 3.2.2 聚合物形貌分析 | 第48-53页 |
| 3.2.3 聚合物粒径分析 | 第53页 |
| 3.2.4 聚合动力学分析 | 第53-56页 |
| 3.2.5 Th T荧光强度分析 | 第56-62页 |
| 3.2.6 聚合主要驱动力 | 第62-67页 |
| 3.2.7 Zeta-电位分析 | 第67-68页 |
| 3.2.8 二级结构分析 | 第68-72页 |
| 3.2.9 杂合蛋白纤维的聚合路径 | 第72-73页 |
| 3.3 不同结构修饰纤维聚合物的性质 | 第73-85页 |
| 3.3.1 酶修饰WPC的界面性质 | 第73-79页 |
| 3.3.2 酶修饰WPC纤维聚合物的体外胰蛋白酶消化性 | 第79-80页 |
| 3.3.3 杂合蛋白聚合物的界面性质 | 第80-83页 |
| 3.3.4 杂合蛋白聚合物对钙的吸附特性 | 第83-85页 |
| 4 讨论 | 第85-89页 |
| 4.1 酶修饰对WPC纤维聚合物形成的影响 | 第85-86页 |
| 4.2 不同乳蛋白热聚合物特性分析 | 第86页 |
| 4.3 不同蛋白对β-乳球蛋白纤维聚合物形成的影响 | 第86-88页 |
| 4.4 不同结构修饰WPC的性质 | 第88-89页 |
| 5 结论 | 第89-91页 |
| 致谢 | 第91-92页 |
| 参考文献 | 第92-103页 |
| 攻读博士学位期间发表的学术论文 | 第103页 |
