| 中文摘要 | 第4-5页 |
| Abstract | 第5-6页 |
| 第1章 绪论 | 第9-28页 |
| 1.1 蛋白质组学基本概述 | 第9-17页 |
| 1.1.1 蛋白质组学基本概念 | 第10-11页 |
| 1.1.2 蛋白质组学的研究策略与内容 | 第11-12页 |
| 1.1.3 蛋白质组学相关技术 | 第12-16页 |
| 1.1.4 蛋白质组学研究的应用 | 第16-17页 |
| 1.2 磷酸化蛋白质组学概述 | 第17-21页 |
| 1.2.1 蛋白质可逆磷酸化修饰 | 第19-20页 |
| 1.2.2 磷酸化蛋白质组学的重要性 | 第20-21页 |
| 1.2.3 磷酸化蛋白质组学研究面临的挑战 | 第21页 |
| 1.3 磷酸化蛋白质/肽段的分离与富集 | 第21-25页 |
| 1.3.1 免疫沉淀法 | 第21-22页 |
| 1.3.2 化学修饰法 | 第22-23页 |
| 1.3.3 液相色谱法 | 第23页 |
| 1.3.4 固相金属亲和色谱法 | 第23-24页 |
| 1.3.5 金属氧化物亲和色谱法 | 第24-25页 |
| 1.4 阴离子识别的介绍 | 第25-27页 |
| 1.5 本论文的立意与创新点 | 第27-28页 |
| 1.5.1 本文的立意 | 第27页 |
| 1.5.2 本论文的创新点 | 第27-28页 |
| 第2章 3-硫脲基苯甲酸的合成及对磷酸化肽的识别 | 第28-48页 |
| 2.1 前言 | 第28-29页 |
| 2.2 实验部分 | 第29-37页 |
| 2.2.1 主要实验装置和仪器 | 第29-30页 |
| 2.2.2 原料和试剂 | 第30页 |
| 2.2.3 实验方法 | 第30-37页 |
| 2.3 实验结果与分析 | 第37-47页 |
| 2.3.1 合成产物的表征 | 第37-39页 |
| 2.3.2 荧光滴定分析 | 第39-41页 |
| 2.3.3 傅立叶变换红外光谱分析 | 第41-43页 |
| 2.3.4 核磁滴定分析 | 第43-44页 |
| 2.3.5 石英晶体微量天平分析 | 第44-47页 |
| 2.4 本章小结 | 第47-48页 |
| 第3章 SiO_2@TBA材料的制备及用于磷酸化肽富集性能测试 | 第48-66页 |
| 3.1 前言 | 第48-49页 |
| 3.2 实验部分 | 第49-53页 |
| 3.2.1 原料和试剂 | 第49-50页 |
| 3.2.2 实验方法 | 第50-53页 |
| 3.3 实验结果与分析 | 第53-58页 |
| 3.3.1 热重分析表征 | 第53-54页 |
| 3.3.2 X射线光电子能谱分析表征 | 第54-55页 |
| 3.3.3 热裂解气相色谱/质谱联用分析 | 第55-56页 |
| 3.3.4 扫描电镜表征 | 第56-57页 |
| 3.3.5 样品的比表面积分析表征 | 第57-58页 |
| 3.4 结合质谱对SiO_2@TBA材料富集磷酸化肽能力分析 | 第58-66页 |
| 3.4.1 α-酪蛋白酶解 | 第59-60页 |
| 3.4.2 α-酪蛋白酶解产物除盐 | 第60-61页 |
| 3.4.3 对酪蛋白酶解物中的磷酸化肽分离富集 | 第61-62页 |
| 3.4.4 结合质谱技术检测分析 | 第62-66页 |
| 第4章 总结与展望 | 第66-67页 |
| 4.1 总结 | 第66页 |
| 4.2 展望 | 第66-67页 |
| 致谢 | 第67-68页 |
| 参考文献 | 第68-75页 |
| 硕士期间获得的科研成果 | 第75-76页 |
| 参加科研项目情况 | 第76页 |