| 摘要 | 第5-6页 |
| Abstract | 第6页 |
| 引言 | 第10-11页 |
| 第1章 文献综述 | 第11-15页 |
| 1.1 纤维素简介 | 第11页 |
| 1.2 纤维素酶简介 | 第11-13页 |
| 1.2.1 纤维素酶概述 | 第11-12页 |
| 1.2.2 纤维素酶的作用机制 | 第12-13页 |
| 1.2.3 纤维素酶的来源 | 第13页 |
| 1.3 蚯蚓纤维素酶研究进展 | 第13-15页 |
| 第2章 蚯蚓粗酶液中纤维素酶活力的研究 | 第15-23页 |
| 2.1 材料与方法 | 第15-19页 |
| 2.1.1 材料 | 第15页 |
| 2.1.2 试剂 | 第15页 |
| 2.1.3 仪器 | 第15-16页 |
| 2.1.4 方法 | 第16-19页 |
| 2.2 结果与讨论 | 第19-22页 |
| 2.2.1 粗酶液中的蛋白质浓度 | 第19页 |
| 2.2.2 葡萄糖标准曲线 | 第19-20页 |
| 2.2.3 粗酶液中纤维素酶各组分活力的分析 | 第20页 |
| 2.2.4 刚果红染色法鉴定内切型纤维素酶组分 | 第20-22页 |
| 2.3 小结 | 第22-23页 |
| 第3章 蚯蚓内切型纤维素酶组分的纯化及性质 | 第23-32页 |
| 3.1 材料与方法 | 第23-25页 |
| 3.1.1 材料 | 第23页 |
| 3.1.2 试剂 | 第23页 |
| 3.1.3 仪器 | 第23页 |
| 3.1.4 方法 | 第23-25页 |
| 3.2 结果与讨论 | 第25-31页 |
| 3.2.1 DEAE-Cellulose-52 离子交换层析 | 第25-27页 |
| 3.2.2 Sephadex G-100 凝胶过滤层析 | 第27-29页 |
| 3.2.3 制备电泳纯化得到3 种内切型纤维素酶 | 第29页 |
| 3.2.4 3 种内切型纤维素酶的分子质量 | 第29-30页 |
| 3.2.5 以刚果红染色法重新鉴定纯化得到的Cx 酶 | 第30-31页 |
| 3.3 小结 | 第31-32页 |
| 第4章 薄层层析分析蚯蚓纤维素酶酶解产物 | 第32-41页 |
| 4.1 材料与方法 | 第32-35页 |
| 4.1.1 材料 | 第32页 |
| 4.1.2 试剂 | 第32页 |
| 4.1.3 仪器 | 第32页 |
| 4.1.4 方法 | 第32-35页 |
| 4.2 结果与讨论 | 第35-39页 |
| 4.2.1 蚯蚓粗酶液酶解产物薄层层析结果 | 第35页 |
| 4.2.2 3 种内切型纤维素酶酶解产物薄层层析结果 | 第35-36页 |
| 4.2.3 蚯蚓β-葡萄糖苷酶的初步鉴定及纯化 | 第36-39页 |
| 4.2.4 β-葡萄糖苷酶的分子质量 | 第39页 |
| 4.3 讨论 | 第39-40页 |
| 4.4 小结 | 第40-41页 |
| 第5章 纤维素类食物诱导对蚯蚓纤维素酶活力的影响 | 第41-44页 |
| 5.1 材料与方法 | 第41-42页 |
| 5.1.1 材料 | 第41页 |
| 5.1.2 试剂 | 第41页 |
| 5.1.3 仪器 | 第41页 |
| 5.1.4 方法 | 第41-42页 |
| 5.2 结果与讨论 | 第42-43页 |
| 5.2.1 饲养期间空白组与实验组蚯蚓的生长状况 | 第42页 |
| 5.2.2 空白组与实验组蛋白质浓度和纤维素酶活力的测定结果 | 第42-43页 |
| 5.3 小结 | 第43-44页 |
| 第6章 结论 | 第44-45页 |
| 参考文献 | 第45-48页 |
| 致谢 | 第48-49页 |
| 硕士期间发表论文情况 | 第49页 |
