| 摘要 | 第5-7页 |
| Abstract | 第7-8页 |
| 第一章 引言 | 第13-22页 |
| 1. Viperin | 第13-19页 |
| 1.1 Viperin的发现 | 第13-14页 |
| 1.2 Viperin的结构及其功能 | 第14-15页 |
| 1.3 Viperin的亚细胞定位 | 第15页 |
| 1.4 Viperin的诱导表达 | 第15-16页 |
| 1.5 RNase MRP对viperin表达的调控 | 第16页 |
| 1.6 Viperin表达沉默 | 第16-17页 |
| 1.7 Viperin的生物学功能 | 第17-19页 |
| 2. 文昌鱼 | 第19-21页 |
| 2.1 文昌鱼的形态结构 | 第19页 |
| 2.2 文昌鱼的生活习性与分布 | 第19-20页 |
| 2.3 文昌鱼的进化地位 | 第20-21页 |
| 3. 研究的目的、意义及技术路线 | 第21-22页 |
| 3.1 研究目的和意义 | 第21页 |
| 3.2 技术路线 | 第21-22页 |
| 第二章 青岛文昌鱼(Branchiostoma japonicum)viperin表达和功能特性 | 第22-67页 |
| 1. 前言 | 第22页 |
| 2. 材料与方法 | 第22-52页 |
| 2.1 实验材料 | 第22-25页 |
| 2.1.1 文昌鱼 | 第22页 |
| 2.1.2 南美白对虾 | 第22-23页 |
| 2.1.3 牙鲆鳃细胞(FG) | 第23页 |
| 2.1.4 对虾白斑综合症病毒(WSSV)与淋巴囊肿病毒(LCDV-cn) | 第23页 |
| 2.1.5 实验试剂 | 第23页 |
| 2.1.6 实验仪器 | 第23-24页 |
| 2.1.7 菌株与质粒 | 第24页 |
| 2.1.8 DNA测序及引物合成 | 第24-25页 |
| 2.2 实验方法 | 第25-52页 |
| 2.2.1 性成熟青岛文昌鱼的总RNA提取及cDNA合成 | 第25-27页 |
| 2.2.2 青岛文昌鱼viperin基因中间片段的克隆 | 第27-31页 |
| 2.2.3 青岛文昌鱼viperin基因5’序列的克隆 | 第31-33页 |
| 2.2.4 青岛文昌鱼viperin基因3’序列的克隆 | 第33-35页 |
| 2.2.5 构建包含全长序列信息的质粒 | 第35-36页 |
| 2.2.6 青岛文昌鱼viperin基因序列分析 | 第36-37页 |
| 2.2.7 Bjvip表达组织分布研究与poly(I：C)刺激表达情况的研究 | 第37-39页 |
| 2.2.8 BjVip成熟蛋白的原核表达 | 第39-47页 |
| 2.2.9 rBjVip蛋白抗病毒功能的体内实验 | 第47-49页 |
| 2.2.10 BjVip蛋白抗病毒功能的体外试验 | 第49-52页 |
| 3. 结果 | 第52-64页 |
| 3.1 青岛文昌鱼RNA的提取以及cDNA的合成 | 第52页 |
| 3.2 青岛文昌鱼viperin基因中间片段的克隆 | 第52-53页 |
| 3.3 青岛文昌鱼viperin基因全长的克隆 | 第53-54页 |
| 3.4 青岛文昌鱼viperin基因的生物信息学分析 | 第54-60页 |
| 3.4.1 结构分析 | 第54-56页 |
| 3.4.2 青岛文昌鱼viperin的进化分析 | 第56-60页 |
| 3.5 Bjvip水平组织分布 | 第60页 |
| 3.6 Poly(I：C)刺激青岛文昌鱼检测Bjvip的表达情况 | 第60-61页 |
| 3.7 青岛文昌鱼viperin基因的原核表达载体构建,蛋白表达与纯化 | 第61-62页 |
| 3.8 原核表达重组蛋白的体内抗病毒功能 | 第62-63页 |
| 3.9 细胞转染和体外抗病毒功能实验 | 第63-64页 |
| 4. 讨论 | 第64-67页 |
| 参考文献 | 第67-72页 |
| 致谢 | 第72-73页 |
| 个人简历 | 第73页 |
