摘要 | 第8-9页 |
ABSTRACT | 第9页 |
第一章 绪论 | 第10-22页 |
1.1 多肽毒素异源表达与纯化的研究进展 | 第10-19页 |
1.1.1 多肽毒素的概述 | 第10-12页 |
1.1.2 多肽毒素的异源表达 | 第12-16页 |
1.1.3 异源表达多肽毒素的纯化方法 | 第16-19页 |
1.2 本文的研究背景和思路 | 第19-22页 |
第二章 利用His-SUMO标签在大肠杆菌中表达两种少棘蜈蚣多肽毒素 | 第22-42页 |
2.1 前言 | 第22-23页 |
2.2 实验仪器与试剂 | 第23-27页 |
2.2.1 仪器 | 第23页 |
2.2.2 材料 | 第23页 |
2.2.3 试剂配制 | 第23-27页 |
2.3 实验步骤 | 第27-33页 |
2.3.1 重组表达载体的构建 | 第27-31页 |
2.3.2 κ-SLPTX-Ssm2b与k-SLPTX-Ssm2d的自动诱导表达 | 第31页 |
2.3.3 κ-SLPTX-Ssm2b与k-SLPTX-Ssm2d的纯化与鉴定 | 第31-33页 |
2.4 实验结果与分析 | 第33-40页 |
2.4.1 κ-SLPTX-Ssm2b与k-SLPTX-Ssm2d重组质粒的构建 | 第33-35页 |
2.4.2 κ-SLPTX-Ssm2b与k-SLPTX-Ssm2d的自动诱导表达与镍柱纯化 | 第35-37页 |
2.4.3 RP-HPLC以及质谱鉴定 | 第37-40页 |
2.5 讨论 | 第40-42页 |
第三章 利用GST-SUMO标签在大肠杆菌中表达两种少棘蜈蚣多肽毒素 | 第42-54页 |
3.1 前言 | 第42页 |
3.2 实验仪器与试剂 | 第42-44页 |
3.2.1 仪器 | 第42-43页 |
3.2.2 材料 | 第43页 |
3.2.3 试剂配制 | 第43-44页 |
3.3 实验步骤 | 第44-47页 |
3.3.1 重组表达质粒的构建 | 第44-45页 |
3.3.2 κ-SLPTX-Ssm2c与k-SLPTX-Ssm2e的自动诱导表达 | 第45页 |
3.3.3 κ-SLPTX-Ssm2c与k-SLPTX-Ssm2e的纯化与表达 | 第45-47页 |
3.4 实验结果与分析 | 第47-52页 |
3.4.1 κ-SLPTX-Ssm2c与k-SLPTX-Ssm2e重组质粒的构建 | 第47-49页 |
3.4.2 κ-SLPTX-Ssm2c与k-SLPTX-Ssm2e的自动诱导表达与GST柱纯化 | 第49-50页 |
3.4.3 RP-HPLC及质谱分析 | 第50-52页 |
3.5 讨论 | 第52-54页 |
第四章 总结与展望 | 第54-56页 |
致谢 | 第56-58页 |
参考文献 | 第58-68页 |
作者在学期间取得的学术成果 | 第68-70页 |
附录A 缩略词 | 第70页 |