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少棘蜈蚣毒素的基因克隆、原核表达及纯化研究

摘要第8-9页
ABSTRACT第9页
第一章 绪论第10-22页
    1.1 多肽毒素异源表达与纯化的研究进展第10-19页
        1.1.1 多肽毒素的概述第10-12页
        1.1.2 多肽毒素的异源表达第12-16页
        1.1.3 异源表达多肽毒素的纯化方法第16-19页
    1.2 本文的研究背景和思路第19-22页
第二章 利用His-SUMO标签在大肠杆菌中表达两种少棘蜈蚣多肽毒素第22-42页
    2.1 前言第22-23页
    2.2 实验仪器与试剂第23-27页
        2.2.1 仪器第23页
        2.2.2 材料第23页
        2.2.3 试剂配制第23-27页
    2.3 实验步骤第27-33页
        2.3.1 重组表达载体的构建第27-31页
        2.3.2 κ-SLPTX-Ssm2b与k-SLPTX-Ssm2d的自动诱导表达第31页
        2.3.3 κ-SLPTX-Ssm2b与k-SLPTX-Ssm2d的纯化与鉴定第31-33页
    2.4 实验结果与分析第33-40页
        2.4.1 κ-SLPTX-Ssm2b与k-SLPTX-Ssm2d重组质粒的构建第33-35页
        2.4.2 κ-SLPTX-Ssm2b与k-SLPTX-Ssm2d的自动诱导表达与镍柱纯化第35-37页
        2.4.3 RP-HPLC以及质谱鉴定第37-40页
    2.5 讨论第40-42页
第三章 利用GST-SUMO标签在大肠杆菌中表达两种少棘蜈蚣多肽毒素第42-54页
    3.1 前言第42页
    3.2 实验仪器与试剂第42-44页
        3.2.1 仪器第42-43页
        3.2.2 材料第43页
        3.2.3 试剂配制第43-44页
    3.3 实验步骤第44-47页
        3.3.1 重组表达质粒的构建第44-45页
        3.3.2 κ-SLPTX-Ssm2c与k-SLPTX-Ssm2e的自动诱导表达第45页
        3.3.3 κ-SLPTX-Ssm2c与k-SLPTX-Ssm2e的纯化与表达第45-47页
    3.4 实验结果与分析第47-52页
        3.4.1 κ-SLPTX-Ssm2c与k-SLPTX-Ssm2e重组质粒的构建第47-49页
        3.4.2 κ-SLPTX-Ssm2c与k-SLPTX-Ssm2e的自动诱导表达与GST柱纯化第49-50页
        3.4.3 RP-HPLC及质谱分析第50-52页
    3.5 讨论第52-54页
第四章 总结与展望第54-56页
致谢第56-58页
参考文献第58-68页
作者在学期间取得的学术成果第68-70页
附录A 缩略词第70页

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