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酶表面电位及其功能相关性研究

摘要第4-5页
Abstract第5-6页
第一章 绪论第10-20页
    1.1 酶促反应研究进展第10-14页
        1.1.1 酶促反应研究进展第10-11页
        1.1.2 诱导契合学说第11-12页
        1.1.3 α—淀粉酶作用机理第12-14页
    1.2 Zeta电位及其应用第14-16页
        1.2.1 Zeta电位第14-15页
        1.2.2 Zeta电位研究酶促反应的可行性第15-16页
    1.3 酶学研究方法第16-18页
        1.3.1 酶纯度的鉴定第16页
        1.3.2 酶活力测量方法第16-17页
        1.3.3 底物浓度及温度对酶促反应的影响第17页
        1.3.4 酶溶液构象的研究方法第17-18页
    1.5 本课题研究的意义和目的第18-19页
    1.6 本课题研究的主要内容第19-20页
第二章 酶分子Zeta电位的测量第20-29页
    2.1 引言第20页
    2.2 实验材料与方法第20-24页
        2.2.1 实验材料第20-22页
        2.2.2 实验方法第22-24页
            2.2.2.1 样品酶制备第22页
            2.2.2.2 纯度鉴定第22页
            2.2.2.3 酶分子Zeta电位的测定第22页
            2.2.2.4 样品酶pH梯度滴定第22-23页
            2.2.2.5 淀粉pH梯度滴定第23页
            2.2.2.6 温度梯度第23页
            2.2.2.7 离子强度梯度第23页
            2.2.2.8 添加底物后酶分子Zeta电位的测量第23页
            2.2.2.9 U型管实验第23-24页
            2.2.2.10 添加产物后酶分子 Zeta 电位变化第24页
    2.3 实验结果与分析第24-28页
        2.3.1 酶分子测量条件的确定第24-27页
            2.3.1.1 酶分子浓度的确定第24-25页
            2.3.1.2 酶分子Zeta电位pH滴定曲线第25页
            2.3.1.3 淀粉分子Zeta电位pH滴定曲线第25-26页
            2.3.1.4 酶分子Zeta电位温度梯度第26-27页
            2.3.1.5 酶分子Zeta电位离子强度梯度第27页
        2.3.2 添加底物后酶分子电位测量条件的确定第27-28页
            2.3.2.1 添加底物后酶分子Zeta的测定第27页
            2.3.2.2 U型管实验第27页
            2.3.2.3 底物和终产物对Zeta的影响第27-28页
    2.4 本章小结第28-29页
第三章 酶促反应过程中酶分子Zeta电位的测量第29-35页
    3.1 引言第29页
    3.2 实验材料与方法第29-31页
        3.2.1 实验材料第29-30页
        3.2.2 实验方法第30-31页
            3.2.2.1 缓冲液的配制第30页
            3.2.2.2 测量不同底物添加量Zeta电位第30页
            3.2.2.3 酶促反应过程中不同时间Zeta电位变化第30页
            3.2.2.4 诱导酶及反复诱导第30-31页
            3.2.2.5 诱导酶反应温度梯度第31页
    3.3 实验结果与分析第31-34页
        3.3.1 不同底物添加量酶分子Zeta电位变化曲线第31-32页
        3.3.2 酶促反应过程中酶分子Zeta电位变化曲线第32页
        3.3.3 不同温度条件下酶促反应Zeta电位变化曲线第32-33页
        3.3.4 诱导酶及反复诱导第33-34页
        3.3.5 诱导酶温度梯度及再次诱导第34页
    3.4 本章小结第34-35页
第四章 α—淀粉酶结构研究第35-42页
    4.1 引言第35页
    4.2 实验材料与方法第35-38页
        4.2.1 实验材料第35-36页
        4.2.2 实验方法第36-38页
            4.2.2.1 缓冲液的配置第36页
            4.2.2.2 红外光谱测定第36页
            4.2.2.3 圆二色谱测定第36-37页
            4.2.2.4 离子色谱测定第37-38页
            4.2.2.5 Stopped Flow快速动力学测定第38页
    4.3 实验结果与分析第38-41页
        4.3.1 酶分子反应前后红外光谱变化第38-39页
        4.3.2 α—淀粉酶反应前后二级结构变化第39-40页
        4.3.3 α—淀粉酶底物残糖测定第40页
        4.3.4 Stopped Flow实验结果第40-41页
    4.4 本章小结第41-42页
第五章 α—淀粉酶酶活测量及热处理第42-47页
    5.1 引言第42页
    5.2 实验材料与方法第42-44页
        5.2.1 实验材料第42-43页
        5.2.2 实验方法第43-44页
            5.2.2.1 碘-淀粉法测酶活第43页
            5.2.2.2 热处理对α—淀粉酶酶活力和结构的影响第43-44页
            5.2.2.3 底物对酶分子热稳定性的影响第44页
            5.2.2.4 ITC实验初探第44页
    5.3 结果分析第44-46页
        5.3.1 逐次添加底物后酶活力变化第44-45页
        5.3.2 热处理对酶活力和二级结构影响第45页
        5.3.3 底物对热稳定性影响第45-46页
        5.3.4 ITC实验初探第46页
    5.4 本章小结第46-47页
第六章 结论与展望第47-49页
参考文献第49-53页
致谢第53页

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