| 中文摘要 | 第6-9页 |
| 英文摘要 | 第9-13页 |
| 缩略语 | 第14-16页 |
| 第一部分 EGFR配体寡肽与力达霉素构成的抗肿瘤基因工程融合蛋白SG-LDP及其抗肿瘤活性的研究 | 第16-57页 |
| 前言 | 第16-19页 |
| 1 实验材料 | 第19-20页 |
| 1.1 菌株 | 第19页 |
| 1.2 质粒 | 第19页 |
| 1.3 细胞株 | 第19页 |
| 1.4 动物 | 第19页 |
| 1.5 试剂 | 第19-20页 |
| 1.6 主要仪器 | 第20页 |
| 1.7 培养基 | 第20页 |
| 2 实验方法 | 第20-34页 |
| 2.1 基本分子生物学实验方法 | 第20-24页 |
| 2.2 sgldp基因的克隆和表达载体的构建 | 第24-25页 |
| 2.3 sgldp基因在E.coli中的诱导表达 | 第25-30页 |
| 2.4 表达产物的纯化和定量 | 第30-31页 |
| 2.5 融合蛋白SG-LDP对肿瘤细胞的免疫活性分析 | 第31-33页 |
| 2.6 强化融合蛋白SG-LDP-AE的制备 | 第33页 |
| 2.7 强化融合蛋白SG-LDP-AE的体内外活性分析 | 第33-34页 |
| 3 实验结果 | 第34-53页 |
| 3.1 表达载体PET30SGLDP的构建 | 第34-35页 |
| 3.2 融合蛋白SG-LDP在大肠杆菌中的表达和检测 | 第35-37页 |
| 3.3 表达产物的纯化 | 第37页 |
| 3.4 表达产物的生物活性分析 | 第37-38页 |
| 3.5 强化融合蛋白SG-LDP-AE的制备 | 第38页 |
| 3.6 强化融合蛋白SG-LDP-AE的生物活性分析 | 第38-53页 |
| 4 讨论 | 第53-55页 |
| 参考文献 | 第55-57页 |
| 第二部分 完整力达霉素辅基蛋白的构建及活性研究 | 第57-75页 |
| 前言 | 第57-58页 |
| 1 实验材料 | 第58页 |
| 2 实验方法 | 第58-59页 |
| 2.1 sldp4基因的克隆和表达载体PET30SLDP4的构建 | 第58-59页 |
| 2.2 fldp4基因的克隆和表达载体PET30FLDP4的构建 | 第59页 |
| 2.3 其它方法 | 第59页 |
| 3 实验结果 | 第59-71页 |
| 3.1 表达载体PET30SLDP4的构建 | 第59-60页 |
| 3.2 表达载体PET30FLDP4的构建 | 第60-61页 |
| 3.3 rLDP蛋白在大肠杆菌中的表达和检测 | 第61页 |
| 3.4 表达产物rLDP蛋白的纯化 | 第61-62页 |
| 3.5 目的蛋白FLDP4在大肠杆菌中的表达和检测 | 第62页 |
| 3.6 融合蛋白rLDP的生物活性分析 | 第62-71页 |
| 4 讨论 | 第71-73页 |
| 参考文献 | 第73-75页 |
| 第三部分 截短的不同长度的力达霉素辅基蛋白的重组融合表达载体的构建 | 第75-95页 |
| 前言 | 第75-76页 |
| 1 实验材料 | 第76页 |
| 2 实验方法 | 第76-78页 |
| 2.1 sldp1基因的克隆和表达载体PET30SLDP1的构建 | 第76页 |
| 2.2 fldp1基因的克隆和表达载体PET30FLDP1的构建 | 第76-77页 |
| 2.3 fldp2基因的克隆和表达载体PET30FLDP2的构建 | 第77-78页 |
| 2.4 fldp3基因的克隆和表达载体PET30FLDP3的构建 | 第78页 |
| 3 实验结果 | 第78-92页 |
| 3.1 表达载体PET30SLDP1的构建 | 第78-79页 |
| 3.2 表达载体PET30FLDP1的构建 | 第79页 |
| 3.3 表达载体PET30FLDP2的构建 | 第79-80页 |
| 3.4 表达载体PET30FLDP3的构建 | 第80-81页 |
| 3.5 目的蛋白在大肠杆菌中的表达和检测 | 第81-92页 |
| 4 讨论 | 第92-94页 |
| 参考文献 | 第94-95页 |
| 论文结论 | 第95-96页 |
| 文献综述 以EGFR为靶点的抗肿瘤治疗 | 第96-112页 |
| 参考文献 | 第107-112页 |
| 致谢 | 第112-113页 |
| 附录 | 第113-121页 |
