| 摘要 | 第5-6页 |
| ABSTRACT | 第6-7页 |
| 第一章 文献综述 | 第11-23页 |
| 1.1 丙酮酸脱氢酶复合体研究进展 | 第11-14页 |
| 1.1.1 丙酮酸脱氢酶复合体概述 | 第11页 |
| 1.1.2 PDC的组成及结构 | 第11-13页 |
| 1.1.3 PDC催化机理 | 第13页 |
| 1.1.4 PDC的调控机制 | 第13-14页 |
| 1.2 核磁共振技术在生物大分子结构解析中的应用 | 第14-18页 |
| 1.2.1 概述 | 第14页 |
| 1.2.2 NMR基本理论 | 第14-15页 |
| 1.2.3 利用NMR解析蛋白质结构的基本思路 | 第15-18页 |
| 1.3 蛋白质-蛋白质相互作用方法研究进展 | 第18-21页 |
| 1.3.1 生物体或细胞内的蛋白质相互作用研究方法 | 第18-19页 |
| 1.3.2 体外蛋白质相互作用研究方法 | 第19-21页 |
| 1.4 选题依据及意义 | 第21-23页 |
| 第二章 表达载体构建及目的蛋白质的表达与纯化 | 第23-37页 |
| 2.1 实验材料 | 第23-24页 |
| 2.1.1 实验试剂 | 第23页 |
| 2.1.2 实验仪器 | 第23-24页 |
| 2.2 实验内容与方法 | 第24-29页 |
| 2.2.1 表达载体的构建 | 第24-27页 |
| 2.2.2 蛋白质的诱导表达 | 第27页 |
| 2.2.3 蛋白质的纯化 | 第27-29页 |
| 2.2.4 质谱分析鉴定蛋白质分子量 | 第29页 |
| 2.3 实验结果与分析 | 第29-36页 |
| 2.3.1 表达载体构建及鉴定 | 第29-31页 |
| 2.3.2 蛋白质的表达与纯化 | 第31-35页 |
| 2.3.3 蛋白质分子量鉴定结果 | 第35-36页 |
| 2.4 本章小结 | 第36-37页 |
| 第三章 蛋白质-蛋白质相互作用研究 | 第37-46页 |
| 3.1 实验材料 | 第37页 |
| 3.1.1 实验试剂及耗材 | 第37页 |
| 3.1.2 实验仪器 | 第37页 |
| 3.2 实验内容与方法 | 第37-39页 |
| 3.2.1 蛋白质浓度测定 | 第37-38页 |
| 3.2.2 pull down实验 | 第38页 |
| 3.2.3 等温滴定量热实验（ITC） | 第38-39页 |
| 3.3 结果与分析 | 第39-45页 |
| 3.3.1 蛋白质浓度测定 | 第39-40页 |
| 3.3.2 蛋白质相互作用研究分析 | 第40-45页 |
| 3.4 小结 | 第45-46页 |
| 第四章 NTD和PSBD的溶液构象研究 | 第46-52页 |
| 4.1 实验材料 | 第46页 |
| 4.1.1 实验试剂及耗材 | 第46页 |
| 4.1.2 实验仪器 | 第46页 |
| 4.2 实验内容与方法 | 第46-47页 |
| 4.2.1 圆二色谱分析 | 第46页 |
| 4.2.2 动态光散射检测 | 第46-47页 |
| 4.3 实验结果与分析 | 第47-50页 |
| 4.3.1 盐浓度对PSBD的溶液结构稳定性影响 | 第47-48页 |
| 4.3.2 PSBD的结合活性验证 | 第48页 |
| 4.3.3 动态光散射观测PSBD溶液中形态 | 第48-49页 |
| 4.3.4 pH对NTD溶液构象的影响 | 第49-50页 |
| 4.4 本章小结 | 第50-52页 |
| 第五章 蛋白质的NMR结构解析 | 第52-60页 |
| 5.1 实验材料 | 第52页 |
| 5.1.1 实验试剂及耗材 | 第52页 |
| 5.1.2 实验仪器 | 第52页 |
| 5.2 实验内容与方法 | 第52-53页 |
| 5.2.1 核磁样品制备 | 第52-53页 |
| 5.2.2 NMR实验和数据处理 | 第53页 |
| 5.2.3 主侧链化学位移归属 | 第53页 |
| 5.2.4 结构计算 | 第53页 |
| 5.3 实验结果与分析 | 第53-59页 |
| 5.3.1 序列信息分析 | 第53-54页 |
| 5.3.2 NTD序列指认 | 第54-56页 |
| 5.3.3 NTD的溶液结构 | 第56-59页 |
| 5.4 小结 | 第59-60页 |
| 第六章 总结与展望 | 第60-62页 |
| 参考文献 | 第62-67页 |
| 附录 | 第67-74页 |
| 缩略词 | 第74-76页 |
| 致谢 | 第76-77页 |
| 作者简介 | 第77页 |